Справочник врача 21

Поиск по медицинской литературе


Энзим




XX в. открывал все новые и новые детали метаболизма клетки. Каждая метаболическая реакция, как выяснилось, катализируется каким-то определенным энзимом. Для того чтобы понять природу метаболизма, нужно исследовать данный энзим. Хэрден в своих исследованиях клеточного метаболизма также приоткрыл завесу тайны над энзимами. Он и еще несколько ученых пришли к заключению, что энзим — очень большая молекула, включающая еще и маленькую молекулу, способную открепиться от большой и пройти через молекулярную мембрану. Эта малая, свободно связанная с большой, молекула была названа коэнзим. Структуру коэнзима исследовал в 1920-х годах немецкий химик Ганс Карл фон Элер-Челпин. По мере выяснения молекулярной структуры витаминов стало совершенно очевидным, что многие коэнзимы содержат витаминоподобные структуры. Было установлено, что витамины представляют собой те части коэнзимов, которые организм сам не вырабатывает и поэтому должен потреблять с пищей. Без витаминов коэнзимы не формируются; без коэнзимов, в свою очередь, энзимы бывают неэффективны, и метаболизм расстраивается. В результате возникают авитаминоз и болезнь дефицита витаминов. Поскольку энзимы представляют собой катализаторы, необходимые организму лишь в небольших количествах, коэнзимы (и витамины) также нужны в небольших количествах. Вот почему следовые количества витаминов бывают насущно необходимы. Легко было установить, что организму необходимы следовые количества таких элементов, как медь, кобальт, молибден, цинк. Но что же сам энзим? Ранее, при недостатке методического инструментария, ученым была видна только его работа. Немецкий ученый Леонор Михаэлис (1875—1949) приложил к изучению энзимов правила химической кинетики и в 1913 г. вывел уравнение, описывающее изменение количества продуктов каталитической реакции в разных условиях, подтвердив, что энзимы подчиняются физико-химическим законам, которым подчинены и другие молекулы. Но какова молекула энзима? Была известна хрупкость молекулы протеина, а энзимы теряют свою активность уже при осторожном нагревании. Был сделан вывод, что энзим — это протеин. Доказать обратное взялся авторитетный немецкий химик Ричард Вилстеер (1872 — 1942), и его мнение убедило многих. В 1926 г. вновь поднялся вопрос о протеиновой природе энзимов. Американский биохимик Джеймс Батчелор Самнер экстрагировал энзимы из бобов и назвал энзим уреазой: он катализировал разложение мочи на аммиак и двуокись углерода. Выполняя экстракцию, Самнер получил на одном из этапов крошечные кристаллы. Он растворил их и получил раствор с концентрированной уреазной активностью. Эти кристаллы были энзимом и удовлетворяли всем тестам на протеин. Уреаза оказалась первым энзимом, доступным в кристаллической форме. Американский биохимик Джон Хауарт Нортроп (1891 — 1987) в 1930 г. выделил из желудочного сока кристаллический пепсин, протеинрасщепляющий энзим; в 1932 г. он кристаллизовал трипсин, а в 1935 г. — химотрипсин. Оба энзима — протеинрасщепляющие, из поджелудочной железы. Все энзимы доказали свою протеиновую природу. [стр. 60 ⇒]

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза... [стр. 21 ⇒]

Гипоталямус может также ингибировать секрецию ТСГ в передней доле гипофиза секрецией соматостатина, который также ингибирует рост гормональной секреции. Отрицательная обратная связь в системе контролирует количество секретированного ТСГ в передней доле гипофиза. При повышении секреции тиреоидных гормонов секреция ТСГ существенно тормозится. Функция тироксина и трийодтиронина, в сущности, такая же, хотя трийодтиронин по силе действия в четыре раза сильнее тироксина; однако, он присутствует в крови в меньшем количестве. Тиреоидные гормоны формируются в фолликулах щитовидной железы. Большая гликопротеиновая молекула, названная тиреоглобулином, содержит 140 тирозиновых аминокислот и при комбинации с йодом образует тиреоидные гормоны. При образовании тиреоидных гормонов ионы йода окисляются, чтобы напрямую соединиться с аминокислотой тирозином. Энзим пероксидаза и сопровождающий её гидрогенпероксид ускоряют окисление йода. Когда эта система блокирована или наследственно отсутствует в клетках, скорость образования тиреоидных гормонов падает до нуля. Тиреоидные гормоны остаются в фолликулах до тех пор, пока не потребуются. Они могут храниться несколько месяцев, составляя достаточный резерв, чтобы обеспечивать организм при нормальных потребностях от одного до трёх месяцев. Если продукция тиреоидных гормонов прекращается, то на протяжении нескольких месяцев можно не наблюдать симптомы. Более половины йодированного тирозина в тиреоглобулине никогда не становится тиреоидными гормонами. Энзим йодаза освобождает этот йод для повторного цикла и снова соединяет с тирозином в молекуле тиреоглобулина. Если врождённо отсутствует энзим йодаза, то у человека часто будет наблюдаться дефицит йода. Как отмечалось, эффект тиреоидных гормонов широко распространяется во всём организме. Они нужны для снижения количества холестерина, фосфолипидов и триглицеридов в крови. При гипотиреоидизме почти всегда наблюдается избыточное накопление жира в печени. Как правило, врач связывает гипотиреоидизм с увеличением веса, а гипертиреоидизм с потерей веса. Это не всегда так, потому что изменение уровней тиреоидных гормонов влияет на аппетит, который может иметь эффект противобаланса. Мыслительные процессы находятся в прямой зависимости от уровня тиреоидных гормонов. Избыток тиреоидных гормонов, в конечном итоге, провоцирует крайнюю нервозность и психонейротические тенденции, такие как тревожные комплексы, крайнее беспокойство и паранойя. Как указывалось в разделе, посвящённом надпо... [стр. 516 ⇒]

Энзимный-пилинг гель Идеальный гель, для интенсивного, но вместе с  тем деликатного отшелушивания кожи. Содержит энзим субтилизин, фермент микробактериального происхождения. Энзим проходит специальный процесс кристаллизации, покрывается оболочкой, стабилизируется и  дезактивируется в  составе гелевой увлажняющей основы. При нанесении на кожу он становится активным и  растворяет кератозную ткань. [стр. 366 ⇒]

Наиболее известная находка этого исследования заключается в том, что риск депрессии в результате плохого отношения родителей в детстве или стрессовых событий выше у людей с одной короткой аллелью гена-транспортера серотонина (и еще больше у людей с двумя копиями короткой аллели). А люди с двумя копиями длинной аллели лучше всего сопротивлялись стрессу и имели низкий риск депрессии независимо от своего детского опыта. Обладатели же двух копий короткой аллели подвергались риску депрессии, который возрастал пропорционально степени их угнетения в детстве. Особенно плохое отношение удваивало риск депрессии в этой группе. Дунедайнское исследование выявило два других опасных сочетания генов и окружающей среды. Плохое отношение в детстве с большей вероятностью приводит к антиобщественному поведению у людей, имеющих аллель, которая определяет низкую активность энзима моноаминоксидазы . Этот энзим подавляет серотонин, дофамин и норадреналин – нейротрансмиттеры, участвующие в реакции на стресс и регулировке настроения. Частое курение марихуаны в подростковом возрасте также увеличивает риск шизофрении у людей с особым вариантом гена для катехол-0-метилтрансферазы . Этот энзим разлагает нейротрансмиттеры дофамин, адреналин и норадреналин. Люди, которые начинают курить марихуану в зрелом возрасте, не имеют повышенного риска шизофрении независимо от генотипа. [стр. 169 ⇒]

Промежуточный вариант фиксируется при недооценке больным существующих алкогольных проблем и/или при попытках отнести часть создаваемых алкоголизмом проблем за счет других обстоятельств. 5. «Эмоциональное непринятие заболевания» (ЭНЗ) может встречаться в следующих вариантах: выраженное ЭНЗ, в случае безразличия или возмущения по отношению к своему наркологическому диагнозу или факту обращения за наркологической помощью; промежуточное при наличии недостаточной эмоциональной озабоченности по поводу своего заболевания в целом или отдельных его аспектов; невыраженное (отсутствующее), если больной выказывал адекватную эмоциональную озабоченность, обеспокоенность фактом заболевания и его последствиями. 6. «Несогласие с лечением» (НЛ) — выраженное НЛ наблюдается при негативном отношении к лечению, отказе от предлагаемой терапии; промежуточное, если имеется пассивное отношение к лечению; невыраженное (отсутствующее), когда фиксировалось активное отношение к лечению. 7. «Непринятие трезвости» (НТ) — выраженное НТ при отсутствии готовности вести трезвый образ жизни; промежуточное в случаях высказывания необходимости трезвости, но без попыток решения связанных с этим проблем; невыраженное, если фиксировалось желание вести трезвую жизнь с пониманием сложности проблемы и готовностью ее решать. [стр. 162 ⇒]

Шкала алкогольной анозогнозии. Ю.В. Рыбаковой (2011) была разработана методика комплексной квантифицированной оценки алкогольной анозогнозии у больных алкогольной зависимостью. Шкала алкогольной анозогнозии содержит 46 утверждений, составляющих 7 субшкал: 1) «Неинформированность» (НИ) может варьировать от полного отсутствия знаний у больного о медицинских критериях алкогольной зависимости, сопровождающегося наличием разнообразных заблуждений относительно причин возникновения алкоголизма и способов его лечения, до информированности о медицинской модели алкогольной зависимости. 2) «Непризнание симптомов заболевания» (НС) — непризнание двух основных симптомов алкогольной зависимости: утраты контроля за потреблением алкоголя и наличия алкогольной абстиненции. Может быть выраженным, когда больной с уверенностью отрицает наличие абстинентных расстройств и утрату количественного контроля; невыраженным (отсутствующим) когда пациент признает существование симптомов заболевания; промежуточным в случае неуверенности в наличии данных признаков. 3) «Непризнание заболевания» (НЗ) может колебаться от полного отрицания существования алкогольной зависимости больным до безоговорочного принятия факта заболевания. Промежуточный вариант регистрируется в случае признания себя больным в порядке уступок врачу, окружающим. 4) «Непризнание последствий заболевания» (НПЗ) может варьировать от выраженного нежелания или неспособности анализировать характер имеющихся проблем и их связи со злоупотреблением алкоголя до полного развернутого признания медицинских, психологических и социальных проблем, связанных с алкоголизацией. Промежуточный вариант фиксируется при недооценке больным существующих алкогольных проблем и/или при попытках отнести часть создаваемых алкоголизмом проблем за счет других обстоятельств. 5) «Эмоциональное непринятие заболевания» (ЭНЗ) может встречаться в следующих вариантах: выраженное ЭНЗ, в случае безразличия или возмущения по отношению к своему наркологическому диагнозу или факту обращения за наркологической помощью; промежуточное при наличии недостаточной эмоциональной озабоченности по поводу своего заболевания в целом или отдельных его аспектов; невыраженное (отсутствующее), если больной выказывал адекватную эмоциональную озабоченность, обеспокоенность фактом заболевания и его последствиями. 6) «Несогласие с лечением» (НЛ) — выраженное НЛ наблюдается при негативном отношении к лечению, отказе от предлагаемой терапии; промежуточное, если имеется пассивное отношение к лечению; невыраженное (отсутствующее), когда фиксировалось активное отношение к лечению. 7) «Непринятие трезвости» (НТ) — выраженное НТ при отсутствии готовности вести трезвый образ жизни; промежуточное в случаях высказывания необходимости трезвости, но без попыток решения связанных с этим проблем; невыраженное, если фиксировалось желание вести трезвую жизнь с пониманием сложности проблемы и готовностью ее решать. [стр. 167 ⇒]

4.8. ГОМОЦИСТИНУРИЯ Біріншілік биохимиялық кемістік – цистатионсинтетаза ферментінің жетіспеушілігі, осыған байланысты организмде кӛп мӛлшерде гомоцистин жиналады. Ауру аутосомды-рецессивті жолмен беріледі. Типтік синдромдары ішінен ақыл-есі дамуының тежелуі, кҿру ағзалары бҧзылыстары (хрусталик ойнамалылығы, катаракта, глаукома, жоғары дҽрежелі миопия), шамалы қаңқа ҿзгерістерін атауға болады. Мҧның бҽрі Марфан ауруымен ажырату диагнозын жҥргізуді қажет етеді. Диагноз зҽрде гомоцистин анықтаумен толықтырылады. Ем тҽсілін тандау гомоцистинурия формасына тҽуелді. Пиридоксинтҽуелді гомоцистинурияда цистатионсинтетаза энзимін кҿп мҿлшерде В 6 витаминін беру арқылы (тҽулігіне 50-ден 500 мл-ге дейін) белсендіруге болады; осы арқылы метионин метаболизмі қалыптасып, тамаққа тиісті қосымша ҿзгерістер енгізудің керегі болмайды қалады. Ауру бала емдҽмін жасына сай тағайындауға болады. Гомоцистинурияның пиридоксинге ҧстамды тҥрінде В6 витаминінің пайдасы жоқ. Бҧл жағдайларда тағамға метионині аз тағамдық заттар қолданылады. Тҽулігіне метионин мҿлшері 29-45 мг/кг-нан аспауын қадағалану қажет. 16.4.9. ЦИСТИНУРИЯ Кесел бүйректің проксимальды ӛзекшелері қабілетінің бұзылысына қатысты, зәрмен цистиннің ӛте кӛп бӛлінуімен ерекшеленеді. Бҧл басқа да – лизин, аргинин, орнитин тҽрізді аминқышқылдарына қатысты, себебі бҧлардың бҥйрек ҿзекшелеріндегі қайта сорылу жолы бірге жҥреді. Тҧқым қуалау жолы аутосомды-рецессивті, бірақ, цистинурияға осы негізде зҽр шығару жолдарында тас пайда болуына қатысты ең кемінде 3 ген аллелі бар екені анық. Цистинурия диагнозын ауру зҽрінің цианиднитропруссидпен оң ҽсер беруі дҽлелдейді. Емі метионині жоқ тағамдар емдҽмін тағайындау, зҽрді сілтілейтін заттар (арасандар) беру арқылы цистин кристалдарының шҿгуіне, яғни тас қҧралуына қарсы ҽрекет жасалады. Тас қҧралудын алдын алу ҥшін Олбрайт қоспасы (калий цитраты, лимон қышқылы, су), Д-пеницилламин қолданылады. Соңғысы цистинді жақсы еритін дисульфидке ауыстырады. «Картоп емдҽмін» байқауға да болады, оның қҧрамында метионин аз (картоп, кҿкҿніс сорпасы, винегреттер, жемістер, зефир, сары май). 16.4.10. ЛЕЙЦИНОЗ (ЗӘР ДІҢ ҤЙЕҢКІ ИІСТІ АУР УЫ) Біріншілік биохимиялық кемістік – кешенді энзим жүйесінің болмауы немесе белсенділігінің аса тӛмендеуіне байланысты; бұл жуйе 3 аминқышқылдарын (валин, лейцин мен изолейцин) декарбоксилдейді. Ауру жиілігі 1:300000. Аутосомдырецессивті жолмен беріледі. Кесел туған соң-ақ кҿрініс береді. Ең жиі симптомдарына емшек ембеу, ырғақсыз тыныс, ҧстамалы цианоз, бҧлшыкеттер гипо- жҽне гипертониясы, тырысулар, кома жатады. Кҿрнекті диагноздық мҽні бар белгісіне зҽрдін ҥйеңкі иісті болуы (сыра ашытқысы, ет сорпасы немесе карамелденген қантқа да ҧксайды) жатады: бҧл лейцин мен изолейциннің альфа-окситуындыларына қатысты; зҽрден аминқышқылдарының тармақталған тізбегі анықталады, олардың барлығы хлорлы темірмен оң ҽсері арқылы білінеді. Емі. Аминқышқылдар қоспасы мен ақуыз гидролизаттарын, синтетикалық емдҽм қолданып, аминқышқылдарының тармақталған тізбегінің организмге аз тҥсуі қарастырылады. Кома жағдайында қан алмастыру, перитонеальдық диализ жасалады. 16.4.11. ТИРОЗИНОЗ... [стр. 588 ⇒]

Рентген-функциональдық тексеру кең қолданылады; жҥрекқантамыр дертінің мҽні мен ауырлығына Эхо-КГ, ЭКГ бойынша баға береді. Марфан синдромының фенотипі гомоцистинурия, тҿстің қҧйық тҽрізді іштен болатын деформациясы, Билс-Стиклер синдромына ҧксас. Кейде Вейль-Маркезани синдромынан ажырату керек болады: мҧнда Марфан синдромына тҽн емес гиперстеникалық тҧлға, брахицефалия, сферофакия, хрусталик эктопиясы анықталады. Емі. Мақсаты: жҥрек-қантамыр, ОНЖ жҥйесі, кҿз дерттерін қалыпқа келтіріп, тҧрақтандыру: ß-адреноблокаторлар (обзидан жҽне б.), калий дҽрілері, кең кҿлемде витаминдік ем (А, В тобы, С, Е). Ерте жастан уқалау курстарын қайталау, ЕДШ. Аневризмалардың алдын алу ҥшін баланы ауыр физикалық жҧмыс, дене тҽрбиесі сабағынан босату, тиісті кҽсіпке бағыттау маңызды болып келеді. Клапандар пролапсы аса кҿрнекті кезде протез жасау, аорта бҿлігін алып тастау тиімді болады. Кҿкіректің деформациясы хирургиялык коррекцияны қажет етеді. Қажет болса, реттейтін кҿзілдірік кию. Тҧрақты реабилитацияға қол жеткізу ҥшін тірек-қимыл, жҥрек-қантамыр жҥйесіне арналған мамандандырылған санаторияларға жолдау. Болжамы бағытты динамикалық диспансерлік бақылау, қоғамдық бейімдеу, науқастарды кҽсіптік бағыттауға байланысты. 16.6. КӚМІРСУ АЛМАСУЫНЫҢ ТҦҚЫМ ҚУАЛАЙТЫН КЕМІСТІКТЕРІ 16.6.1. ГАЛАКТОЗЕМИЯ Галактоземия рецессивті жолмен тұқым қуалайтын моногенді ауру болып келеді. Кӛмірсулар алмасуының бұзылуына байланысты мидың, бауыр және кӛру мүшелерінің зақымдалуымен сипатталады. Ауру жиілігі 1:20000. Алғаш рет 1908 жылы клиникалық тҧрғыдан, 1956 жылы биохимиялық бҧзылыстар сипаты анықталған. Гетерозиготтар 1:268 жиілікпен кездеседі. Этиологиясы. Галактоземияның дамуына жауапты ген 2-ші хромосомада орналасқан. Бҧл геннің мутациясының ҽртҥрлері арудың клиникалық кҿрінісін анықтауы мҥмкін. Патогенезі. Галактоземияның классикалык, Дюарте варианты жҽне негрлік тҥрлерін ажыратады. Бҧл бҿлу галактоза алмасуына қатысты негізгі энзимдердің сан мен сапа ҿзгерістеріне байланысты. Аурудың негізінде галактоза-І-фосфат-уридил-трансфераза (альфа-І-ФУТ) ферментінің болмауы немесе оның белсенділігінің ҿте тҿмен болуы жатады. Бҧл энзим екінші сатыда галактозаның глюкозаға ауысуына қажет. Ауру қанында тосқауылға ҽкелетін галактоза алмасуының бастапқы сатысындағы галактоза-І-фосфат (Га-І-Ф) жиналып, организмге зиянды улы ҽсерін тигізеді. Галактоземияға гипогликемия тҽн. ОНЖ-не улы ҽсері ҿзге, галактоземияда ми ісінуі болады – бҧл галактозаның жоғары концентрациясының жҧлын мен ми қарыншаларында кҿптеп жиналуына байланысты. Бауыр жасушалары бҧзылысынан гипопротромбинемия, гипопротеинемия, тікелей билирубин мҿлшерінің жоғарылауы пайда болады. Аминоацидурия негізі – Га – I – Ф бҥйрек ҿзекшелерінде аминқышқылдарының қайта сорылуын тоқтатып, бҥйрек шумақтарын закымдайды. Ауру эритроциттерінің қалыпты жағдайға қарағанда, оттегі сіңіруі 25-30 %-ға кемиді, бҧл олардың ҿмір сҥру уақытын қысқартып, гемолизге ҽкеледі; бҧл ауруда жиі байқалатын анемия негізінің осындай ерекшелігі бар. Жасы аскан сайын компенсаторлық ретте уридиндифосфат-галактозо-пирофосфорилаза (УДФГП) ферментінің белсенділігі арытып, галактозаның метаболизмі жанама жолмен жҥреді. Осымен қатар, Га - I - ФУТ пен УДФГП белсенділігін арттыру ҽсері бары дҽлелденді, галактоземияда бҧл дҽрінің емдік қасиеті осыған қатысты. Сонғы кездерде галактоземияның езгеше тҥрі анықталған – мҧнда бауыр бҧылысы болмайды. Бҧл ауруларда Га – I – ФУТ энзимінің белсенділігі қалыпты да, галактокиназа белсенділігі тҿмен (Швейцар варианты). [стр. 591 ⇒]

Клиникалык кӛрінісі. Ауырлығы тҥрлі дҽрежеде болуы мҥмкін. Ҿте жеңіл тҥрлері галактоземия бар отбасылар ішінен кездейсок табылады. Мҧндай балалар «сҥт кҿтере алмай», емшектен ерте қалады. Ауыр тҥрлерінде кеселдің клиникалық белгілері туған соңақ кҿрініс береді: туғандағы салмағы, ҽдетте, жоғары (5 кг-нан асады), кҿп мҿлшерде тҧрақты қҧсу, кейде іш ҿтуі сҥтпен қоректенген соң-ақ байқалады. Гипотрофия жылдам ҿрбиді. Бала тамақтан қашады. Сарғаю ерте басталып, тіке билирубин мҿлшері арытып, бауыр ҧлғаяды, кейде кҿлемі едҽуір болады (бауыр циррозы). Кҿк бауыр шамалы ҥлкееді. Беткейлі қҧрсақ веналары кеңейіп, асцит ҿрбуі ықтимал. Кейіннен хрусталиктің кҥңгірттенуі (катаракта) қосылады. Галактоземия барысында протеинурия, гипераминоацидурия, меллитурия (зҽрмен тҥрлі қанттар бҿлінуі) жиі байқалып, бҧлар бҥйрек бҧзылысына ҽкеледі. Кейде гемолитикалык анемия белгілері анықталады. Диагнозы. Кеселді анықтау мен ажырату диагнозын жҥргізу кезінде (негізінен қҧрсақішілік инфекциялар мен сарғаюдын басқа тектерімен) басты мҽн отбасылық анамнез жинауға (сҥт жақпау), биохимиялық сынақтар жҥргізуге берілгені абзал. Гипогликемияның галактоза жҥктемесінен кейін кҿрініс табуы аурудың анық сипаты болғанымен, бҧл сынақ қауіпсіз саналмай, балаларда кең қолданыламауы тиіс. Галактоземия диагнозында ең дҽл тҽсіл эритроциттерде Га – I – Ф жҽне Г – I – ФУТ белсенділігін анықтау болады. Қалыпты жағдайда эритроциттер массасының 1 мл-де 1-14 мкг Га-І-Ф болса, галактоземияда оның мҿлшері 400 мг/мл-ге дейін ҿседі. Эритроциттерде Га-І-ФУТ белсенділігі ауруда қалыптыдан 10 есе немесе одан да кҿп тҿмендейді (қалыпта кҿрсеткіш 4,3-5,8 б/1г Нв – Калькар ҽдісі бойынша). Қан мен зҽрде галактозаның жоғары деңгейін анықтауға да ҥлкен мҽн беріледі. Сау балаларда галактоза мҿлшері қанда 0,2 г/л-ден, ал зҽрде 0,25 г/л-ден аспаса, ауру қанында бҧл кҿрсеткіш 1/л-ге дейін кҿтеріледі. Емі. Бала алғашқы кҥннен бастап сҥтсіз қоректенуге ауыстырылуы тиіс. Сҥт алмастыратын тағам ретінде біраз қоспалар ҧсынылған, олардың қҧрамына, ҽдетте, соя немесе миндаль сҥті, лактозадан тазартылған казеин гидролизаты (лактоза қалыпты алмасуда галактоза мен глюкозаға ыдырайды), жҧмыртқа, ҿсімдік майлары жҽне т.б. кіреді. Қорек ингредиенттері мен калораж есебі жасанды тамақтанатын балаларға жҥргізілуі тиіс. Қосымша тағам ҽдеттен 1 ай ертерек енгізіледі, біртіндеп қоспа ығыстырылады. Ботқалар ет пен кҿкҿніс сорпасы негізінде дайындалады. Сҥт тағамдары қоректен кемінде 3 жылға дейін шектелуі тиіс. Кейінгі кездерде тҥрлі медикаменттер ҧсынылған: олар галактоза алмасуын жақсартады – урацил – 4 – карбон (орот) қышқылы, Га-І-ФУТ энзимін белсендіреді; бҧларға тестостерон туындылары да жатады. Болжамы. Тамақтан галактоза ерте шектелген кезде сҽтті болуы ықтимал. Кеселдін ауыр тҥрінде, ем жҥргізілмеген жағдайда бала бауыр немесе жҥрек-қантамырлық, жетіспеушілігінен алғашқы айларда қайтыс болады. 16.6.2. ГЛИКОГЕНОЗДАР Бҧл ауру тобының негізі – гликоген алмасуы бұзылысы, осыдан гликоген ағзаларда іркіледі. Энзимдік кемістік жайына сай гликогеноздардың 12 типін ажыратады. Гликогеноз – тұқым куалайтын, аутосомды-рецессивті жолмен берілетін ауру. Кесел барлық жерге де тараған, жиілігі шамамен 1:68000. Ер балалар мен қыздарда бірдей кездеседі. I тип – гликогендік гепатоне фромегалия (Гирке ауруы) - ӛрбуі глюкоза – 6 – фосфатаза ферментінің кемістігіне байланысты, қалыпты жағдайда бұл энзим гликогенді глюкоза – 6 – фосфат арқылы глюкозаға дейін ыдыратады. Іске аспаған гликоген кӛп мӛлшерде бауыр, одан аздап бүйрекке жиналып, бұл ағзалардың үлкеюіне әкеледі. Сонымен қатар, бос глюкозаның қандағы денгейі тӛмен болады, гипогликемия... [стр. 592 ⇒]

В песочной терапии тактильные манипуляции с песком ассоциируются с контактом между кожей клиента и «кожей» песка. Отсюда у клиента возникает потребность разгладить поверхность песка или оставить на ней какие-либо следы, а также тревога, связанная с травматичными интимными переживаниями. Энзье (Anzieu, 1989) утверждает, что «каждое живое существо, орган или клетка имеют либо кожу, либо иное покрытие — кожицу, хитиновую оболочку, мембрану, панцирь или плевру» (р. 13). Он продолжает: «По своей структуре и функциям кожа является не органом, но целым набором разнообразных органов» (р. 14). Кожа ощущает прикосновения, давление, боль и температуру. Она определенным образом реагирует на различные стимулы, не «закрывается, подобно глазу или рту, и не может быть заблокирована, как уши или нос... Она дышит, испаряет влагу, выделяет шлаки и секреты, поддерживает тонус, стимулирует дыхание, циркуляцию крови, пищеварение, экскрецию и, конечно же, воспроизводство» (р. 15). Внешний вид кожи очень часто отражает общее состояние здоровья человека. Энзье видит основную функцию кожи в том, что она является «мешком, заключающим в себе благо и полноту жизни, аккумулирующейся в нем благодаря питанию и уходу». Другой важнейшей функцией кожи является защита организма, его кровеносной системы и внутренних органов. Третьей функцией можно считать то, что кожа выступает как «средство коммуникации и установления значимых отношений с другими; кроме того, она выступает в качестве «поверхности, на которой другие могут оставлять определенные следы» (р. 40). На бытовом языке такие слова, как «толстокожий», обозначают степень эмоциональной восприимчивости и ранимости человека. [стр. 86 ⇒]

Внеклеточная супероксиддисмутаза Другие гены — кандидаты в качестве фактора риска развития ХОБЛ Внеклеточная супероксиддисмутаза (ВК-СОД) является секреторным гликопротеином, обнаруживаемым, главным образом, в интерстициальных пространствах, хотя приблизительно 1% находится в плазме, лимфатической и синовиальной жидкостях. ВК-СОД — это главный внеклеточный антиоксидантный энзим в легких. Данный энзим обладает высоким сродством к гликозаминогликанам, таким как гепарин-сульфат. Более 98% ВК-СОД связано с сульфатом гепарина в матриксе соединительной ткани. Это идеальная локализация для того, чтобы играть главную роль в защите тканей от повреждающего действия кислородных радикалов, как ингалируемых с сигаретным дымом, так и образуемых активированными клетками, участвующими в воспалении. В настоящее время описан аномальный вариант гена ВК-СОД, при котором имеет место аминокислотное замещение в 213 положении белковой цепи Arg о Gly. Около 2% индивидуумов в исследованной популяции являлись гетерозиготами по данной мутации (R213G), локализующейся в гепарин-связывающем домене молекулы энзима. Вследствие нарушения связи ВК-СОД с тканевыми гликозаминогликанами обнаружено 30-кратное повышение концентрации энзима в крови и снижение его содержания в тканях. В заключение следует отметить, что приведенный выше набор генетических факторов, способствующих развитию ХОБЛ, является, по-видимому, далеко не полным. Он может быть пополнен как уже описанными генетическими нарушениями (например, различные варианты первичной цилиарной дискинезии), так и новыми, нуждающимися в расшифровке. Большая или меньшая склонность отдельных индивидуумов к развитию ХОБЛ, различная степень их чувствительности к табачному дыму и другим агрессивным факторам внешней среды могут быть обусловлены сочетанием нескольких генетических факторов. [стр. 216 ⇒]

1918 г. - показана корреляция между окклюзией коронарной артерии и изменениями на Э К Г [11]. 1933 г. - W. Tillet (рис. 3.3) с соавт. установили свойство стрептококковых культур лизировать кровяной сгусток. Это была группа А р-гемолитического стрептококка, продуцирующего некую “ фибринолитическую" субстанцию, которую авторы назвали “ стрептококковый фибринолизин“ [12]. 1941 г. - Н. Milstone высказал предположение, что для реализации этой фибринолитической активности необходим некий “ плазменный лизирующий фактор” [13]. 1945 г. - L.R. Christensen нашел этому прямые доказательства. Он показал, что в плазме крови у человека находится энзим “ плазминоген” , который под действием “ стрептококкового фибринолизина", названного им “ стрептокиназой", превращается в активный протеолитический и фи бри нолит ически й энзим “ плазмин" [ 4]. 1948 г. - S. Sherry (рис. 3.4), W.S. Tillett и L.R . Christensen сообщили о первом опыте применения стрептокиназы в клинике. Они вводили “ стрептококковый нуклеоиротеин дезоксирибозы" для лизиса гнойного плеврального экссудата, содержащего фибриновые пленки [15]. 1955 г. - W.S. Tillett с соавторами опубликовали результаты исследования по изучению влияния стрептокиназы на гематологические показатели и систему ге32... [стр. 32 ⇒]

Огромным резервуаром эндотоксина является кишечник. Предполагается, что разрушение барьера слизистой желудочно-кишечного тракта может без бактериемии привести к эндотоксинемии. В условиях гипоперфузии слизистой кишечника, нарушения пищеварения, инфекции или абдоминальных хирургических вмешательств эндотоксин может проникать в систему кровообращения и одновременно с транслокацией бактерий кишечника. Правда в настоящее время этот процесс не представляется таким однозначным и требует дальнейшего изучения. Эндотоксинемия и грамотрицательная бактериемия осложняют течение основного заболевания, усиливают эффекты экзотоксинов, обусловливают полиорганную недостаточность. Эндотоксин связывается при посредстве ЛПС-связывающего протеина с CD-14-рецепторами макрофагов и полиморфноядерных гранулоцитов, являясь триггером ответственной реакции хозяина на нагрузку – эндотоксином. От этого решающим образом зависит, будет ли возбудитель элиминирован или реакция окажет повреждающее действие на организм-хозяин, вплоть до формирования полиорганной недостаточности. Клинически эта реакция проявляется как сепсис. Возможности диагностики. Совершенно очевидно, что определение в крови эндотоксина может свидетельствовать о генерализации инфекционного процесса. Используемый для этого самый чувствительный метод – это лимулюс амебоцитный лизатный тест (ЛАЛ – тест).Он основывается на открытии того, что у рачка Limulus polyphemus инъекция грамотрицательных бактерий ведет к диссеминированному внутрисосудистому свертыванию. Исследования показали, что свертывание гемолимфы обусловливает один компонент бактерии – эндотоксин., Чтобы вызвать этот эффект, достаточно 1 пг очищенного эндотоксина. Нужные для активации процессов свертывания факторы можно найти в гранулах, имеющихся в специализированных кровяных клетках рачка Limulus polyphemus – амебоцитах. С применением лизата этих клеток разработан простой тест свертывания для измерения количества эндотоксина. Присутствие эндотоксина вызывает каскадную реакцию в клетках, в которой участвуют три протеазы. Эта реакция активизирует энзим, который расщепляет клеточный протеин на 3 полипептидные цепочки, 2 из этих цепочек отвечают за гелирование лимфы. Этот процесс полностью аналогичен человеческому каскаду свертывания. В лаборатории содержание эндотоксина определяется фотометрически, добавляя к энзиму хромогенный субстрат, в качестве которого используют связанный с дипептидом n-нитроанилин. Цветная реакция происходит, если энзим отщепляет фрагмент n-нитроанилина. Показано, что определяемые очень низкие концентрации эндотоксина порядка 10 пг/мл в плазме могут свидетельствовать о грамотрицательном сепсисе. Результаты исследований показали, что наличие и уровень эндотоксинемии коррелируют с клиническим исходом. Исследователи полагают, что этот тест можно использовать при сепсисе для оценки прогноза. Выявлено, что начальные концентрации в плазме < 25, 25 – 700, 700 – 10 000 пг/мл и > 10 000 пг/мл кореллируют соответственно с летальностью 0, 14, 27 и 86 %. При этом титр эндотоксина более 700 пг/мл статистически достоверно соответствует развитию шока. Однако ,ряд фактов осложняет интерпретацию концентрации эндотоксина в плазме. Различные грамотрицательные бактерии имеют неодинаковое количество ЛПС и высвобождают различные количества эндотоксина в результате отторжения фрагментов клеточной мембраны во время фазы роста. Последняя особенность четко обозначена у менингококковых штаммов. Кроме того, эндотоксины различных грамотрицательных бактерий имеют различную активность по отношению к тесту, что не всегда коррелирует с биологическим действием. Это означает, что абсолютные концентрации не всегда точно отражают степени тяжести грамотрицательного сепсиса. Обнаружение концентраций эндотоксина в плазме может быть использовано для ранней индикации развития сепсиса. Отрицательный результат не исключает, что эндотоксины и медиаторы уже оказали свое действие и в крови больше не обнаруживаются. Часто эндотоксин при самом тяжелом сепсисе обнаруживается в циркуляторном русле только в течение короткого времени. [стр. 6 ⇒]

Альфа-химотрипсин-энзим обладает фибролитическим и протеолитическим действием. Выделяется он из поджелудочной железы рогатого скота. Действие его подобно трипсину. Альфа-химотрипсин разрушает циннову связку без повреждения мембраны стекловидного тела и капсулы хрусталика. Он не вызывает реакции со стороны тканей глаза, не осложняет послеоперационного периода, не действует на синехии. Раствор хранится не более б часов. После экспериментального испытания на животных Барракер применил это средство с успехом при 276 интракапсулярных экстракциях катаракты. Т е х н и к а п р и м е н е н и я . После корнеосклерального разреза и наложения корнеосклеральных швов при помощи шприца с тупой канюлей вводят через зрачок под радуж ку в заднюю камеру до ее наполнения раствор а-химотрипсина 1 : 5000. Шприц и канюлю следует оберегать от соприкосновения со спиртом, так как он снижает активность препарата. Через 2 минуты после введения препарата разрушается циннова связка, хрусталик приобретает форму шара и поддается несколько вперед. Периферическую иридэктомию не следует производить слишком рано, так как это способствует выхождению энзима из задней камеры. При повышенном содержании белка во влаге передней камеры можно введение а-химотрипсина повторить. Затем энзим удаляют промыванием передней камеры изотоническим раствором хлористого натрия. Хрусталик легко удаляется из глаза при помощи пинцета или присасывающего аппарата, а такж е прямым выдавливанием по методу Смита. Предварительно наложенные швы затягивают, в переднюю камеру вводят воздух. Метод, предложенный Барракером, был применен Ремки (Remky, 1958) у 68 больных и Валсером (Walser, 1958) у 57. Последний пользовался препаратом, тождественным а-химотрипсину, — кимотразом (Quimotrase). Раствор приготовляют ex tempore, 2 мг кристалла кимотраза разводят в 10 мл изотонического раствора хлористого натрия. Раствор может сохраняться до 10 часов. Его вводят при помощи канюли в заднюю камеру глаза в количестве 2 мл. Операцию продолжают через 10 минут после введения раствора. Гофман и Лембек (Hofmann, Lembeck 1959), испытав в эксперименте сравнительное действие на циннову связку трипсина и а-химотрипсина, пришли к выводу, что трипсин может такж е применяться для лизиса цинновой связки при интракапсулярной экстракции катаракты даже в меньшей концентрации (х/3 концентрации а-химотрипсина). Трипсин в разведении 0,2 мг на 1—2 мл изотонического раствора хлористого натрия был применен Груби (H ruby, 1959) при 100 экстракциях катаракты. Уменьшая опасность разрыва капсулы хрусталика и механического повреждения пограничной мембраны стекловидного тела, выше указанные ферменты уменьшают количество осложнений со стороны стекловидного тела, хотя, по данным Вальсера (1959), грыжи стекловидного тела встречаются в 2 раза чаще, чем при обычной интракапсулярной экстракции катаракты. Интракапсулярная экстракция катаракты с ферментативным разрушением цинновой связки начинает широко применяться офтальмологами. Она может быть произведена у больных любого возраста, а такж е при операции удаления прозрачного хрусталика при высоких степенях близорукости. 14* - 26 —... [стр. 208 ⇒]

И спользование их против грамотрицательны х видов ведет к повы ш ению вы деления эн дотокси на и росту концентрации Ф Н О , что сопровож дается «септическим ответом» на прием антибиотика. Это является опасны м для ж и зни больного. П оэтому рекомендуется использовать антибиотики различных групп, что позволяет добиться полож ительного эф ф ек та и даж е более ш ирокого спектра действия с м еньш им отрицательны м ответом, чем при приеме одного антибиотика. Такая тактика более предпочтительна. Четвертое поколение представлено пока одним антибиотиком — меропеном, обладаю щ им ш ироким спектром действия как к аэробам , так и анаэробам . М онобактамы. Только азтреонам является представителем монобактам ов^ наш едш ем клиническое применение. Спектр его действия — грамотрицательная ф лора, вклю чая различные виды Pseudomonas. П одобно ам иногликозидам , у него отсутствует значительны й э ф ф е к т против грамполож ительных кокков, анаэробов и больш инства видов Acinetobacter. О н является безопасны м, к а к и другие (3-лактамные антибиотики, но не имеет перекрестной реакции у больных с аллергией на пенициллины или цеф алоспорины . Карбопенемы. Имипенем и меропенем являю тся первыми представителями класса карбопенем ов. О ни имею т очень широкий спектр антибактериальной активности против всех грамполож ительны х кокков, исклю чая M RS А, и энтерококков. П репараты достаточно активны против анаэробны х бактерий с ш ироким спектром против грам отрицательны х видов, включая больш инство видов Pseudomonos (они не активны против Pseudomonos cepacia и S. molopbilia и видов индол-позитивных Proteus, являю щ ихся часто резистентны м и). Pseudomonas облад аю т способностью приобретать резистентность к карбопенемам в процессе лечения. Имипенем сохраняет активность только в ком бинации с энзим -ингибитором циластатином, который предохраняет от гидролиза в почках. Меропенем назначаю т без ренального энзим -ингибитора. В р аспоряж ени и врачей появился новейш ий карбопенем — эртапенем (ertapenem). Его отличие от предш ественников —прим енение только 1 раз в сутки, так к ак он им еет длинны й период полураспада. Он не нуждается в дополнительном назначении циластатина в связи с резис151... [стр. 153 ⇒]

Во-первых, надо сказать, что панкреатический сок обладает щелочной реакцией (щелочь раствор, обладающий свойствами, противоположными свойствам раствора кислоты, одно нейтрализует другое. Если слить вместе растворы кислоты и щелочи, то в результате получится смесь, не обладающая ни кислотными, ни щелочными свойствами). Так как панкреатический сок смешивается с нищей, то кислотные свойства последней, обусловленные желудочным соком, ослабевают. По мере уменьшения кислотности гаснет и искра, стимулирующая образование панкреатического сока. Другими словами, действие секретина запускает последовательность событий, которые в конечном итоге прекращают образование секретина. Таким образом, образование секретина есть процесс самоограничивающийся. Он похож на действие термостата, который регулирует работу мазутной топки в подвале. Когда в доме холодно, термостат включает топку, и температура поднимается до той точки, в которой термостат выключает топку. Такой процесс управления называется управлением по механизму отрицательной обратной связи. Это общий термин для обозначения процесса, посредством которого результаты, заданные в некоем контрольном механизме, подаются на этот механизм, который потом регулирует деятельность системы в зависимости от результатов. В электрических цепях мы говорим о входе и выходе, в биологических системах речь идет о стимуле и ответе или реакции. В нашем случае успешного ответа достаточно для уменьшения стимуляции. Очевидно, что такой регуляции по механизму обратной связи не достаточно. Даже если секретин больше не образуется, то его количество, которое осталось в кровеносном русле, будет и дальше подстегивать поджелудочную железу? Но природа предусмотрела этот случай. В организме существуют энзимы1, специально созданные для того, чтобы катализировать разрушение гормонов. Энзим находится в крови, которая обладает способностью ускорять расщепление молекул секретина, делая этот гормон неактивным. Энзимы часто называются по тому веществу, на которое они действуют, с добавлением к его названию окончания аза. Так, энзим, о котором я только что упомянул, называется секретиназой. 1 Энзимы - это белки, которые проявляют свойства катализаторов, - они ускоряют... [стр. 7 ⇒]

Этот гормон называется холецистокинином («приводящий в движение пузырь», греч.). Секреция холецистокинина стимулируется жиром, который вместе с желудочным содержимым поступает в двенадцатиперстную кишку. Это очень полезная реакция, поскольку желчь самой природой предназначена для эмульгирования жиров и облегчения их переваривания. Жирная пища стимулирует повышенную секрецию холецистокинина, который, в свою очередь, стимулирует желчный пузырь, заставляя последний выдавливать в кишку большее, чем обычно, количество желчных солей (эмульгаторов), которые эмульгируют жир, запуская процесс его подготовки к перевариванию. Я уже упомянул о том, что одним из эффектов секретина является нейтрализация кислотности желудочного сока, поскольку вырабатываемый под действием секретина панкреатический сок имеет щелочную реакцию. Это необходимо, потому что энзимы панкреатического сока работают только в слабощелочной среде, и если поступившая в кишку пища сохранит кислую реакцию, то пищеварение будет происходить с черепашьей скоростью Частично этот желательный ощелачивающий эффект будет ослаблен, если желудок продолжит вырабатывать большие количества кислоты после того, как пища покинет его. Насколько необходим; такая секреция, пока желудок наполнен пищей, на столько же она вредна, когда он пуст, а кислый желудочный сок беспрепятственно поступает в кишку. Неудивительно поэтому, что одним из многих эффектов секретина оказалась его способность подавлять желудочную секрецию. Правда, более действенную роль в подавлении желудочной секреции играет другой гормон, предназначенный специально для этой цели. Несколько веществ, присутствующих в пище, стимулируют кишечник к выработке вещества, названного энтерогастроном («кишечно-желудочный», греч.) названии подчеркивается, что вещество вырабатывается в кишечнике, но действует на желудок). Энтерогастрон, в отличие от многих других гормонов не стимулирует, а, наоборот, угнетает функцию Было предложено называть вещества, которые во всех отношениях ведут себя как гормоны, за исключением того, что они подавляют, а не стимулируют какие-то функции, халонами («ослаблять» греч.). Тем не менее, название не прижилось, и гормонами по-прежнему без разбора называют все подобные вещества, независимо от того, возбуждают (как следует из самого слова «гормон») они какую-либо функцию или подавляют ее. Однако, если поступление пищи в верхние отделы кишечника стимулирует секрецию гормонов подавляющих желудочную секрецию, то пища, находящаяся в желудке, должна, по логике вещей, вызывать секрецию гормонов, стимулирующих вы деление желудочного сока, поскольку он нужен для переваривания этой пищи. Такой гормон действительно был найден. Он продуцируется клетками слизистой оболочки желудка, и его назвали гастрином («желудок», греч.). Согласно данным исследователей, было открыто множество гормонов, которые так или иначе влияют на секрецию пищеварительных соков в желудке и тонком кишечнике. Ни один из этих гормонов не был изучен столь подробно, как секретин, но считается, что все они - полипептиды. Единственный гормон, который в этом отношении вызывает споры, - это гастрин. Некоторые ученые полагают, что молекула гастрина представляет собой модифицированную молекулу одной-единственной аминокислоты. Все упомянутые гормоны работают совместно, обеспечивая согласованную деятельность желудка и кишечника. Всю совокупность гормонов, регулирующих работу пищеварения, называют гормонами желудочно-кишечного тракта. Гормоны оказывают влияние на выработку пищеварительных соков. Это факт, но не менее интересным фактом является то, что эти отношения обоюдны. Существуют пищеварительные соки, которые вызывают образование в крови полипептидных гормонов. Это открытие было сделано в 1937 году, когда группе немецких физиологов удалось показать, что смесь сыворотки крови и экстракта слюнных желез вызывает сокращение изолированного участка стенки толстой кишки. По отдельности такого эффекта не оказывали ни сыворотка, ни экстракт слюнных желез. Вывод напрашивался сам собой. Очевидно, что в слюнной железе содержится энзим, который, попав в кровеносное русло, отщепляет небольшой фрагмент от крупной белковой молекулы, циркулирующей в крови (пользуясь уже упомянутой аналогией, можно сказать, что это похоже на отрывание почтовой марки от их блока). Малые фрагменты оказались полипептидными; гормонами, которые в одних условиях вызывали сокращение гладкой мускулатуры, а в других - ее расслабление. Энзим был назван калликреином. Оказалось, что он и некоторые подобные ему ферменты находятся не только в слюнных железах, но и в других тканях. Гормон, продуцируемый под действием калликреина, был назван каллидином. Он существует в двух очень похожих друг на друга разновидностях - каллидин и каллидин II. Функция каллидина в организме до сих пор полностью не выяснена. С одной стороны, он снижает артериальное давление, расширяя мелкие кровеносные сосуды... [стр. 13 ⇒]

Применяются сыворотки с антителами, так называемые антисыворотки, конъюгированные чаще всего с таким надежным флуорохромом, как флуоресцеин-изотиоцианат. Наиболее популярен непрямой метод, позволяющий выявить антигены с помощью двойной реакции с антителами. Еще более распространен и м м у н о п е р о к с и д а з н ы й м е т о д . Антитела красящей сыворотки несут не флуорохром, а фермент — пероксидазу хрена, реже другой энзим, например, щелочную фосфатазу. Существует несколько вариантов указанного метода. Наиболее часто используются два из них: пероксидазно-антипероксидазный (ПАП-метод), и метод авидин-биотинового комплекса (ABC-метод). При ПАП-методе цепь промежуточных антител, связывающих энзим с антигеном, несколько длиннее, чем при непрямом иммунофлуоресцентном методе. Энзимное, т.е. пероксидазное антитело связывается с первичным антителом, уже находящемся на антигене, посредством еще одного антитела-мостика. При авидин-биотиновом методе первичное антитело, находящееся на антигене и меченное биотином, связывается с ПАП-комплексом через промежуточное антитело, меченное авидином. Оба белка — авидин и биотин резко повышают качество реакции, поэтому ABCметод считается более чувствительным. Для иммуногистохимических реакций используют 2 типа антител: поли- и моноклональные. Первые получают из антисывороток иммунизированных кроликов. Моноклональные антитела получают в культуре тканей или из асцитической жидкости, полученной из брюшной полости лабораторных животных. Моноклональные антитела абсолютно специфичны по отношению к антигену и не дают перекрестной реактивности. Популярность иммунопероксидазного метода связана, в основном, с его простотой и доступностью. Существует множество коммерческих наборов (kits) сывороток к различным антигенам, специфичным для тканей или опухолей и получившим название маркеров. Выгоды применения иммунопероксидазных реакций объясняются высокой чувствительностью (по сравнению с иммунофлуоресценцией ПАП-метод чувствительнее в 1000 раз, а ABC-метод — в 10000 раз), относительной стойкостью, возможностью применения некоторых реакций на депарафинированных срезах, прошедших и фиксацию, и проводку через спирты, Методы молекулярной биологии. В хорошо оснащенных патологоанатомических отделениях и научно-исследовательских институтах 15... [стр. 13 ⇒]

В 1945 г. итальянский ученый G. Brotzu выделил грибок Cephalosporium acremonium, который имел выраженную антибактериальную активность как по отношению к грамположительным, так и по отношению к грамотрицательным микроорганизмам. В дальнейшем из этого грибка удалось выделить действующее вещество - цефалоспорин С, который и стал исходным элементом для получения 7-аминоцефалоспорановой кислоты, считающейся структурной основой семейства цефалоспоринов. Первым представителем этого класса является препарат - цефалоридин. В медицине цефалоспорины начали широко применяться конце 70-х годов 20-ого века. В настоящее время насчитывается более 50 антибиотиков-цефалоспоринов. Бактерицидный эффект антибиотики-цефалоспорины осуществляют посредством торможения синтеза пептидогликана основы клеточной мембраны. Синтез пептидогликана осуществляется с помощью специальных ферментов - транспептидаз, карбоксипептидаз, эндопептидаз, которые служат "мишенями" для ?-лактамных антибиотиков-цефалоспоринов. Эти ферменты называются - пенициллинсвязывающие белки (penicillin-binding proteins, ПСБ). Эффект антибиотика зависит от того, какой именно энзим он может инактивировать и какую роль играет этот энзим в синтезе пептидогликана. Антимикробный эффект цефалоспорины, как и пенициллины, осуществляют только на растущие и размножающиеся микроорганизмы, не оказывая никакого воздействия на "покоящиеся" микробные клетки. В основу самой распространенной классификации антибиотиков-цефаспоринов заложен антимикробный спектр. Видно, как от поколения к поколению, уменьшается чувствительность грамотрицательных микроорганизмов и увеличивается резистентность грамположительных. В каждом поколении имеется антибиотик-прототип, положительные качества которого берутся за основу при получении новых препаратов соответствующего поколения. Для первого поколения это - цефазолин, для второго - цефуроксим, для третьего - цефотаксим, для четвертого - цефепим. I поколение цефолоспориновых антибиотиков имеет узкий спектр микробиологической активности, направленный, в основном, на грамположительные кокки (Moraxella catarrhalis, Escherichia coli, Proteus mirabilis, Klebsiella pneumoniae). Но, при этом, на Вacteroidesfragilis, Haemophilus influenzae, метициллинрезистентные стафилококки, пенициллинрезистентные пневмококки и энтерококки, препараты I поколения не оказывают никакого воздействия. Применяются при лечении стафилококковых и стрептококковых инфекциях верхних дыхательных путей, таких как, фарингит, пневмония, а также при инфекциях кожи и мягких тканей и инфекциях мочевыводящих путей. Из-за низкой антимикробной активности и неспособности проходить через гематоэнцефалический барьер, эти препараты не используются при нозокомиальных (госпитальных) инфекциях и при лечении менингита. Цефазолин часто используется в качестве профилактического средства при проведении сердечно-сосудистых операций, оперативных вмешательств на голове и шее, желудке и желчевыводящих путях. II поколение цефалоспориновых антибиотиков, уже, кроме грамположительных (Staphylococcus aureus и Streptococci), действует также и на грамотрицательную флору, в частности на Haemophilus influenzae, Escherichia coli, Klebsiella ssp., Proteus mirabilis и на представителей анаэробных бактерий - Clostridii. Некоторые препараты этой группы действуют на штаммы семейства Enterobacteriaceae. Среди цефалоспоринов этого поколения можно выделить 2 группы: истинные цефалоспорины и цефамицины (цефокситин, цефотетан, цефметазол). Цефамицины высокоэффективны против некоторых микроорганизмов семейства Enterobacteriaceae, Bacteroides spp. и особенно Bacteroides fragilis, но проявляют слабую активность против стафилококков и стрептококков. Истинные цефалоспорины используются при пневмонии, инфекциях мягких тканей, осложненных синуситах, менингите. Цефамандол и цефуроксим не назначается для лечения нозокомиальной пневмонии или других госпитальных инфекций, вызванных Enterobacter spp., Citrobacter freundii, Proteus spp., Pseudomonas aeruginosa, вследствие того, что вышеперечисленные микроорганизмы очень быстро вырабатывают резистентность к цефалоспоринам 2го поколения. Цефамицины являются очень эффективными для лечения интраабдоминальных инфекций, гинекологических заболеваний, аэробно-анаэробных инфекций мягких тканей и гнойных осложнений сахарного диабета. В связи с тем, что цефамициновые антибиотики недостаточно активны против Staphylococcus aureus и неустойчивы к бета-лактамазам семейства Enterobacteriaceae, они не применяются при лечении нозокомиальных инфекций. III поколение цефалоспоринов является самой многочисленной и широко распространенной группой. Представители этого поколения оказывают сильно выраженное действие на грамотрицательные микроорганизмы, но, некоторые из них имеют ограниченную активность в отношении грамположительных кокков, особенно метициллинчувствительных штаммов Staphylococcus aureus, поэтому данные препараты можно применять только в случаях тяжелой внебольничной инфекции, вызванной Escherichia coli, Proteus mirabilis, Klebsiella pneumoniae и др. Цефтриаксон и цефотаксим высокоактивны при лечении нозокомиальных инфекций, таких как, пневмонии, раневые инфекции, осложненные инфекции мочевыводящих путей. Из-за того, что к цефалоспоринам III поколения резистентны - синегнойная палочка, метициллинрезистентные стафилококки (MRSA) и энтерококки, при лечении тяжелых инфекций рекомендуется их совместное назначение с аминогликозидными антибиотиками. При лечении менингита, обусловленного Haemophilus influenzae, Streptococcus pneumoniae, Neisseria meningitidis, достаточно эффективны такие цефалоспорины, как цефтриаксон и цефотаксим. IV поколение цефалоспориновых антибиотиков насчитывает более 10 препаратов, которые были созданы с целью противостоять всё более увеличивающейся резистентности микробных организмов, которая приводит к снижению эффективности химиотерапии. Эти антибиотики проявляют широкий спектр микробиологической активности за счет воздействия как на грамположительные кокки, так и на и грамотрицательные бактерии, например на большинство штаммов семейства Enterobacteriaceae и на Pseudomonas aeruginosa (синегнойную палочку). Применяются при тяжелых и средней тяжести инфекциях мочевыводящих путей, кожи, костей и суставов, органов малого таза и брюшной полости. V поколение представляет достаточно новый препарат - цефтобипрола медокарил, который отличается еще более широким спектром микробиологической активности, направленным, в отличие от представителей предыдущих поколений, еще и на лечение метициллинустойчивого золотистого стафилококка (MRSA). Побочные эффекты цефалоспоринов являются аналогичными для других бета-лактамным антибиотиков: сыпи различной локализации, бронхоспазм, возможное развитие перекрестной аллергии с пенициллинами, анафилактический шок, дисбактериоз, иногда - миалгии, приступы кашля, поражения почек. В настоящее время антибиотики-цефалоспорины, благодаря широкому спектру антимикробного действия и резистентности к бета-лактазамам, являются наиболее востребованным и эффективным классом антибактериальных средств во всем мире. [стр. 84 ⇒]

О себе — многократно обвиненном в антипатриотизме печатно и устно, о себе — за несколько месяцев до эмиграции, где он потом жил с сознанием, что покинул лишь землю родины, но взял с собой, сосредоточил в себе ее культуру, ее гуманистические традиции: «Люди, множество молодых людей, выказали страстный энтузиазм. Пусть вытворяют с Германией что угодно, — такие, как я, никогда не будут в одиночестве». Возможно ли более убедительное подтверждение злободневноличного смысла этой ссылки на Варнгагена фон Энзе, чем такая, прямо связанная с текущими политическими событиями реакция докладчика на сочувствие слушателей? * Варнгаген фон Энзе (1785—1858) — публицист и литературный критик, первый, кстати сказать, в Германии указавший на мировое значение творчества Пушкина. [стр. 143 ⇒]

.. ибо должен быть создан или, в худшем случае, введен путем насильственного переворота разумный внешний миропорядок, соответствующей ступени, достигнутой человеческой мыслью...» Как всегда при обращениях нашего героя к Гёте, прозвучал в этих докладах о нем, особенно во втором — «Путь Гёте как писателя», небольшом психологически-биографическом исследовании, и явно личный мотив, явный намек оратора на себя. Вот две фразы — одна из этого доклада, а другая — из письма, написанные сразу же после выступления с ним в Мюнхенском университете. В первой речь идет о Гёте в эпоху наполеоновских войн, во второй — о чувствах, которые вызвала у Томаса Манна в 1932 году горячая поддержка аудитории. О Гёте: «В 1813 году, когда он почти прослыл человеком без отечества, Варнгаген фон Энзе* воскликнул: «Гёте — не немецкий патриот? Да в его груди уже сызмальства сосредоточилась вся свобода Германии и стала у нас, к нашему общему, еще недостаточно осознанному благу, образцом, примером, столпом нашего просвещения». О себе — многократно обвиненном в антипатриотизме печатно и устно, о себе — за несколько месяцев до эмиграции, где он потом жил с сознанием, что покинул лишь землю родины, но взял с собой, сосредоточил в себе ее культуру, ее гуманистические традиции: «Люди, множество молодых людей, выказали страстный энтузиазм. Пусть вытворяют с Германией что угодно, — такие, как я, никогда не будут в одиночестве». Возможно ли более убедительное подтверждение злободневноличного смысла этой ссылки на Варнгагена фон Энзе, чем такая, прямо связанная с текущими политическими событиями реакция докладчика на сочувствие слушателей? «Если бы не политика...» Она все время теперь «поворачивала в сторону» «руль его мыслей». Осенью 1932 года, когда он поехал в Австрию по приглашению Венского радио, чтобы прочитать перед микрофоном отрывок из «Иосифа», в какой-то мере повторилась ситуация поездки в Берлин для выступления в Вокальной академии: он опять счел непорядочным, внутренне невозможным для себя ограничить свое представительство перед местной публикой рамками занимавших его художественных задач, артистически-гастрольными, так сказать, функциями и накануне выступления по радио произнес речь в одном из рабочих клубов. «В первый раз, — заявил он, — я, писатель бюргерского происхождения, выступаю перед аудиторией из рабочих-социалистов, и обстоятельство это показательно не только для времени, которое к тому привело, оно, на мой взгляд, составляет эпоху также в моей личной жизни и в моем духовном развитии». Он сказал, что необходим «союз народов против правительств, не выполняющих волю народа» и что мир был бы здоровее, «если бы в Европе было больше рабочих правительств». Новые, «эпохальные» для него ноты надежды на пролетариат как на силу, способную в отличие от мечущегося между феодально-монархистской реакцией и лицемерно-безвольным парламентаризмом бюргерства спасти мир от фашистского одичания, слышатся нам и в написанном той же осенью 1932 года письме Шмелеву, где, возвращаясь к «Солнцу мертвых», Томас Манн, с одной стороны, мы сказали бы, деликатней и сдержанней, а с другой — оптимистичнее, чем шесть лет назад, в «Парижском отчете», предостерег русского эмигранта от ригористично-непримиримого отношения к преобразившей его родину революции: «Я все еще нахожусь под этим впечатлением, потрясенный страданием, которым дышит ваше произведение, и сплошь пронизывающими его страстными воспоминаниями об ушедшем мире, который вам невольно должен казаться человечным и сметенным бесчеловечными силами. Я, как нерусский, правда, невероятно обязанный русской литературе, но по своему душевному складу причисляющий себя скорее к Западной Европе, не могу и не вправе судить о сегодняшней России и о насильственном социальном эксперименте, ею предпринятом. Право этого нового государственного и социального порядка на жизнь и на будущее должно быть доказано или опровергнуто временем. Дождаться должны мы и культурных, художественных и литературных свершений, которые даст этот новый мир». «Если бы не политика»... Даже тогда, когда он в самом конце 1932 года прервал работу над «Иосифом» как будто бы и не ради нее, без прямого вторжения в область политики дело не обошлось. Готовясь еще к одной памятной дате — в следующем, 1933 году исполнялось * Варнгаген фон Энзе (1785—1858) — публицист и литературный критик, первый, кстати сказать, в Германии указавший на мировое значение творчества Пушкина. [стр. 123 ⇒]

34 Как есть орехи и фрукты на правильном питании? https://tvoytrener.com/pitanie/orehi.php Меня попросили написать про фрукты и орехи. С чем сочетать и как правильно употреблять в пищу. Давайте разбираться. Итак, какое воздействие идёт на организм, когда мы съедаем фрукт? - во всех фруктах присутствует фруктоза. * фруктоза - это простой углевод. Он состоит из двух остатков "единиц" сахарида и называется дисахарид. Глюкоза усваивается в печени в виде гликогена. Все углеводы расщепляются до глюкозы. Так как именно глюкоза влияет на уровень инсулина в крови, который регулирует сахар в крови. Однако, чтобы повышение глюкозы или сахара крови было остановлено инсулином в нашем организме должен выработаться особый энзим - фруктокиназа-1. Он отвечает за переработку глюкозы в гликоген. По научным данным, организм может хранить до 400 гр углеводов в виде гликогена. Остальные съеденные углеводы пойдут в подкожный жир. Фруктоза же, при попадании в организм, минует вышеупомянутый энзим. И поэтому она отправляется сразу в подкожный жир. Без образования гликогена. В этом и состоит опасность: съедая фрукты, мы не чувствуем насыщения. За чувство насыщения отвечает как раз уровень глюкозы в крови. Нет повышения глюкозы - нет чувства насыщения. Также практически все фрукты, которыми так любят перекусывать худеющие дамы, имеют высокий гликемический индекс (ГИ). Что такое ГИ? ГИ - это показатель того, как ваш сахар в крови будет реагировать на еду. При высоком ГИ сахар будет резко повышаться. На повышение сахара в крови организм реагирует выбросом такого гормона, как инсулин. - 557... [стр. 557 ⇒]

Ученик Фишера Э. Армстронг в 1904 г. установил, что специфичность проявляется и при торможении ферментативной деятельности аналогами субстрата. Его работы так же, как и исследования А. Брауна (1902), легли в основу гипотез о механизме действий ферментов и образовании ферментсубстратных комплексов, что, в свою очередь, позволило развить представления о кинетике и механизме действия ферментов задолго до выделения их в чистом виде. Так, В. Анри (1903) впервые вывел кинетические уравнения ферментативной реакции, а Л. Михаэлис и М. Ментен (1913) разработали первую кинетическую теорию действия ферментов (рис.4.1.7). Успехи органического синтеза после создания А. М. Бутлеровым теории химического строения, возникновение стереохимии и совершенствование органического анализа позволили к концу XIX в. развернуть широкие исследования, в результате которых было открыто строение важнейших химических компонентов организма и заложены основы дальнейшего прогресса в изучении обменных процессов. Но что же сам энзим? Ранее, при недостатке методического инструментария, ученым была видна только его работа. Но какова молекула энзима? Была известна хрупкость молекулы протеина, а энзимы теряют свою активность уже при осторожном нагревании. Был сделан вывод, что энзим – это протеин. Доказать обратное взялся авторитетный немецкий химик Ричард Вилстеер (1872–1942), и его мнение убедило многих. В 1926 г. вновь поднялся вопрос о протеиновой природе энзимов. Американский биохимик Джеймс Батчелор Самнер (рис.4.1.8) экстрагировал энзимы из бобов и назвал энзим уреазой: он катализировал разложение мочи на аммиак и двуокись углерода. Выполняя экстракцию, Самнер получил на одном из этапов крошечные кристаллы. Он растворил их и получил раствор с концентрированной уреазной активностью. Эти кристаллы были энзимом и... [стр. 363 ⇒]

Желудочный сок содержит крайне важный энзим – катализатор пепсин, способный расщеплять все виды белков, участвовать в разложении жиров. Он может существовать только в кислой среде, разрушается щёлочью, алкоголем, угнетается охлаждёнными напитками, нейтрализуется (абсорбируется) непереваренным крахмалом. Само собой разумеется, щелочная среда, алкоголь, охлаждённые напитки, крахмалы, разлагающе и угнетающе действуя на пепсин, негативно влияют на процесс пищеварения в целом. Следует отметить, что это негативное обстоятельство смягчается тем, что во рту, собственно и начинается пищеварение. Во рту щелочная слюна, содержащая энзим птиалин, расщепляет крахмал, защищая тем самым желудочный пепсин. В свете изложенного раздельное питание представляет собой рационально адаптированное к особенностям человеческого организма и физиологии пищеварения поступление продуктов. Вначале белки (мясомолочные продукты), требующие кислой среды, а затем углеводы (хлеб, картофель), расщепляющиеся в щелочной среде. С раздельным питанием несовместимо ныне существующее «смешанное» одно- или двухразовое питание с обильным поглощением всего подряд – жиров, белков, углеводов – хлеба с мясом (бутерброды с колбасой, беляши, манты, пельмени, чебуреки, пицца и т.п.), хлеб с сыром, с яйцом; картофель с мясом и т.п. Это противоестественно для физиологии живого организма, ставит перед ним непосильные задачи, под... [стр. 25 ⇒]

Отличается от распространенности заболевания тем, что включает только новые случаи болезни. Канцероген — фактор, вызывающий или провоцирующий рак. Киназа — энзим, присоединяющий к другим белкам фосфатную группу. Метастазирующий рак — рак, который распространяется за пределы области первоначального возникновения. Митоз — деление клетки на две дочерних. Встречается в большинстве взрослых тканей организма (в отличие от мейоза, при котором в яичнике и семенниках образуются половые клетки). Мутация — изменение в химической структуре ДНК. Мутации могут быть молчащими — то есть такими, где изменение не влияет ни на какие функции организма, или же могут проявляться в изменении функции или структуры организма. Неоплазм, неоплазия — альтернативное название рака. Обратная транскриптаза — белок, преобразующий цепь РНК в цепь ДНК. Наличие обратной транскриптазы — свойство ретровирусов. Онкоген — ген, вызывающий рак или способствующий ему. Активация или гиперэкспрессия протоонкогена вызывает трансформацию клетки из нормальной в раковую. Острый лимфобластный лейкоз — разновидность злокачественного заболевания крови, поражающая лимфоидную линию клеток крови. Острый миелоидный лейкоз — разновидность злокачественного заболевания крови, поражающая миелоидную линию клеток крови. Первичная профилактика — профилактика, нацеленная на предотвращение развития заболевания — как правило, наступлением на причину болезни. Перспективное испытание — испытание, в котором группу пациентов отслеживают в течение какого-то периода времени (в отличие от ретроспективного, при котором изучают историю группы пациентов). Протоонкоген — предшественник онкогена. Как правило, протоонкогены — нормальные клеточные гены, активация которых за счет мутации или гиперэкспрессии вызывает рак. Протоонкогены кодируют белки, участвующие в клеточном делении и дифференциации. К протоонкогенам относятся, например, ras и myc. Рандомизированное испытание — испытание, в котором пациентов распределяют в контрольную группу или в группу, получающую лечение, случайным образом. Ретровирус — РНК-вирус, который хранит гены в виде РНК, а не ДНК и способен за счет работы специального энзима — обратной транскриптазы — преобразовывать гены из РНК в ДНК. РНК — рибонуклеиновая кислота, молекула, исполняющая в клетке несколько функций. Действует как промежуточный передатчик информации от гена к белку. Некоторые вирусы используют РНК, а не ДНК для хранения генетической информации. Трансфекция — введение в клетку ДНК. Трансгенные мыши — мыши, генетическая информация которых искусственно изменена. Транслокация (гена) — физический перенос гена из одной хромосомы в другую. Химерный ген — ген, создающийся за счет объединения двух генов. Может быть результатом естественной транслокации или же сконструирован в лаборатории. Хромосома — внутриклеточная структура, состоящая из ДНК и белков и хранящая генетическую информацию. Цитотоксичность — способность убивать клетки. Прилагательное «цитотоксичный» обычно употребляется по отношению к химиотерапии, которая убивает клетки, особенно быстроделящиеся. Энзим — белок, ускоряющий биохимическую реакцию. [стр. 293 ⇒]

Действительно, с помощью пищи мы можем дать своему организму все, что необходимо для восстановления и обновления клеток, а значит, для продления молодости и срока жизни. Какие элементы пищи нам необходимы Создатели Жизни – энзимы В человеческом организме беспрерывно работают тысячи различных ферментов – белковых энзимов, выполняющих функцию специфических катализаторов превращения веществ в организме. Только с их помощью возможно обновление состарившихся и изношенных клеток, превращение питательных веществ в энергию жизни и строительные материалы для создания новых клеток, обезвреживание отходов (продуктов обмена веществ, или метаболизма, чужеродных телу веществ), защита организма от болезнетворных микроорганизмов и даже заживление ран. Энзимы – это гениальное творение природы. Это крошечные, мудрые, талантливые, невидимые нашему глазу «биохимики». Благодаря наличию энзимов (ферментов) в живом организме осуществляются, ускоряются, управляются все жизнеобеспечивающие процессы. Сами энзимы при этом не изменяются. Вот почему их называют биокатализаторами, или создателями Жизни. Без энзимов Жизнь невозможна. Ни один фермент не работает сам по себе – только в кооперации с другими. Однако энзимы весьма специализированы: каждый из них является «специалистом», выполняющим в организме одноединственное задание, но выполняет он его совершенным образом. Например, существует энзим, который ежеминутно участвует в 36 миллионах реакций. Создаются энзимы самим живым организмом – в основном протеинами. Старея, энзимы теряют свою первоначальную эффективность и начинают совершать ошибки, поэтому они постоянно должны обновляться путем поступления в организм растительной «живой» пищи. Для жизни и здоровья организма необходимы достаточное количество, оптимальное соотношение и нормальное функциональное состояние энзимов. А это можно обеспечить лишь натуральной пищей. Если бы не было энзимов, человек умер бы у обильно накрытого стола, потому что без них не происходит расщепление продуктов питания на отдельные и простые питательные вещества. А только в таком виде организм способен усвоить их из той пищи, которую человек употребляет. Этот процесс начинается уже во рту. Так, пережеванный хлеб спустя несколько минут постепенно приобретает сладкий привкус, потому что содержащиеся в слюне энзимы расщепляют крахмалы на сахариды. Так начинается первый этап – слюнное переваривание. После этого процесс пищеварения продолжается в желудке, где «работают» уже другие энзимы, которые «переваривают» поступивший продукт на кислоты и сахариды. Этот вид переваривания пищи называют желудочным. Далее пища поступает в кишечник. Здесь вступают в действие пищеварительные соки поджелудочной железы: ее энзимы расщепляют белки на отдельные аминокислоты, а другие энзимы заняты превращением жиров в жирные кислоты. После трех видов переваривания (слюнного, желудочного, кишечного через кишечную стенку) эти простые вещества проникают в кровь, и организм использует их в качестве источников энергии или в качестве строительных материалов, в том числе и для создания новых энзимов. Каждый узкоспециализированный энзим «подходит» только одному определенному веществу, которое он преобразует строго определенным образом. Как энзимы поддерживают защитные реакции организма Если бы не было энзимов, человек оказался бы брошенным на произвол постоянно атакующих его болезнетворных «агентов» – ядовитых веществ, которые непрерывно образуются как во внешней среде, так и внутри организма. Без «работы» энзимов он был бы «захламлен» отходами собственного обмена веществ. Но, к счастью, мы обеспечены энзимами. Кроме того, что энзимы способствуют пищеварению, усвоению и очищению организма, они еще необходимы и для правильного функционирования защитной системы организма (иммунитета), и для естественного течения всех жизненных процессов. Энзимы позволяют организму защищаться путем активизации макрофагов – больших хищных клеток, способных распознать в организме любую вредную частицу, окружить ее со всех сторон, проглотить и... [стр. 10 ⇒]

Это значит, энзим берет на себя функцию нашего организма по переработке и перевариванию пищи. Но с одним условием: если продукт термически не обработан (температура обработки не должна превышать 35 градусов). Если же температура выше, содержащиеся в продукте энзимы просто уничтожаются, и начинается процесс гниения, а не переваривания. Ученые провели такой эксперимент. Взяли двух лягушек, одну сварили, а другую оставили сырой и положили в две тарелки с желудочным соком. Так вот, сваренная лягушка так и осталась лежать в тарелке, а сырая лягушка превратилась в жидкость. Это доказывает, что энзимы ее переварили. Когда любой продукт попадает в желудок человека, желудочный сок растворяет микрокапсулы энзима и энзим начинает свою работу по перевариванию пищи. Если в желудок попадает продукт, обработанный при температуре выше 35 градусов, значит, энзим уже загублен, и организму человека приходится справляться самому, работая в усиленном режиме. Кое-что он перерабатывает, а кое-чего не может, и этот продукт гниет. Вот почему когда мужики с утра, после вечернего застолья, идут в туалет, то воротят морду от едкого запаха. Ну а что же вы хотите – все гнилое так пахнет, в том числе и наш организм. Мой, слава Богу, уже так не пахнет. Женщины, не радуйтесь, вы не исключение. J Вот, собственно, и все, а остальное найдете сами. Конечно же, стоит напомнить, что в сыром продукте сохраняется естественная флора, а это очень помогает нашему... [стр. 404 ⇒]

Перечень сокращений A. actinomycetemcomitans - Actinomyces actlnomycetemcomitans - патоген пародонта ААР - American Academy of Periodontology (англ.) - Американския Академия периодонтологии £•* ААС - Acellular Afibrilar Cementum (англ.) - бесклеточный цемент, безволокнистый AEFC - Acellular Extrinsic Fiber Cementum (англ.) - бесклеточный цемент инородных волокон (внешний) AIFC - Acellular Intrinsic Fiber Cementum (англ.) - бесклеточный цемент собственных волокон (внутренний) АР - Aggressive Periodontitis (англ.) - агрессивная форма периодонтита API - Approximalraum Plaque Index (нем.) - индекс зубной бляшки в межзубных промежутках (Lange, 1978) AST - Aspartat Aminotransferase - аспарагиновая аминотрансфераза (энзим) BANA - тест для выявления бактерий P. gingiualis, В. forsythus и Т. denticola, на основе пептида N-a-benzoyl-DL-arginin-2 naphthyl-amid С - Complement (англ.) - дополнитель, состоящий из ряда компонентов, напр. СЗа, СЗЬ, С5ит.п. CD4 - Т-лимфоциты, вспомогательные CD8 - Т-лимфоциты, цитотоксичные (Тс) и супрессивные (Ts) CD 11/18 - адгезивные рецепторы лейкоцитов CIFC - Cellular Intrinsic Fiber Cementum (англ.) - клеточный цемент собственных волокон (внутренний) CMSC - Cellular Mixed Stratified Cementum (англ.) - клеточный цемент смешанных волокон СОХ - циклооксигеназа (энзим) СР - Chronic periodontitis (англ.) - хронический периодонтит CPTN - Community Periodontal Treatment Needs (англ.) - индекс необходимости лечения пародонта (Ainamo et al, 1982) CRP - C-reactiue Protein (англ.) - протеин, С-реактивный DMS - Deutsche Mundgesundheits-Studie (нем.) - программа научного исследования полости рта в Германии, проводимая Институтом немецких стоматологов (Institut der Deutschen Zahnarzte) (напр. DMS III в 1997 г.) E1A - Enzym Immunoassay (англ.) - энзиматический иммунологический анализ EPF - European Federation of Periodontology (англ.) - Европейская Федерация периодонтологии ESI - Extent and Severity Index (англ.) - индекс величины и степени тяжести деструкции пародонта FcyR - рецептор лейкоцитов GBI - Gingival Bleeding Index (англ.) - индекс кровоточивости дёсен (Ainamo & Bay, 1975) GI - Gingival Index (англ.) - десневой индекс (Loe & Sillness, 1963) ICAM-1 - эндотелиальный интегрин Ig - иммуноглобулин IL - интерлейкин INF - интерферон... [стр. 15 ⇒]

Одни и те же люди ведут себя по-разному в различных условиях. Их реакции и поведение в изоляции обычно меняются по сравнению с привычной обстановкой. Эту, быть может, весьма отдаленную аналогию можно применить и к ферментам, катализирующим почти все химические реакции в живой клетке. Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать слова с корнями из латинского и греческого языков). Термины “фермент” и “энзим” давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй – в англоязычной). А более ста лет назад они отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха – с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum – закваска) называли “организованные ферменты” (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. en – в и zym e – закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для “неорганизованных ферментов”, секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бюхнер опубликовал работу “Спиртовое брожение без дрожжевых клеток”, в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Мне хотелось бы подробно остановиться на этих хорошо известных фактах по трем причинам. Вопервых, в некоторых изданиях, в частности в переводе яркого, сохранившего свою ценность и поныне, учебника для школьников и учителей Г. Богена “Современная биология” (1970 г.) с замечательным предисловием лауреата Нобелевской премии А. Бутенандта наблюдается путаница с историей определения понятий фермент и энзим. Во-вторых, мне хочется напомнить нашим соотечественникам и особенно молодежи имя русской женщины Марии Михайловны Коркуновой, по мужу Манассеиной (1843 – 1903), которая в 1871 – 1872 году после стажировки в Вене у профессора Ю. Вайснера опубликовала на русском и немецком языках результаты своих опытов, доказывающих образование спирта в суспензии убитых клеток... [стр. 1 ⇒]

В12 тоже содержит в себе значительные количества цианида, однако никто не убирал его из магазинов. Лаэтрил доктора Кребса был получен из абрикосовых косточек и затем синтезирован в форму кристалла на основе своих собственных уникальных процессов. Но внезапно FDA засыпала прессу историей о несчастной паре из Сан-Франциско, которые отравились, поедая сырые абрикосовые косточки. По всей Америке эта история была на первых полосах. Однако журналисты, занимавшиеся этим вопросом, так и не смогли найти эту несчастную парочку. Но дело было сделано. С тех пор употребление витамина В17 или абрикосовых косточек прочно стало ассоциироваться с самоубийством. Согласно Альманаху питания, от 5 до 30 косточек абрикоса, съеденные в течение дня, но ни в коем случае не за один прием, могут быть хорошей профилактической дозой. Еще в 50-х годах Кребс доказал, что В17 совершенно безвреден для людей. Проверив витамин на животных, он наполнил свой шприц мегадозой и ввел себе в вену. По сей день он пребывает в добром здравии. Витамин безвреден для тканей тела по той простой причине, что каждая молекула В17 состоит из одного соединения цианида, одного – бензолдехида и двух соединений глюкозы (сахара), плотно упакованных вместе. Чтобы цианид стал опасен, в первую очередь необходимо «вскрыть» молекулу и освободить его, на что способен только энзим под названием бета-глюкозидаза. Этот энзим присутствует в теле в минимальных количествах, но почти в 100 раз его больше в раковых опухолях. Следовательно, цианид освобождается только в раковых участках тела с поразительными результатами, губительными для раковых клеток, потому что бензолдехид тоже освобождается в то же самое время. Это – смертельный яд по своим свойствам, но в сочетании с цианидом он становится в 100 раз сильнее. Эффект, производимый этими веществами на раковые клетки, превосходит все ожидания. Раковые клетки погибают. Те же медицинские учреждения в 1974 году были обеспокоены тем, что простым пищевым фактором можно предотвратить болезнь, смертность от которой почти столь же высока, как и от анемии. Но такова научная правда, что семена всех обычных плодов (кроме цитрусовых) содержат витамин B17 – основной противораковый ви... [стр. 30 ⇒]

Так ферменты или энзимы?Здоровье по Болотову. И так и так будет правильно. Для удобства, современная медицина приняла называть раннее появившееся название ферменты – энзимами.Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной). Мы рускоязычные будем применять нашу терминологию – ФЕРМЕНТЫ. Тем более в книгах Б.В.Болотова, слова энзим нету. Там всюду упоминается только фермент. А так как, книги автора медики не читают, то массовому читателю будет более понятной терминология, применяемая в русской научной литературе. А медики и так поймут, о чём идёт речь. В этой статье речь будет идти не о том, что такое ферменты (об этом можно почитать, дав поиск в интернете), а о ферментах описанных в книгах Б.В.Болотова. Здесь описаны закваски на молочной сыворотке с применением различных трав. Коротко описано при каких болезнях применяются. Почему коротко? Ну потому, что все эти ферменты более подробно описаны в книгах. Кому будет интересно или необходимо, пусть читает книги. Описание ферментов:... [стр. 148 ⇒]

К чести «Кармен».— К чести Генриха Шютца (и «Общества Листа»)… К чести Мендельсона… — «Кармен» — опера Ш. Бизе (1875).— Шютц, Генрих (1585–1632) — композитор, «созда& тель первой немецкой национальной оперы, немецкого балета и основоположник немецкой оратории». «Общество Листа» (нем. Liszt&Verein) — группа музы& кантов, сторонников Ф. Листа, противников т. н. Лейпциг& ской школы, «застывшей на умеренно&романтических по& зициях». В 1854 г. объединились в Нововеймарское обще& ство, в 1861 г. переименованное во Всеобщий немецкий му& зыкальный союз «имени Генриха Шютца». …еще один элемент Гете воплотился в Рахели… — Рахель Фарнгаген фон Энзе, урожд. Левин (1771–1833), супруга не& мецкого писателя Карла&Августа Ф. фон Энзе (1785–1858);... [стр. 788 ⇒]

Выглядят как гены, но на самом деле представляют собой дефектные остатки. Р Реверсивная транскриптаза – белок ретровирусов и ретротранспозонов, способный переводить последовательность РНК в соответствующую последовательность ДНК. Репрессор – белок, затрудняющий считывание гена. Ретровирусы – семейство вирусов, геном которых строится на базе РНК. После внедрения в клетку информация переписывается на ДНК и включается в геном клетки. Ретротранспозон – «ретро-» не означает, что транспозон одет по моде 1970-х годов. Это прыгающий ген, который осуществляет перенос информации с РНК на ДНК и затем внедряется в геном. Рибозим – энзим, состоящий из РНК и ускоряющий химические реакции. Рибонуклеиновая кислота (РНК) – мастер на все руки в клетке. Служит промежуточным носителем информации, но может выполнять массу других функций и даже служить эмблемой для галстуков, см. также «Клубгалстуков РНК». Рибосома – клеточная машина, состоящая из РНК и белка, которая, следуя инструкциям мРНК, создает новые белки. Рибосомная РНК (рРНК) – вещество, из которого при участии определенных белков строится рибосома. С Секвенирование – определение последовательностей нуклеотидных оснований в молекуле ДНК, то есть чтение последовательности генов, хотя их содержание не может похвастаться выдающимися литературными качествами: «ГАТТЦЦАГТАГТЦ…». Сплайсинг – вырезание интронов из мРНК. Сплайсосома – большая клеточная машина, состоящая из РНК и белков, которая может разрезать и заново «склеивать» молекулы мРНК. Т Талассемия (средиземноморская анемия) – заболевание, причиной которого являются мутации в генах гемоглобина – белка, отвечающего за транспортировку кислорода красными кровяными тельцами. Теломера – окончание хромосомы, состоящее из некоторого количества коротких повторяющихся последовательностей ДНК и при каждом делении клетки укорачивающееся на один фрагмент. Теломераза – энзим, способный удлинять теломеру. Транскрипция – перенос информации гена в мРНК. Трансляция – перевод мРНК в цепочку аминокислот. Транспортная РНК (тРНК) – молекула-посредник, у которой с одной стороны расположено устройство распознавания кодона мРНК, а с другой – нужная аминокислота. Это центральное передаточное звено в процессе перевода мРНК в белок. Тяжелый комбинированный иммунодефицит (ТКИД) – тяжелая наследственная болезнь, вызванная тем, что дефектный ген полностью или в значительной степени выводит из строя иммунную систему. X Хемиосмотическая гипотеза – гипотеза, выдвинутая Питером Митчеллом. Этот англичанин предположил, что клетка для выработки энергии создает дисбаланс заряженных частиц, подобно тому как в гидроэлектростанциях используется разная высота уровня воды до плотины и после нее. Вода в этом случае готова даже совершать работу, чтобы восстановить равновесие! Хлоропласты – «одомашненные» сине-зеленые водоросли, поселившиеся в клетках растений и отвечающие за фотосинтез, то есть за выработку энергии из света, углекислого газа и воды. Хромосомы – длинные, имеющие линейную структуру фрагменты ДНК, в которых размещается наследственный материал эукариотов и которые для удобства хранения намотаны на специальные белки (см. Тистонъ, с), словно волосы на бигуди. Клетка человека, как правило, содержит 46 хромосом, а шампиньона – только 8. [стр. 133 ⇒]

S tereu m sa n g u in o len tum , P o lysticiu s abietinus, Irpex ju scoviolaceus, P olyporus d ryo p h ilu s и др. Д еструктивная r-ниль вызы вается грибами: L enziles sepiaria, Fotnes pinicola, M erulius lacrym ans и др. Коррозионная гниль вызывает главны м образом р а с п а д лигнина, обусловливая этим в некоторых случаях относительное увеличение целлю лозы в гнилой древесине. Вот почему гнили такого типа бывают светлее окруж аю щ ей здоровой древесины (белая гниль) или имеют на буром фоне белые ц еллю лозны е пятна (пестрая гниль). Повышенная способность этой группы грибов р а зр у ш а т ь лигнин связан а с выделением окисляющ их энзим. О парин, Б ах, Монтгомери, Босс и другие, исследуя экстракты вегетативного мицелия, плодовых тел и питательной среды, установили в них большое число различных энзим, вы деляемы х д е р е в о р азр у ш аю щими грибами. При этом грибы, вызываю щие коррозионные гнили, выделяют больше энзим окисляющих, чем ги дроли зую щих. Основываясь на работах этих ученых, можно сд елать вывод, что для грибов, даю щ их коррозионную форму гниения, х а р а к терно выделение лигниназы, к а тал азы , оксидазы и других энзим оксидазной группы. Эти грибы обязательно т а к ж е выделяют энзимы, п р ео б р азу ю щие питательные материалы, накопленные в паренхиме. С этим, очевидно, связано распространение коррозионных гнилей преимущественно, а для многих грибов и исключительно в заболонной части мертвой древесины. В начальной стадии коррозионные ш и л и заметны в виде бледно-желтых или бледно-коричневых полосок и пятен в з а б о лони. Под микроскопом в клетках древесины видны бесцветные и реже окрашенные гифы с характерны м и для некоторых грибов (Peniophora g ig antea, P o lu stictu s abielinus) п р яж к ам и . К леточные стенки окрашены в соломенно-желтый цвет и в них з а метны проделанные гифами единичные отверстия диам етром 6---11 |А. Во второй стадии гниения пятна увеличиваются, на них появляются белые штрихи, идущие вдоль волокон. П од м и кроскопом в трах еид ах видно скопление гиф и большое количество о тверстий на стенках клеток. Отдельные клетки разруш ены. В конечной стадии в местах белых выцветов появляю тся я м ки, древесина постепенно становится похожей на губку, но не разваливается на отдельные кусочки и не крошится, а со х р а н я ет некоторую вязкость. При микроскопировании еще м о ж н о р а з личить общие структурные формы древесины, но очень многие клетки представляю т собой только обрывки. Отверстия в о ставшихся клеточных стенках часто свободны от гиф. В результате коррозионного гниения механические свойства... [стр. 47 ⇒]

Нормальную жизнедеятельность нашего организма обеспечивают более 5000 энзимов, большинство из них – протеолитические (расщепляющие белки), слаженное действие которых обеспечивает бесконечно сложные жизненные процессы. Необходимо, чтобы в организме присутствовали все энзимы в достаточном количестве. Они производятся нашим организмом или поступают извне – из “живой”, термически необработанной пищи. К сожалению, вследствие употребления термически обработанной пищи, практически каждый человек испытывает дефицит энзимов. Каждый энзим выполняет только одну специфическую задачу, на которую он запрограммирован. Энзим, подобно ключу к замку, подходит только к определенному веществу, с которым он взаимодействует определенным способом. Многие специалисты считают, что, с точки зрения перспективного развития новых методов поддержания здоровья человека, именно энзимотерапии принадлежит будущее! После всасывания в кровь энзимы воздействуют на весь организм, там, где они наиболее необходимы. Энзимы – сложные белковые вещества, которые принимают участие во всех процессах, происходящих в клетках нашего организма. И то, что их белок состоит из цепочки аминокислот, тоже известно довольно давно. Энзимы отличаются друг от друга только количеством и очерёдностью отдельных аминокислот в цепочках различной длины. Поэтому каждый энзим выглядит немного поиному. Однако, в целом, можно представить себе аминокислоты в виде жемчужин, а энзим - как жемчужную нить, вьющуюся весьма хитроумным способом и, кроме того, сматывающуюся в клубок. В определённом месте всегда образуется полость. Её входное отверстие имеет очень точную форму. Именно это “устье” и является активным центром энзима. С биохимической точки зрения, энзимы считаются очень большими молекулами. Для представления об их размерах приведём следующий пример: если увеличить человеческий рост до сорока тысяч километров (то есть обернуть его по экватору вокруг всего земного шара), то молекула трипсина - одного из первых изученных энзимов - имела бы в таком гигантском теле размеры всего десяти сантиметров... Перейдём теперь к функционированию энзимов. В каждом организме имеется невообразимое множество бесконечно разнообразных биохимических форм, которые называются субстратами. Эти субстраты участвуют в качестве строительных частиц в различных жизненных процессах и непрестанно движутся по всему огромному пространству организма. Если при этом движении субстрат приблизится к энзиму, активный центр последнего притянет его к себе, а потом, в том случае, если субстрат абсолютно точно соответствует специфической форме устья, субстрат с энзимом создадут единую частицу. Непосредственно после этого начнётся биохимическая реакция, для которой данный энзим приспособлен. На обширные субстраты взгромождаются целые цепочки энзимов и начинают их разрушать. Таким образом, здесь действуют целые биохимические фабрики, в которых энзимы работают, как на конвейере. Работа энзимов состоит, главным образом, в разрушении. Синтезом же, то есть, соединением, занимается только около трёх-пяти процентов видов энзимов. Эти энзимы называются анаболическими в противоположность энзимам катаболическим, то есть разрушающим. Разрушение субстрата, вызванное воздействием активного центра энзима, происходит путём его расщепления на две части. Таким образом, можно сказать, что из субстрата в результате получаются два вещества. Одно из них является, в некотором смысле, отходом. 3... [стр. 3 ⇒]

После дальнейшего разложения его биохимические кирпичики становятся материалом для новых субстратов. Другой продукт расщеплённого субстрата может найти следующий энзим и снова претерпеть изменение. Этот процесс повторяется в организме до тех пор, пока не приведёт к образованию той формы, которая необходима организму для выполнения конкретной задачи. В последние годы в клинической медицине достигнуты определенные успехи в лечении ряда заболеваний внутренних органов, внедряются новые методы терапии в ревматологии, гинекологии, урологии, ангиологии, травматологии и др. При этом продолжается поиск таких препаратов, которые были бы высокоэффективными при лечении больных с различными заболеваниями, обладали малым спектром побочных эффектов и легко переносились при длительном приеме. Такие препараты уже есть. Весьма перспективной в решении данной проблемы является системная энзимотерапия. В настоящей статье обобщается опыт, накопленный учеными в использовании системной энзимотерапии в ревматологии (при ревматоидном артрите, ювенильном ревматоидном артрите, системной красной волчанке, системных васкулитах и др.), сосудистой хирургии (для лечения тромбофлебитов, посттромбофлебитичесукой болезни, атеросклеротическом поражении сосудов и др.), гинекология и урология (при урогенитальных хламидиозах, хронических аднекситах, простатитах и др.), травматологии и ортопедии (в лечении травм, переломов костей, эндопротезировании тазобедренных суставов и др.), спортивной медицине (при спортивных травмах и др.). Метод системной энзимотерапии основан на кооперативном терапевтическом воздействии целенаправленно составленных смесей гидролитических ферментов растительного и животного происхождения. Благодаря влиянию на ключевые патофизиологические процессы в организме, препараты системной энзимотерапии обладают противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим, иммуномодулирующим и вторично аналгезирующим действием. Кроме того, назначение энзимных препаратов приводит к снижению активности воспалительных процессов и модуляции физиологических защитных реакций организма. Многочисленные клинические испытания показали, что энзимные препараты удовлетворяют всеобщему терапевтическому принципу: надежность и высокая эффективность при общей хорошей переносимости, что и определяет широкий спектр их клинического использования. Например, испытания, проведенные с участием атлетов, показали, что использование системных энзимов снижает воспаление, ускоряет заживление синяков, ушибов, переломов и разрывов мягких тканей и снижает общее время восстановления спортсменов, по сравнению с применением плацебо. У пациентов, выздоравливающих после лицевых и реконструктивных хирургических операций, прием системных энзимов значительно снижает отеки, синяки и онемение по сравнению с группой плацебо. Исследование, проведенное на послеоперационные отеки и боль, проводилось с участием шестидесяти шести больных сразу после операции по восстановлению разрыва боковой коллатеральной связки колена. На третий день после операции, в группе, получавшей энзим, отек уменьшился в два раза по сравнению с контрольной группой. Пациенты, которые получали его, перестали испытывать боль гораздо быстрее (к десятому дню после операции боль полностью прошла). [стр. 4 ⇒]

К этим вещест­вам применим термин «энзим». Известно много энзимов. Все они, по-видимому, белкового характера. Здесь нас интересуют только те энзимы, которые участвуют в пищеварении. Они уча­ствуют в реакции разложения сложных пищевых веществ до бо­лее простых соединений, которые приемлемы для кровяного по­тока и используются клетками организма для образования но­вых клеток. Поскольку действие энзимов в пищеварении очень напоминает ферментацию, раньше эти вещества назывались фермента­ми. Однако ферментация осуществляется живыми фермента­ми — бактериями. Продукты ферментации (брожения) неиден­тичны продуктам энзиматического распада пищевых продук­тов и непригодны в качестве питательных веществ. Более то­го — они ядовиты. Гниение — тоже результат действия бакте­рий, оно вызывает образование ядов, некоторые из коих очень вирулентны. Каждый энзим специфичен по своему действию, то есть он действует только на один класс пищевых веществ. Энзимы, ко­торые действуют на углеводы, не действуют и не могут действо­вать ни на белки, ни на соли, ни на жиры. Они даже более специ­фичны, чем можно предполагать. Например, при переварива­нии родственных веществ, например, дисахаридов (комплекс­ные сахара), энзимы, которые действуют на мальтозу, не спо­собны действовать на лактозу. Каждый сахар, оказывается, тре­бует своего специфического энзима. Физиолог Хауэлл говорит, что нет полного доказательства того, что любой единичный эн­зим может иметь более одного вида ферментного действия. Это специфическое действие энзимов имеет большое значе­ние, так как пищеварение проходит через различные стадии, при этом каждая стадия требует действия своего энзима, и раз­личные энзимы в состоянии выполнить свою работу только в том случае, если предыдущая была выполнена надлежащим об­разом своими энзимами. Например, если пепсин не превратил протеины в пептоны, то энзимы, которые превращают пептоны в аминокислоты, не способны действовать на протеины. Вещество, на которое действует энзим, называется субстра­том. Так, крахмал является субстратом птиалина (амилазы слю­ны). Д-р Норман (Нью-Йорк) говорит: «При изучении действий различных энзимов приходят в голову слова Эмиля Фишера, сказавшего, что к каждому замку должен быть свой специаль­ный ключ. Фермент — это замок, а его субстрат — ключ, и если ключ не входит точно в замочную скважину, то реакция невоз­можна. В связи с этим нелогично считать, что смешивание раз­личных типов углеводов, жиров и белков в одной и той же еде вредно для пищеварительных клеток. Если сходные, но не иден­тичные «замки» образуются одним и тем же типом клеток, ло­гично считать, что смешивание пищи подавляет физиологиче­ские функции этих клеток до предела». Известный физиолог Фишер предположил, что специфич­ность различных энзимов связана со структурой веществ, на которые оказывается воздействие. Каждый энзим, повидимому, приспособлен или соответствует определенной структуре. Процесс пищеварения начинается во рту. Все пищевые про­дукты дробятся на более мелкие частицы при помощи разжевы­вания, они тщательно насыщаются слюной. Что касается хими­ческой стороны пищеварения, то только пищеварение крахмала . начинается во рту. Слюна во рту, обычно представляющая со­бой щелочную жидкость, содержит энзим, называемый птиали­ном, он действует на крахмал, расщепляя его до мальтозы (ком­плексный сахар), на нее в кишечнике действует энзим мальтоза, превращая ее в простой сахар (декстрозу). Действие птиалина на крахмал является подготовительным, поскольку мальтоза не может действовать на крахмал. Считают, что амилаза (энзим панкреатической секреции), способная расщеплять крахмал, действует на крахмал сильнее, чем птиалин, так что крахмал, ко­торый не переварился во рту и желудке, может быть расщеплен на мальтозу и ахроодекстрин при условии, конечно, что он не подвергся ферментации прежде, чем достиг кишечника. Птиалин разрушается слабой кислотой, а также в сильно­щелочной среде. Он может действовать только в слабощелоч­ной среде. Эти границы действия энзима делают vk.com/fruktorianec... [стр. 105 ⇒]

Об этом мы будем говорить ниже. Состав желудочного, или гастрического, сока колеблется от почти нейтрального до сильно кислого, в зависимости от харак­тера съеденной пищи. Он содержит три энзима: пепсин, дейст­вующий на белок, лапазу, имеющую слабое действие на жиры, иреннен, который свертывает молоко. Здесь нас интересует только пепсин. Он способен инициировать пищеварение всех видов белков. Это очень важно, так как оказывается, что это единственный энзим с такой способностью. На различных ста­диях пищеварения белка действуют различные энзимы, расщеп­ляющие белок. Возможно, что ни один из них не может действо­вать на протеин в стадии, предшествующей той, для которой он специфически приспособлен. Например, эрипсин, обнаружен­ный в кишечном и в панкреатическом соке, не действует на ком­плексные протеины, а только на пентиды и полипентиды, вос­станавливая их до аминокислот. Без предшествующего дейст­вия пепсина, восстанавливающего протеины до пентидов, эрип­син не будет действовать на белковую пищу. Пепсин действует только в кислой среде и разрушается щелочью. Низкая температура, которая характерна для охлажденных напитков, замедля­ет и даже прекращает действие пепсина*. Алкоголь же осаждает этот энзим. Так же, как вид, запах или мысль о еде могут вызвать выде­ление слюны, так те же факторы могут вызвать выделение желу­дочного сока. Однако для выделения слюны наиболее важное значение имеет вкус пищи. Физиолог Карлсон потерпел неудачу в своих многократных попытках вызвать выделение желудоч­ного сока, заставляя своих подопечных жевать различные веще­ства или раздражая нервные окончания во рту веществами, ко­торые не являются пищей. Другими словами, когда вещества, поступающие в рот, не могут быть переварены, секреторное действие отсутствует. Со стороны организма наблюдается изби­рательное действие, и, как мы увидим позднее, на различные ви­ды пищи оказывается различное действие. В своих экспериментах по изучению условных рефлексов Павлов отмечал, что не обязательно брать в рот пищу, чтобы вызвать выделение желудочного сока. Достаточно простого поддразнивания собаки вкусной едой. Он открыл, что даже зву­ки или какие-то другие действия, ассоциирующиеся со временем принятия пищи, вызывают секрецию. Несколько параграфов мы посвятили изучению способно­сти организма приспосабливать свои секреции к различным ви­дам потребляемых пищевых продуктов. Ниже мы будем обсуж­дать пределы этой способности. В работе Мак-Леода «Физио­логия в современной медицине» говорится, что наблюдения Павлова над ответными реакциями желудочных желез собаки на мясо, хлеб и молоко широко цитируются. Они интересны по­тому, что доказывают: деятельность желудочного секреторного механизма обладает некоторой способностью адаптации к по­требляемым веществам. Эта адаптация возможна благодаря тому, что желудочные секреции представляют собой продукт 5 миллионов микроско­пических желез, расположенных в стенках желудка, которые вы­деляют различные составные части желудочного сока. Различ­ные количества и пропорции различных элементов, которые входят в состав желудочного сока, делают состав сока разнооб­разным, приспособленным к перевариванию многочисленных видов пищевых продуктов. Таким образом, сок может быть поч­ти нейтральным, он может быть слабо кислым или сильно кислым. В нем может быть больше или меньше пепсина, смотря по надобности. Имеет значение также и фактор времени. На одной стадии пищеварения характер сока может быть один, а на дру­гой стадии — иной, в зависимости от требований пищи. Оказывается, происходит такая же адаптация слюны к раз­личным пищевым продуктам и потребностям пищеварения. На­пример, слабые кислоты вызывают обильное выделение слюны, тогда как слабые щелочи не вызывают слюнной секреции. Не­приятные и ядовитые вещества также вызывают слюнную сек­рецию для того, чтобы смыть вызывающее отвращение вещест­во. Физиологами замечено, что при наличии во рту даже vk.com/fruktorianec... [стр. 106 ⇒]

Все же разумно предположить, что чем больше работы проделано слюной, тем большая вероятность полного переваривания». Щавелевая кислота, разведенная 1:10000, полностью оста­навливает действие птиалина. В 1—2 чайных ложках уксуса со­держится достаточно кислоты, чтобы прекратить пищеварение при помощи слюны. Количество кислоты, содержащейся в по­мидорах, ягодах, апельсинах, грейпфрутах, лимонах, ананасах, кислых яблоках, кислом винограде и других кислых фруктах (также в щавеле, ревене, кислице, квашеной капусте, клюкве и хвое лиственницы. — Прим. ред.), достаточно, чтобы разрушить птиа­лин слюны и прекратить переваривание крахмала. Не понимая причину, д-р Хауэлл пишет: «Иногда люди могут есть апельси­ны лишь за 15—30 минут до еды, тогда они извлекают больше пользы от пищи». Все физиологи согласны, что кислоты, даже слабые, разрушают птиалин. До тех пор пока не будет доказано, что слюна способна переварить крахмал без птиалина, мы вынуждены ут­верждать, что сочетание кислоты с крахмалом неудобоваримы. Убеждение, что продукты можно потреблять в любом сочета­нии, свидетельствует о некомпетентности в этом вопросе. А на­ше правило: ешьте кислоты и крахмалы в разное время! (Или кислоты за 15 — 30 минут до еды. — Прим. ред.) Сочетание белков с крахмалами Читтеднен показал, что свободной соляной кислоты с кон­центрацией 0,003 % достаточно для того, чтобы прекратить дей­ствие птиалина, расщепляющего крахмал (амилолитическое действие), и дальнейшее, даже незначительное повышение ки­слотности разрушает энзим. В своем «Учебнике физиологии» Хауэлл пишет, что желудочная липаза «быстро разрушается при кислотности соляной кислоты 0,2 %, так что если она имеет функциональное значение при пищеварении, то ее действие, по­добно птиалину, должно завершиться наранней стадии пищева­рения, то есть еще прежде, чем содержимое желудка достигнет нормальной кислотности. Здесь мы не касаемся разрушения ли­пазы под действием соляной кислоты желудка, говоря только о разрушении птиалина под действием той же кислоты». Физиолог Стейлз пишет, что кислота, которая в высшей сте­пени благоприятно действует на желудочное пищеварение, про­тивопоказана при слюнном пищеварении. Способность пепси­на переваривать протеины проявляется только при кислой реак­ции и постепенно утрачивается, когда смесь становится щелоч­ной. Поэтому условия, при которых происходит переваривание пепсином, совпадают с условиями, которые исключают дейст­вие слюны. Энзим птиалина чрезвычайно чувствителен к кисло­те. Так как желудочный сок, несомненно, является кислотой, то можно утверждать, что пиц?еварение с помощью слюны не мо­жет проходить в желудке. Желудочный сок разрушает птиалин и тем самым останавливает переваривание крахмала. Однако пищеварительная система приспосабливает свои секреции к пищеварительным требованиям конкретной пищи. Д-р Кабот (Гарвард), который не был ни защитником, ни про­тивником специального метода пищевых сочетаний, писал: «Когда мы едим углеводы, желудок выделяет соответствующий сок — желудочный, отличающийся по своему составу от сока, который выделяется, когда в него поступают белки. Это ответ на конкретные требования, которые предъявляются желудку. Желудок выделяет один вид сока, когда мы едим крахмалистую пищу, и другой вид сока, когда мы едим белковую пищу». Павлов показал, что каждый вид пищи требует специфиче­ской активности пищеварительных желез, что сила сока меняет­ся в зависимости от качества пищи, и наиболее сильнодействую­щий сок выделяется тогда, когда это наиболее необходимо. Когда мы едим хлеб, желудок выделяет мало соляной кисло­ты, то есть сок имеет почти нейтральную реакцию. Когда крах­мал, содержащийся в хлебе, переварен, в желудке выделяется много соляной кислоты для того, чтобы переварить белок хле­ба. Два vk.com/fruktorianec... [стр. 108 ⇒]

К этим веществам применим термин «энзим». Известно много энзимов. Все они, по-видимому, белкового характера. Здесь нас интересуют только те энзимы, которые участвуют в пищеварении. Они участвуют в реакции разложения сложных пищевых веществ до более простых соединений, которые приемлемы для кровяного потока и используются клетками организма для образования новых клеток. Поскольку действие энзимов в пищеварении очень напоминает ферментацию, раньше эти вещества назывались ферментами. Однако ферментация осуществляется живыми ферментами — бактериями. Продукты ферментации (брожения) неидентичны продуктам энзиматического распада пищевых продуктов и непригодны в качестве питательных веществ. Более того — они ядовиты. Гниение — тоже результат действия бактерий, оно вызывает образование ядов, некоторые из коих очень вирулентны. Каждый энзим специфичен по своему действию, то есть он действует только на один класс пищевых веществ. Энзимы, которые действуют на углеводы, не действуют и не могут действовать ни на белки, ни на соли, ни на жиры. Они даже более специфичны, чем можно предполагать. Например, при переваривании родственных веществ, например, дисахаридов (комплексные сахара), энзимы, которые действуют на мальтозу, не способны действовать на лактозу. Каждый сахар, оказывается, требует своего специфического энзима. Физиолог Хауэлл говорит, что нет полного доказательства того, что любой единичный энзим может иметь более одного вида ферментного действия. Это специфическое действие энзимов имеет большое значение, так как пищеварение проходит через различные стадии, при этом каждая стадия требует действия своего энзима, и различные энзимы в состоянии выполнить свою работу только в том случае, если предыдущая была выполнена надлежащим образом своими энзимами. Например, если пепсин не превратил протеины в пептоны, то энзимы, которые превращают пептоны в аминокислоты, не способны действовать на протеины. Вещество, на которое действует энзим, называется субстратом. Так, крахмал является субстратом птиалина (амилазы слюны). Д-р Норман (Нью-Йорк) говорит: «При изучении действий различных энзимов приходят в голову слова Эмиля Фишера, сказавшего, что к каждому замку должен быть свой специальный ключ. Фермент — это замок, а его субстрат — ключ, и если ключ не входит точно в замочную скважину, то реакция невозможна. В связи с этим нелогично считать, что смешивание различных типов углеводов, жиров и белков в одной и той же еде вредно для пищеварительных клеток. Если сходные, но не идентичные „замки“ образуются одним и тем же типом клеток, логично считать, что смешивание пищи подавляет физиологические функции этих клеток до предела». Известный физиолог Фишер предположил, что специфичность различных энзимов связана со структурой веществ, на которые оказывается воздействие. Каждый энзим, по-видимому, приспособлен или соответствует определенной структуре. Процесс пищеварения начинается во рту. Все пищевые продукты дробятся на более мелкие частицы при помощи разжевывания, они тщательно насыщаются слюной. Что касается химической стороны пищеварения, то только пищеварение крахмала. начинается во рту. Слюна во рту, обычно представляющая собой щелочную жидкость, содержит энзим, называемый птиалином, он действует на крахмал, расщепляя его до мальтозы (комплексный сахар), на нее в кишечнике действует энзим мальтоза, превращая ее в простой сахар (декстрозу). Действие птиалина на крахмал является подготовительным, поскольку мальтоза не может действовать на крахмал. Считают, что амилаза (энзим панкреатической секреции), способная расщеплять крахмал, действует на крахмал сильнее, чем птиалин, так что крахмал, который не переварился во рту и желудке, может быть расщеплен на мальтозу и ахроодекстрин при условии, конечно, что он не подвергся ферментации прежде, чем достиг Page 117/161... [стр. 117 ⇒]

Птиалин разрушается слабой кислотой, а также в сильнощелочной среде. Он может действовать только в слабощелочной среде. Эти границы действия энзима делают важным способ, которым мы смешиваем наши крахмалы, так как если они смешиваются с кислыми продуктами или продуктами, вызывающими кислую секрецию в желудке, то действию птиалина наступает конец. Об этом мы будем говорить ниже. Состав желудочного, или гастрического, сока колеблется от почти нейтрального до сильно кислого, в зависимости от характера съеденной пищи. Он содержит три энзима: пепсин, действующий на белок, лапазу, имеющую слабое действие на жиры, иреннен, который свертывает молоко. Здесь нас интересует только пепсин. Он способен инициировать пищеварение всех видов белков. Это очень важно, так как оказывается, что это единственный энзим с такой способностью. На различных стадиях пищеварения белка действуют различные энзимы, расщепляющие белок. Возможно, что ни один из них не может действовать на протеин в стадии, предшествующей той, для которой он специфически приспособлен. Например, эрипсин, обнаруженный в кишечном и в панкреатическом соке, не действует на комплексные протеины, а только на пентиды и полипентиды, восстанавливая их до аминокислот. Без предшествующего действия пепсина, восстанавливающего протеины до пентидов, эрипсин не будет действовать на белковую пищу. Пепсин действует только в кислой среде и разрушается щелочью. Низкая температура, которая характерна для охлажденных напитков, замедляет и даже прекращает действие пепсина*. Алкоголь же осаждает этот энзим. Так же, как вид, запах или мысль о еде могут вызвать выделение слюны, так те же факторы могут вызвать выделение желудочного сока. Однако для выделения слюны наиболее важное значение имеет вкус пищи. Физиолог Карлсон потерпел неудачу в своих многократных попытках вызвать выделение желудочного сока, заставляя своих подопечных жевать различные вещества или раздражая нервные окончания во рту веществами, которые не являются пищей. Другими словами, когда вещества, поступающие в рот, не могут быть переварены, секреторное действие отсутствует. Со стороны организма наблюдается избирательное действие, и, как мы увидим позднее, на различные виды пищи оказывается различное действие. В своих экспериментах по изучению условных рефлексов Павлов отмечал, что не обязательно брать в рот пищу, чтобы вызвать выделение желудочного сока. Достаточно простого поддразнивания собаки вкусной едой. Он открыл, что даже звуки или какие-то другие действия, ассоциирующиеся со временем принятия пищи, вызывают секрецию. Несколько параграфов мы посвятили изучению способности организма приспосабливать свои секреции к различным видам потребляемых пищевых продуктов. Ниже мы будем обсуждать пределы этой способности. В работе Мак-Леода «Физиология в современной медицине» говорится, что наблюдения Павлова над ответными реакциями желудочных желез собаки на мясо, хлеб и молоко широко цитируются. Они интересны потому, что доказывают: деятельность желудочного секреторного механизма обладает некоторой способностью адаптации к потребляемым веществам. Эта адаптация возможна благодаря тому, что желудочные секреции представляют собой продукт 5 миллионов микроскопических желез, расположенных в стенках желудка, которые выделяют различные составные части желудочного сока. Различные количества и пропорции различных элементов, которые входят в состав желудочного сока, делают состав сока разнообразным, приспособленным к перевариванию многочисленных видов пищевых продуктов. Таким образом, сок может быть почти нейтральным, он может быть слабо кислым или сильно кислым. В нем может быть больше или меньше пепсина, смотря по надобности. Имеет значение также и фактор времени. На одной стадии пищеварения характер сока может Page 118/161... [стр. 118 ⇒]

Секреты «дрозеры» переваривают те же вещества — альбумин, молочные белки, фибрин и прочие, что и соляная кислота, и не могут переваривать те вещества — клетчатку, эпителиальные клетки, муцин (слизистый секрет), крахмал, жиры и т. д., которые не может переварить и желудочный сок. В обоих случаях процесс прекращается при добавлении щелочи, такой, как сода, и возобновляется х при дальнейшем добавлении кислоты. В обоих случаях энзим требует присутствия кислоты для его активации. Эксперименты Дарвина с этими растениями показали, что если усвояемые азотистые вещества возбуждают секрет активного сока, неусвояемые вещества, даже будучи азотистыми (исключая соли аммония), лишь иногда увеличивают секрет кислой, но неактивной жидкости. Растение «винус флай трэп» при захвате добычи выделяет активный сок, с помощью которого оно и переваривает жертву. В отличие от желез «дрозеры», железы этого растения не выделяют сока до стимуляции, не проявляют активности, пока стимулянт не станет азотистым и растворимым. Секрет у него сильный и содержит пептический фермент. Он также сильный антисептик. Мне нет необходимости больше говорить о существующих плотоядных растениях, которые уже изучены. В целом мы можем сказать, что во время «голодания» пищеварительные секреты всех плотоядных растений по реакции или нейтральны, или слегка кислые. Но если на них положить усвояемые азотистые вещества, секрет становится очень кислым и содержит энзим, до того отсутствовавший, который воздействует на белки так же, как и пепсин. Если на листья положить азотистые вещества, увеличение секрета может быть, а может и не быть. Если секрет увеличивается, он может быть кислым, но не содержать энзима. В случае с азотистыми веществами сок обладает активными пищеварительными свойствами, которые имеют такое же действие на белковые вещества, что и пепсин. В случае же с неусваиваемыми веществами эти активные пищеварительные агенты не действуют. Здесь мы видим четкую адаптацию, которая наблюдается во всех формах жизни. Существует различие не только в характере сока, выделяемого на различные субстанции, но и заметное различие в объеме выделяемой жидкости и в продолжительности времени выделения. У растений совершенно разное физическое поведение на разные вещества. Если белок положить на какое-то растение, изгиб листа достаточен для того, чтобы полностью обхватить вещество, и это продолжается до тех пор, пока не завершатся его усвоение и поглощение. Но если уронить на лист кусочки стекла, некоторый изгиб последует, но это не будет сопровождаться выделением сока. По словам д-ра Н. Филиппа, специалиста по гастроэнтерологии (Нью-Йорк), «при изучении действия различных энзимов удивляет заявление Эмиля Фишера о том, что к каждому замку должен быть специальный ключ. Фермент — это замок, а его субстрат — ключ, и если ключ не подходит точно к замку, реакция невозможна. Ввиду этого не будет ли логичным предположить, что смесь разных видов углеводов, жиров и белков в одном приеме пищи является явно вредной для пищеварительных клеток? Если верно, что подобные, но не идентичные „замки“ производятся одними и теми же клетками, логично предположить, что такая смесь доводит до предела физиологические функции этих клеток». Пищеварительные соки являются сложными и четко рассчитанными природой жидкостями. Пищеварительный тракт прекрасно отлажен и самым тщательным образом приспособлен к функционированию. Для каждого набора требуется и, следовательно, производится соответствующая комбинация пищеварительных секретов со специфическими свойствами. Пищеварительные железы могут значительно изменять свою работу не только в отношении количества выделяемых соков, но и в отношении их свойств. Разного количества воды, разной степени щелочности или кислотности, концентрации энзима или его полного отсутствия требуют разные классы продуктов и разные стадии процесса пищеварения одного вида пищи. Все эти разные условия соковой активности не могут не иметь значения, хотя они Page 35/241... [стр. 35 ⇒]

Химическую часть пищеварения осуществляет целая серия пищеварительных соков с чередованием кислых и щелочных. Активными элементами этих соков или жидкостей являются ферменты, известные как энзимы. Все действующие пищеварительные соки содержат энзимы — вещества, обладающие способностью усиливать химические реакции, сами в этом процессе не подвергающиеся разрушению или каким-либо преобразованиям. Строго говоря, энзим является органическим соединением, образуемым живой клеткой. Другие вещества, вызывающие химические изменения, именуются более широким термином — катализаторы. Энзим — это лишь особый вид каталитического агента, или каталитик, производимый живым организмом. Пищеварительные энзимы вызывают в потребленной пище химические изменения. Они известны как протеинорасщепляющие, или протеолитики; жирорасщепляющие — липолитики; крахмалорасщепляющие — амилолитики (в зависимости от вида пищи, на которую они воздействуют). Энзимы специфичны в своей работе, т. е. не способны производить несколько разных реакций — каждый энзим воздействует лишь на один класс пищи. Если же пищеварительный сок воздействует на два разных вида пищи, то считается, что он содержит и два энзима. Энзимы разрушаются теплом, близким к температуре кипения, и прекращают свое действие при холоде, хотя тот, как правило, не мешает им вновь возобновить свою деятельность при нагревании. В человеческом организме энзимы наиболее активны при температуре тела (около 98° Фаренгейта) и начинают разрушаться при более высокой температуре. Лихорадка препятствует деятельности энзимов. При сравнении с другими химическими элементами выявляется поразительная особенность: энзимы не используются пропорционально производимой ими работе. Если поливать хлористоводородную, или соляную кислоту (кислоту желудочного сока), на железо для образования водородного газа, то необходимо продолжать это делать до его появления. Но при превращении крахмала в сахар с помощью птиалина количество образуемого сахара меньше зависит от количества имеющейся слюны, нежели от времени действия энзима на крахмал. Небольшое количество пищеварительного сока, содержащего гораздо меньшее количество энзима, при благоприятных условиях может действовать длительное время, при этом лишь с постепенной потерей этой своей способности. [стр. 111 ⇒]

Сокращения желудка способствуют медленному перемешиванию пищи с желудочным соком. Желудочный сок — прозрачная бесцветная жидкость с сильной кислой реакцией и характерным запахом. Его выделяют пять миллионов микроскопических желез, расположенных в стенках желудка, и сама она содержит энзим под названием «пепсин», работающий на белки и действующий только в кислой среде. Кроме пепсина этот сок содержит еще два энзима — ренин, который свертывает казеин молока, и желудочную липазу — энзим, расщепляющий жиры. В пепсине находятся также минеральные вещества и соляная кислота, притом очень сильная, которая расщепляет буквально на мельчайшие частицы поступившую пищу. Эта кислота быстро разъела бы желудок, если бы не постоянная защита его стенок щелочной секрецией. Такая щелочная «ванна», в которой находится желудок, напоминает «водяную ванну», в которой вынуждены держать некоторые топливные печи, чтобы не допустить их расплавления. Желудочное пищеварение делится на следующие виды: Постоянная секреция. Желудочная секреция, по всей видимости, является постоянной. Однако сок, вырабатываемый в пустом желудке, менее кислый, чем сок, выделяемый в процессе пищеварения. Непрерывная секреция отсутствует при лихорадке, гастрите и других воспалительных процессах (то же при голодании). Page 113/241... [стр. 113 ⇒]

После окончания пищеварения в желудке пища через привратник попадает в тонкий кишечник, где подвергается дальнейшим изменениям. У негров тонкий кишечник короче, а толстый длиннее, чем у белых людей такой же конституции. Длина кишечника различается и в зависимости от пола — от 15 футов 6 дюймов до 31 фута 10 дюймов у мужчин и от 18 футов 10 дюймов до 29 футов 4 дюйма у женщин. Высокий худощавый тип с небольшим в обхвате торсом имеет более короткий тонкий кишечник, чем полный приземистый человек. Существуют три вида пищеварительных соков, выделяемых в тонкий кишечник, — желчь, сок поджелудочной железы и кишечный сок, каждый из которых имеет щелочную реакцию. Выделенный поджелудочной железой сок попадает в тонкий кишечник — как раз ниже места соединения желудка с двенадцатиперстной кишкой, т. е. верхней частью тонкого кишечника. Этот сок, секреция которого возбуждается действием на стенки тонкого кишечника кислого содержимого4 желудка, выделяется в то время, пока это содержимое проходит через привратник. Сок поджелудочной железы содержит четыре энзима, один из которых — диастаза, или амилаза, — напоминает птиалин, продолжает работу по усвоению крахмалов и сахаров, превращая их в разновидность сахара, известного как моносахарид. Он, в отличие от птиалина, не разрушается кислым содержимым желудка. Другой энзим — трипсин — является расщепляющим белки энзимом, но в отличие от пепсина для завершения своей работы взаимодействует с кислотой. Фактически он разрушается сильной кислотой. Под его воздействием пептины превращаются в аминокислоты. Третий энзим — липаза — расщепляет жир с образованием жирных кислот и глицерина. Четвертый энзим — химзин, или ренин поджелудочной железы, — коагулирует (свертывает) молоко. Павлов открыл, что сок поджелудочной железы после своего выделения не оказывает существенного влияния на белки, но быстро активизируется, когда небольшое количество кишечного сока, который он назвал энтеркиназой, превращает реактивный трипсиноген поджелудочной в активный трипсин. Он рассматривал энтеркиназу как энзим. Активный трипсин, выделяемый из поджелудочной железы и ее протоков, способен разрушить эти органы. Но природа защитила их тем, что этот энзим не может стать активным прежде чем окажется в тонком кишечнике, где находится пища. Там он под энзимным действием на него кишечного сока активизируется. При исследовании секреции поджелудочной железы мы находим ту же чудесную адаптацию пищеварительных свойств соков к типу пищи, на которую они воздействуют. Каждый тип пищи требует своего специфического сока. Но здесь характер этих соков часто прямо противоположен тому, что можно наблюдать в желудке. В желудке самый слабый сок выделяется на молоко, а наиболее сильный — на мясо; в двенадцатиперстной кишке самый слабый — на мясо и самый сильный — на молоко. Это, конечно, относится к Page 118/241... [стр. 118 ⇒]

Смотреть страницы где упоминается термин "энзим": [119] [107] [108] [104] [105] [107] [108] [116] [117] [114] [107] [107] [108] [427] [27] [21] [29] [30] [23] [37] [44] [108] [10] [21] [211] [72] [73] [82] [98] [99] [103] [358] [359] [362] [363] [364] [365] [366] [367] [368] [372] [374] [387] [51] [19] [7] [369] [399] [400] [116]