Справочник врача 21

Поиск по медицинской литературе


2 галактозамин




1. Строение протеогликанов Протеогликаны образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани, где они связаны с коллагеном, эластином, фибронектином и ламинином, а также другими белками межклеточного матрикса. Белковая часть в протеогликанах представлена одной полипептидной цепью, называемой коровым (сердцевинным) белком. В различных протеогликанах коровые белки отличаются как по молярной массе, так и по аминокислотному составу. К коровому белку крепятся отрицательно заряженные полисахариды из повторяющихся дисахаридных фрагментов – гликозаминогликанов. Раньше гликозаминогликаны называли мукополисахаридами, поскольку их находили в слизистых секретах (мукоза). В настоящее время известна структура шести основных классов гликозаминогликанов, которые представлены в табл. 2. Табл. 2. Состав гликозаминогликанов Название Компоненты повторяющегося гликозаминогликана дисахаридного фрагмента 1. Хондроитин-4D-глюкуроновая кислота сульфат N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат 2. Хондроитин-6D-глюкуроновая кислота сульфат N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфат 3. Гиалуроновая D-глюкуроновая кислота кислота N-ацетил-D-глюкозамин 4. Дерматансульфат D-идуроновая кислота N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат 5. Кератансульфат D-галактоза N-ацетил-D-глюкозамин-6-сульфат 6. Гепарансульфаты D-глюкуронил-2-сульфат и гепарин N-ацетил-D-глюкозамин-2-сульфат Гликозаминогликаны заряжены отрицательно, они хорошо связывают положительно заряженные ионы, большое количество воды и сильно набухают, превращаясь в гель и придавая межклеточному матриксу соединительной ткани высокую вязкость (желеобразные свойства). Это позволяет 25... [стр. 25 ⇒]

Эрикоидно-арбутоидная микориза Грибы: аскомицеты; эрикоидная - дискомицеты (Pezizella ericae); арбутоидная – базидиомицеты (Cortinarius, Amanita) Растения: кустарнички и кустарники пор. Ericales, Vaccinium, Calluna, Erica, Ledum, Pyrola. К арбутоидным относят микоризы свойственные всем бесхлорофилльньми растениям (подъельник). Анатомо-физиологические особенности: Эрикоидная – гифы гриба проникают внутрь клеток коры корня, где образуют скопления, подвергающиеся лизису. Чехла, как правило нет, но существует хорошо развитая система разветвленных внешних гиф. Арбутоидная – на поверхности корней хорошо развитый чехол гиф. В корнях вереска 80% их объема могут занимать гифы грибов. Функциональное значение: обеспечение растений доступными формами Р, N и Са. Гриб способен усваивать азот низкомолекулярных органических веществ, например, олигопептидов (до 6 аминокислот), а также использовать азот хитина и продуктов его гидролиза (глюкозамин, галактозамин). У грушанки (Pyrola) фотосинтез нужен лишь для образования семян. Экологическая характеристика: широко распространенны в хвойных бореальных лесах, верещатниках, на торфяных болотах, в тундрах, высокогорьях, на бедных доступными элементами минерального питания почвах, на кислых, богатых органическим веществом почвах, в условиях сурового климата с кратким вегетационным сезоном. Эктомикориза Возникновение эктомикоризных симбиозов относится к карбону - триасу (345-225 млн. лет назад) и связывается с возникновением древних Pinophyta и формированием лесных почв современного облика с оформленной лесной подстилкой как специфическим биогеоценотическим горизонтом. Грибы: шляпочные базидиомицеты пор. Agaricales (Boletus, Russuta, Amanita), гастромицеты около 5 тыс. видов. Большое значение имеют виды рода паутинник – Cortinarius 2 000 видов. Примерно 40% всех макромицетов образуют микоризу. Растения: доминирующие виды деревьев лесов умеренного пояса. Как правило, один вид растения-хозяина формирует микоризу со многими видами грибов. Отмечено 55 видов микоризных грибов для дуба, 103 - для березы и 90 - для сосны. Анатомо-физиологические особенности: образование наружного чехла вокруг тонких корней и сети Гартига - мицелий вокруг клеток первичной коры. В тонких корнях бука 34-45% их веса приходится на эктомикоризные грибы. Функциональное значение: обеспечение растений Р и N. Экологическая характеристика: бореальные и листопадные леса умеренного пояса с хорошо развитой подстилкой. Микориза развивается 100... [стр. 100 ⇒]

Грануляционная ткань начинает формироваться в виде отдельных очагов на дне раны с интенсивным новообразованием капилляров, вокруг которых концентрируются тучные клетки. Грануляционная ткань богата кровеносными сосудами и клетками, имеет розово-красный цвет, легко кровоточит при повреждении. Важнейшим клеточным компонентом грануляционной ткани является фибробласт, который за счет образования коллагеновых волокон обеспечивает заживление раны через рубцевание. В фазе пролиферации количество фибробластов увеличивается и они становятся преобладающими клетками грануляционной ткани. Фибробласт соединительной ткани представляет собой вытянутую клетку с узким длинным ядром и слабо развитыми цитоплазматическими структурами. Фибробласт грануляционной ткани характеризуется крупным ядром округло-овальной формы с 1—2 ядрышками и большим количеством органелл с особенно сильно развитой гранулярно-эндоплазматической сетью [Саркисов Д.С. и др., 1990]. Синтез коллагена начинается в рибосомах из аминокислот, поступивших в клетку. Из молекул коллагена образуется первичные фибриллы. Кроме коллагена, фибробласты продуцируют мукополисахариды — важнейший компонент межуточного вещества соединительной ткани [Касавина Б.С., Зенкевич Г.Д., 1966]. Основное вещество грануляционной ткани содержит следующие гликозаминогликаны: гиалуроновую кислоту, хондроитинсерные кислоты, глюкозам ин, галактозамин, гепарин. На ранних этапах заживления раны в ней накапливается гиалуроновая кислота. Полисахариды, окружающие молекулы коллагена во внеклеточном пространстве, регулируют образование фибрилл [Хилькин А.М. и др., 1976]. В грануляционной ткани содержится большое количество аргиро... [стр. 647 ⇒]

Рис. 2.2. Строение Entamoeba histolytica. а - малая вегетативная форма: 1 - просветная форма, 2 - предцистная форма; б - зрелая циста; в - большая вегетативная форма (эритрофаг): 3 - поглощенные эритроциты, 4 - эритроцит, 5 - ядро. Предцистная форма малоподвижна, имеет гомогенную цитоплазму. Просветная форма E. histolytica, обитающая в просвете толстой кишки, крупнее предцистной (10-20 мкм). Обе формы непатогенны и в большинстве случаев вновь трансформируются в цисты по мере продвижения в толстой кишке (рис. 2.3) В некоторых случаях из просветной образуется большая вегетативная форма, а из последней - тканевая. Эти две патогенные формы подвижны, обладают протеолитическими ферментами и протеинами (специфический лектин N-ацетил-галактозамин и др.), определяющими их вирулентность. Выделяясь с испражнениями во внешнюю среду, вегетативные формы быстро погибают. Цисты достаточно устойчивы: сохраняются в испражнениях до 4 нед, в воде - до 8 мес, но быстро погибают при высушивании. Эпидемиология. Резервуар и источники инвазии - люди, больные острым или хроническим амебиазом, и бессимптомные цистоносители. В эндемических очагах инвазия в 90 % случаев проявляется в виде продолжительного (до нескольких лет) бессимптомного носительства. [стр. 29 ⇒]

Шестичленные гетероциклы с атомом азота: пиридин. Никотинамид (витамин РР) как составная часть окислительно восстановительных пиридиновых коферментов. Пиридоксин и молекулярные формы витамина В6 40. Шестичленные гетероциклы с двумя атомами азота. Диазины: пиримидин, пиразин, пиридазин. Азотистые основания — производные пиримидина (урацил, цитозин, тимин) 41. Производные пиримидина как лекарственные средства: 5-фторурацил, оротат калия. Барбитуровая кислота: барбитураты как снотворные и противоэпилептические средства (фенобарбитал, веронал). 42. Шестичленные гетероциклы с гетероатомами. Фенотиазины аминазины др. как психотропные (нейролептические) средства. 43. Семичленные гетероциклы с двумя гетероатомами. Диазепины: бензо-1,4диазепины как наиболее распространенные транквилизаторы и анксиолитики. 44. Пурин и его производные. Аминопроизводные пурина (аденин, гуанин), их таутомерные формы; биохимическое значение в образовании нуклеотидов и коферментов. 45. Гидроксипроизводные пурина: гипоксантин, ксантин, мочевая кислота. Метилированные производные ксантина (кофеин, теофиллин, теобромин) как физиологическиактивные соединения с действием на центральную нервную и сердечнососудистую системы. 46. Углеводы: определение, классификация. Моносахариды (альдозы и кетозы; триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы), биомедицинское значение отдельных представителей. 47. Моносахариды: пентозы (рибоза, 2-дезоксирибоза, ксилоза), гексозы (глюкоза, галактоза, манноза, фруктоза) - строение, свойства. Качественные реакции на глюкозу. 48. Строение и свойства производных моносахаридов. Аминопроизводные: глюкозамин, галактозамин. Уроновые кислоты. L-аскорбиновая кислота (витамин С). Продукты моносахаридов: сорбит, маннит. 49. Олигосахариды: строение, свойства. Дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза), их биомедицинское значение. 50. Полисахариды. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целюлоза, декстраны строение, гидролиз, биомедицинское значение. Качественная реакция на крахмал. 51. Гетерополисахариды: определение, структура. Строение и биомедицинское значение глюкозаминогликанов (мукополисахарида) — гиалуроновой кислоты, хондроитинсульфатов, гепарина. 52. Липиды: определение, классификация. Высшие жирные кислоты: пальмитиновая, стеариновая, олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая. Простые липиды. Триацилглицеролы (нейтральные жиры): строение, физиологичное значение, гидролиз. 53. Сложные липиды. Фосфолипиды, фосфорная кислота, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилхолин, фосфатидилсерин. Сфинголипиды. Гликолипиды. Роль сложных липидов в строении биомембран. 54. Стероиды как производные циклопентанпергидрофенантрена (стерана). Строение биологически важных представителей стероидов: холестерина, витамина D, желчных кислот, кортикостероидов, половых гормонов. 55. Аминокислотный состав белков и пептидов; классификация L-аминокислот. Химические и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот. Нингидриновая реакция, ее значение, в анализе аминокислот. 56. Белки и пептиды: определение, классификация, биологические функции. Типы связи между аминокислотными остатками в белковых молекулах. Пептидная связь: образование и структура. Биуретовая реакция. 39. [стр. 47 ⇒]

Микробная флора также является обязательным участником раневого процесса. Микроорганизмы, способствуя воспалению и лизису омертвевших тканей, играют важную роль в очищении от них раневого дефекта, выступая в роли биологического очистителя. Внешний вид раны в I фазе раневого процесса определяется проявлением воспаления — гиперемией и отеком кожи в окружности раны, инфильтрацией ее стенок, болезненностью при пальпации зоны раны. На стенках раны обнаруживаются участки некротизированных тканей, плотные фибринозные наложения. В раневой полости содержится раневой экссудат либо гной. Ткани при обработке раны кровоточат слабо. II фаза раневого процесса (фаза регенерации, образования и созрева" ния грануляционной ткани) начинается на 3—4е сут после ранения и характеризуется развитием грануляционной ткани, постепенно заполняющей раневой дефект. Явления воспаления постепенно уменьшаются по мере очищения раны. В тканях и экссудате значительно уменьшается количество нейтрофильных лейкоцитов. На первый план выступают процессы пролиферации фибробластов и эндотелия капилляров, обусловленные медиаторным действием комплекса ферментов: фибриназ, эластаз, коллагеназ. Грануляционная ткань начинает формироваться в виде отдельных очагов в зоне раны. Эти очаги характеризуются интенсивным новообразованием капилляров. Вокруг новообразованных капилляров концентрируются тучные клетки, которые секретируют биологически активные вещества и способствуют пролиферации капилляров. Основными клеточными элементами грануляционной ткани являются фибробласты. Функцией фибробластов является синтез коллагена, происходящий в рибосомах. Молекулы коллагена, синтезированные фибробластами в основном веществе путем линейной агрегации, образуют первичные фибриллы. Функция фибробластов заключается также в синтезе мукополисахаридов (гиалуроновая кислота, хондроитинсерные кислоты, глюкозамин, галактозамин и др.), составляющих основу межуточного вещества соединительной ткани. Полисахариды, окружая молекулы коллагена, участвуют в окончательном формировании коллагеновых нитей, способствуя стабилизации и цементированию волокнистых структур. Помимо коллагеновых, в грануляционной ткани развиваются и эластиновые волокна, которые после окончательного формирования образуют широкопетлистую сеть среди нитей коллагена и капилляров. Таким образом, итогом II фазы раневого процесса является завершение формирования грануляционной ткани, имеющей несколько слоев (Н. Н. Аничков и др.): 1) поверхностный лейкоцитарнонекротический слой; 2) слой сосудистых петель; 3) слой вертикальных сосудов, содержащий также элементы межуточного вещества и фибробласты; 4) созревающий слой, содержащий большее количество клеточных элементов, а также коллагеновые, аргирофильные (проколлагеновые) волокна; 5) слой горизонтальных фибробластов, богатый коллагеновыми и эластиновыми волокнами; 6) фиброзный слой. [стр. 237 ⇒]

Синоним: генерализованный ганглиозидоз • Ганглиозидоз GM2 (недостаточность гексозаминидаз) ранее именовали болезнью Тэя–Сакса • Ганглиозидоз GM3 (305650, Gm(3)-УДФ-N-ацетил-галактозаминил трансферазы недостаточность, КФ 2.4.1.88). Гастрин (гастрогастрин, пилорин, пилорогастрин, секретин желудочный) — биологически активный полипептид, секретируемый слизистой оболочкой привратникового отдела желудка; вызывает усиление секреции желудочного и панкреатического сока ‰ с. • Ген GAS (137250, 17q21) кодирует несколько идентичных последовательностей, известных под разными именами (гастрин I, гастрин II, минигастрин и т.д.) • Структура. Пептид из 17 аминокислот • Рецептор гастрина/холецистокинина (ген CCKBR, 118445, 11p15.5-p15.4) обнаружен в ЦНС и слизистой оболочке желудка. Гастрин-рилизинг гормон выделяется из окончаний блуждающего нерва. Активирует секрецию гастрина, а также других гормонов поджелудочной железы (инсулина, глюкагона). Гексокиназы — ферменты класса трансфераз (КФ 2.7.1.1), катализирующие реакцию фосфорилирования гексоз; играют важную роль в углеводном обмене. 1Ѓ-Гидроксилаза кальцидиола — монооксигеназа, превращающая при участии O2 и НАДФH кальцидиол в кальцитриол, недостаточность фермента () приводит к дефициту витамина D и обусловливает витамин D-зависимый рахит. Гиперпаратиреоз наследуемый (см. также Приложение 3: Картированные фенотипы) • Гиперпаратиреоз врождѐнный первичный, с гиперкальциурией. Клинически: нефрокальциноз, почечный канальцевый ацидоз, задержка развития, тошнота. Лабораторно: повышенный уровень ПТГ, гиперкальциемия, гиперкальциурия • Гиперпаратиреоз врождѐнный первичный, с гиперкальциурией. Клинически: нефрокальциноз, почечный канальцевый ацидоз, задержка развития, тошнота. Лабораторно: повышенный уровень ПТГ, гиперкальциемия, гиперкальциурия • Гиперпаратиреоз врождѐнный семейный — заболевание вызвано гомозиготностью по мутантному гену кальциевого рецептора паращитовидных желѐз, который в гетерозиготном состоянии вызывает семейную гипокальциурическую гиперкальциемию. Клинически: врождѐнный первичный гиперпаратиреоз, задержка развития, сниженный аппетит, запоры, жажда, гепатомегалия, спленомегалия, полиурия, почечный кальциноз, гипотония, множественные переломы, аномалии метафизов, остеопороз, узкая грудь, одышка, анемия. Лабораторно: гиперкальциемия и гиперкальциурия, гипофосфатемия, гиперфосфатурия, аминоацидурия, повышенный уровень ПТГ в сыворотке, гиперплазия клеток паращитовидных желѐз. [стр. 631 ⇒]

Эплир активирует фагоциты и макрофаги, усиливает регенерацию тканей. Оказывая разностороннее влияние на воспалительные реакции, уменьшает болевой синдром. Кроме того, установлено, что под влиянием эплира уменьшаются послеоперационные фиброзносклеротические изменения в придатках матки и ускоряется рассасывание шовного материала. Гепатопротекторные свойства Эплира. Действие эплира изучали на моделях острого и хронического токсического гепатита, экспериментального синдрома Рейе. Терапевтический эффект эплира сравнивали со стандартным гепатопротектором – эссенциале. Оба средства назначали внутрь. Исследовали влияние обоих препаратов на гистохимическое строение, ультраструктуру печени и гиперферментемию. У животных, защищенных с помощью эплира и эссенциале от повреждающего действия гепатотоксинов (парацетамол, четыреххлористый углерод, аллиловый спирт, D-галактозамин), не возникало типичных для острого гепатита патологических изменений: не было повреждения печеночных пластинок, полнокровия, воспалительной инфильтрации; значительно слабее была выражена белковая и жировая дистрофия паренхимы. Эплир снижал количество погибших гепатоцитов до 1,7–2,3 %, эссенциа... [стр. 207 ⇒]

Спонтанное перемещение липидов из одного слоя бислойной мембраны в другой (поперечная диффузия, или flip-flop-перескок) тоже может происходить, но очень медленно. Любая индивидуальная молекула липида осуществляет такой перескок реже, чем один раз в две недели. Диффузия липидов зависит от температуры, жирнокислотного состава ее компонентов и характера взаимодействий молекул липидов друг с другом. Подвижность липидов при сохранении их упорядоченного расположения в мембране позволяет считать липидный бислой двумерной жидкостью или жидким кристаллом. Липиды способны образовывать кластеры - области, в которых плотность упаковки может существенно отличаться от соседних областей. Время жизни кластеров порядка 10-6 - 10-7 с, количество молекул в кластере - от нескольких десятков до сотен, а межкластерные зоны могут образовывать зоны дефектов, облегчающих проникновение в бислой небольших молекул. Подвижность липидов обеспечивает также и подвижность мембранных белков. Способность мембранных белков передвигаться в плоскости мембраны может быть, однако, ограничена притяжением между функционально связанными белками и образованием ими кластеров, что приводит к мозаичному распределению мембранных белков в липидном бислое. Предполагают, что такие кластеры мембранных белков могут латерально диффундировать как одно целое. Этот процесс лежит, по-видимому, в основе так называемого кэппинга, т.е. перемещения определенных мембранных белков в специфические участки и зоны мембраны, происходящего на протяжении их жизненного цикла. Подвижность липидов, которые непосредственно примыкают к мембранным белкам, сильно уменьшается (на 2 - 3 порядка) вследствие их взаимодействия с белковой молекулой. Такие липиды называются аннулярными, или связанными, и могут существенно влиять на функционирование мембранных белков. Изложенные выше представления о строении биологических мембран называются жидкостно-мозаичной моделью мембраны (рис. 44). Основные ее положения были сформулированы в 1972 г. С. Джонотаном Сингером (J. Singer) и Гартом Николсоном (G. Nicolson). Все биологические мембраны асимметричны. Это выражается в том, что их наружная и внутренняя поверхности всегда различаются по составу и ферментативной активности. Так, например, внутренний липидный слой мембраны эритроцитов человека содержит в основном фосфатидилэтаноламин и фосфатидилсерин, а внешний - фосфатидилхолин и сфингомиелин. Асимметричное расположение липидов в мембране отчасти связано с термодинамической выгодностью их распределения по соответствию пространственной конфигурации липидов локальной кривизне монослоя, а отчасти - с функционированием липид-переносящих белков и асимметричным расположением ферментов липидного обмена. Кроме того, транспортные системы в мембранах, как правило, действуют только в одном направлении, поскольку трансмембранные белки-переносчики ориентированы в мембранах строго в одном направлении. В мембранах имеются также углеводные компоненты, связанные с липидами (гликолипиды) и белками (гликопротеины и протеогликаны) (см. первую лекцию). В мембранах гликозилировано около 10% всех белков и от 5 до 26% липидов в зависимости от объекта. Углеводные цепи белков колеблются по составу от двухзвенных структур до разветвленных 18-членных олигосахаридов весьма разнообразного строения, называемых гликанами. Несмотря на огромное разнообразие мембран-связанных олигосахаридов, в них обычно встречаются только 8 из более чем 100 существующих в природе различных моносахаридов, а именно: глюкоза, галактоза, галактозамин, глюкозамин, сиаловая кислота, нейраминовая кислота, фукоза и манноза. Таким образом, здесь так же, как и в строении белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов осуществляется комбинаторный принцип обеспечения разнообразия. В составе мембран соединительной ткани встречаются протеогликаны: углеводные компоненты в них сульфатированы. Углеводный компонент гликолипидов тоже может быть сульфатирован. В плазматических мембранах углеводные компоненты экспонированы в межклеточное пространство, тогда как на внутренней... [стр. 57 ⇒]

Бензидин Клинико-диагностическое значение: бензидиновая проба позволяет открыть присутствие скрытой крови в любой биологической жидкости.( желудочный сок) Опыт 1. Бензидиновая проба. Ход работы:В пробирку вносят 0,5 мл разбавленной крови, 2 мл 1% раствора бензидина в ледяной уксусной кислоте и равное количество 3% раствора перекиси водорода. Наблюдают изменение окраски. При наличии в пробе гемоглобина (гема) бензидин окисляется с изменением окраски в синий цвет, переходящий через время в красный. Опыт 2. Получение кристаллов гемина( пробаТейхмана) При нагревании гемоглобина в кислой среде происходит отщепление гема с последующим превращением его ( в присутствии NaCl) в гемин, кристаллизующийся в виде коричневых ромбовидных табличек. Если такие кристаллы не образовались , то снова нанесем на ледяную уксусную кислоту на границу соприкосновения стекол, дадим ей просочиться внутрь и снова нагреем предметное стекло. Процесс образования гемина связан с восстановлением одной винильной группы. Контрольные вопросы к теме: 1. Как классифицируют белки? 2. Классификация белков по химическому составу. 3. Приведите пример простых и сложных белков. Укажите их биологическое значение. 4. Альбумины. Отличительные свойства, локализация. Приведите примеры. 5. Глобулины. Особенности, функции, примеры. 6. Гистоны. Свойства, значение, локализация. 7. Значение глутелинов. 8. Виды и отличительные признаки склеропротеинов. 9. Какие белки называются сложными? 10. Напишите, какие вам известны фосфопротеиды и кратко укажите их биологическое значение. 11. Объясните и напишите химизм реакции на фосфорную кислоту. 12. Укажите состав фосфопротеидов. 13. Какая аминокислота соединяется с фосфорной кислотой в молекуле фосфопротеида? 14. В чем состоит роль казеиногена молока? 15. Напишите, какие вам известны гликопротеиды. 16. Напишите формулы глюкозы, фруктозы, гексоаминов (глюкозамина, галактозамина, глюкуроновой кислоты). 17. Назовите представителей мукополисахаридов. 18. Объясните биологическое значение гликопротеидов. 19. Какова химическая природа кислых мукополисахаридов – гиалуроновой , хондроитинсерной кислоты, гепарина? 20. Назовите, какие вам известны хромопротеидыи кратко укажите их биологическое значение. 42... [стр. 42 ⇒]

Кроме простых гексоз, таких как глюкоза, галактоза и манноза, сущестнует ряд производных, в которых л ибо гидроксильная группа исходного соединения заменена другой, либо атом углерода окислен до образования карбоксилыюй группы (рис. 7-9 ). В глюкозамине, галактозамине и маннозамине гилроксил у атома С-2 в исходной молекуле сахара заменен аминогруппой. Аминоконденсиропрактически всегда группа вана с уксусной кислотой, например как в N-ацетилглюкозамине. Это соединение входит в состав многих структурных полимеров, в тоt ч исле и тех, что образуют клеточную стенку бактерий. Последняя содержит еще одно производное глюкозамипа - N-аuстилмурамовую кислоту. В этом соединении кислород у атома С-3 N-ацетилглюкозамина связан эфирной связью с молочной кислотой (одной из трсхуглсрол.ных карбоновых кислот). Замена гидроксильной группы на водород у атома С-6 в молекуле L-га.лактозы или L-машюзы при водит к обра:юванию соответственно L-фукозы или L-рамнозы. L-фукоза обнаружена в сложных ол игосахарил:пых компонентах гликопротеинов и гл иколинилоn, а L-рамноза - в составе растительных полисахаридов. [стр. 343 ⇒]

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа Газовая постоян ная (R) 1: 47, 85, 634; 2: 47 Газожидкостная хроматография ( ГЖХ) 1 : 5 1 6, 5 1 7 Газы, растворимость 1 : 79 D- Галактитол 2: 90 Галактоза 1: 343, 345, 359, 377 - окисление 1: 347 - превращение в глюкозо- 1 -фосфат 2: 89 - регуляция метаболизма 3: 263, 264 Галактозамин 1: 345 Галактоземия 2: 90, 1 1 7 - Галактозидаза 1 : 44 1 ; 3: 234, 235 Галактозидпермеаза 3: 234, 235 -Галактозиды, и /ас-оперон 3: 235 Галактокиназа 2: 89, 90 Галактолипиды 1 : 496, 500, 526 Галапагосские вьюрки, эволюция 3: 278-280 Галофильные бактерии, синтез АТР 2: 387-389 ГАМ К (у-аминомасляная кислота) 2: 272, 539 - ренепторы 1 : 579, 640 Га11глиозидоз 1: 505 Ганглио:шды 1: 502, 503; 2: 477 - GD3 1: 376 - GM 1 1: 375 - GM2 1: 505 - в болезни Тея- Сакса 1: 505 - функции 1: 369 Га1 1Те11ы 1: 250 Гарден Артур 2: 7 1 Гастдуцин 1: 656 Гастрин 2: 264 Гашиш 1: 622 ГДП (глицериндиалкилrл ицеринтетраэфиры) 1: 50 1 Гексадекановая кислота 1: 488 Гексозомонофосфатный путь 2: 1 07, 1 08; см. также Пентозофосфатный путь Гексозы 1: 340-342 - производные 1: 345, 346 - фосфорилированные, в гликолизе 2: 70 Гексокиназы 1 : 293, 308, 309; 2: 7 1 - 1 2: 14 1 - I I 2: 1 40, 1 4 1 - I V 2 : 1 42, 58 1 , 595 - изоформы 2: 7 1 , 72, 1 40... [стр. 1721 ⇒]

Структура D-глюкуроновая кислота (β1→3) N-ацетилглюкозамин ( β1 → 4) D-глюкуроновая кислота(β1 → 3) N-ацетилглюкозамин (β1 → 4) D-глюкуроновая кислота (β1 → 3) N-ацетил-галактозамин-4-сульфат (β1 → 4) D-глюкуроновая кислота (β1 → 3) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат (β1 → 4) D-глюкуроновая кислота (β1→ 3) N-ацетилгалактозамин-6-сульфат (βl → 4) D-глюкуроновая кислота (βl → 3) N-ацетилгалактозамин-6-сульфат (β1 → 4) L-идуроновая кислота (β1 → 3) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат (β1 → 4) L-идуроновая кислота (β1 → 3) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат (β1 → 4) D-галактоза (β1 → 4) N-ацетилглюкозамин (β1 → 3) D-галактоза (βl → 4) N-ацетилглюкозамин-6-сульфат (β1 → 3) D-глюкуронат-2-сульфат (αl → 4) N-ацетилглюкозамин-6-сульфат (αl → 4) D-глюкуронат-2-сульфат (βl → 4) N-ацетилглюкозамин-6-сульфат (α1 → 4)... [стр. 39 ⇒]

Протеогликаны и гликозаминогликаны Протеогликаны и гликопротеины – это сложные молекулы, состоящие из белков с ковалентно связанными с ними олигосахаридными или полисахаридными цепями. Различие между гликопротеинами и протеогликанами состоит в химической природе углеводов связанных с белком. Важнейшую группу структурных полисахаридов составляют гликозаминогликаны, или кислые мукополисахариды. Чаще всего они присоединяются к белкам, образуя протеогликаны – соединения, в которых на долю полисахарида приходится основная часть молекулы – обычно более 95%. В противоположность в гликопротеинах большую часть молекулы составляет белковая часть. В протеогликанах каждый полисахарид состоит из повторяющихся дисахаридных единиц, в которых всегда присутствуют глюкозамин или галактозамин. Каждый дисахаридный компонент протеогликановых полисахаридов (за исключением кератансульфата) содержит также уроновые кислоты – L-глюкуроновую кислоту (GlcUA) или L-идуроновую кислоту (IdUA). За исключением полисахарида гиалуроновой кислоты, все полисахариды протеогликанов содержат сульфатные группы в виде или О-эфиров, или N-сульфатов (в гепарине или гепаринсульфате). В протеогликанах обнаружено три типа связей между протеогликановыми полисахаридами и их полипептидной цепью: 1. O-гликозидная связь между Хуl и Ser, характерная только для протеогликанов; 2. O-гликозидная связь между GalNAc и Ser (Thr), присутствующая в кератансульфате II; 3. N-гликозидная связь между GlcNAc и амидным азотом Asn. Биосинтез полисахаридов протеогликанов. Пути образования полисахаридных цепей полностью идентичны путям, по которым происходит рост олигосахаридных цепей гликопротеинов. UDP–Xyl-трансфераза присоединяет остатки Хуl нуклеотидного сахара к Ser с образованием Хуl– Ser-О-гликозидной связи. Образование О-гликозидной связи между GalNAc и Ser (или Thr) осуществляется аналогичной UDP–GalNAc-трансферазой. Nгликозидная связь между GlcNAc и амидным азотом Asn образуется при участии липид-связанного полисахарида, долихол-Р–Р-полисахарида, который, как отмечалось выше, ответственен за транспорт предобразованного олиго- или полисахарида в процессе образования 49... [стр. 49 ⇒]

Первые содержат 0,6-0,9%сиаловых кислот, 0,2-0,4% галактозамина, 0,12-0,14% глюкозамина, вторые 2,8-4,7% сиаловых кислот, 1,1% галактозамина, 2,6-3,2% глюкозамина. Фракция амелогенина из матрикса эмали плода содержит около 75% всего органического фосфата, а фракция энамелина – 25%. Эти белки негомогенны. При дальнейшем фракционировании методом электрофореза амелогенин разделяется на 5 фракций с молекулярной массой (округленно) 25, 15, 9,5, 7,5, 6 кДа. Для энамелина установлено, что, очевидно, высокомолекулярные фракции (56, 42, 21 кДа) являются полимерами низкомолекулярных (8 и 13 кДа) фракций. По мере созревания эмали изменяется соотношение между высокомолекулярными и низкомолекулярными фракциями энамелина в результате деградации крупных молекул до более мелких. Кроме амелогенина и энамелина, методом электрофореза в ПААГ выделены из белка эмали плода коровы еще фосфопротеин Е3, состоящий из 46 аминокислот и фосфопротеин Е4, состоящий из 43 аминокислот. У обоих белков молекулярная масса около 5-6 кДа. Аминокислотный спектр этих фосфопротеинов почти не различался. Оба белка содержат по три остатка фосфосерина. Гидроксипролин и гидроксилизин отсутствуют. Неколлагеновые белки эмали участвуют в первичной нуклеации кристаллов гироксиапатита в двух направлениях: во-первых, инициируя минерализацию и, вовторых, регулируя ее, в частности путем ингибирования инициации минерализации. Механизм кристаллизации эмали заключается в следующем. Сначала происходит первичное связывание ортофосфата гидроксильной группой остатка серина белка эмали. Остатки фосфосерина, образующиеся при этом, обнаружены в амелогенине, энамелине, фосфопротеинах Е3 и Е4. Гидроксил серина фосфорилируется ферментом протеинкиназой за счет  -фосфата АТФ с образованием фосфосерила и АДФ. Затем происходит связывание кальция фосфатом фосфосерина либо карбоксильной группой дикарбоновой аминокислоты. Возможно дальнейшее последовательное присоединение ортофосфата и кальция с образованием первичной молекулы гидроксиапатита и с последующим ростом кристаллов гидроксиапатита по типу эпитаксии без непосредственного взаимодействия с белком. Кристаллы гидроксиапатита ориентированы вдоль полипептидных цепей эмали. Такую ориентировку наблюдают в ультраструктурных исследованиях. Вероятно определенная ориентировка кристаллов ГАП по отношению к оси цепи белка вызывается связью кристалла с эмалью несколькими кальциевыми мостиками. Особенностью белка эмали является его способность образовывать комплексы с липидами. P. Prout и соавт. (1976) нашли в эмали 570 мг липидов на 100 г ткани, из которых 1/3 была связана с органической матрицей. Особенностью эмали является связь липидов именно с белковой матрицей, так как значительная часть жиров может быть экстрагирована лишь после предварительной деминерализации эмали. Эмаль - это 55... [стр. 55 ⇒]

Такое состояние носит название «диспротеинемия». На рис. 17.3 схематично представлен характер изменения белковых фракций сыворотки крови при ряде заболеваний без учета формы и стадии болезни. В течении многих болезней, связанных с общим воспалением (инфекционные заболевания, ревматизм и т.д.), отмечается несколько стадий, что, несомненно, сказывается и на белковом спектре крови. Как отмечалось, α- и β-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные: галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспарагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами. Нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты) – наиболее лабильные и активные компоненты гликопротеинов. Они занимают конечное положение в углеводной цепочке молекулы гликопротеинов и во многом определяют свойства данного гликопротеина. Гликопротеины имеются почти во всех белковых фракциях сыворотки крови. При электрофорезе на бумаге гликопротеины в большом количестве выявляются в α1- и α2-фракциях глобулинов. Гликопротеины, связанные с α-глобулиновыми фракциями, содержат небольшое количество фруктозы, а гликопротеины, выявляемые в составе β- и особенно γ-глобулиновых фракций, содержат фруктозу в значительном количестве. Повышенное содержание гликопротеинов в плазме или сыворотке крови наблюдается при туберкулезе, плевритах, пневмониях, остром ревматизме, гломерулонефритах, нефротическом синдроме, диабете, инфаркте миокар573... [стр. 574 ⇒]

Гликозаминогликаны (мукополисахариды) Гликозаминогликаны соединительной ткани – это линейные неразветвленные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. В организме гликозаминогликаны не встречаются в свободном состоянии, т.е. в виде «чистых» углеводов. Они всегда связаны с большим или меньшим количеством белка. В их состав обязательно входят остатки мономера либо глюкозамина, либо галактозамина. Второй главный мономер дисахаридных единиц также представлен двумя разновидностями: D-глюкуроновой и L-идуроновой кислотами. В настоящее время четко расшифрована структура шести основных классов гликозаминогликанов (табл. 21.2). Гиалуроновая кислота впервые была обнаружена в стекловидном теле глаза. Из всех гликозаминогликанов гиалуроновая кислота имеет большую мол. массу (100000–10000000). Доля связанного с гиалуроновой кислотой белка в молекуле (частице) протеогликана составляет не более 1–2% от его общей массы. Считают, что основная функция гиалуроновой кислоты в соединительной ткани – связывание воды. В результате такого связывания межклеточное вещество приобретает характер желеобразного матрикса, способного «поддерживать» клетки. Важна также роль гиалуроновой кислоты в регуляции проницаемости тканей. Приводим структуру повторяющейся дисахаридной единицы в молекуле гиалуроновой кислоты:... [стр. 666 ⇒]

D-глюкуроновая кислота (β1–>3) Nацетилглюкозамин (β1–>4) D-глюкуроновая кислота (β1–>3) N-ацетилглюкозамин (β1–>4) ... D-глюкуроновая кислота (β1–>3) Nацетилгалактозамин-4-сульфат (β1–>4) D-глюкуроновая кислота (β1–>3) Nацетилгалактозамин-4-сульфат (β1–>4)... Хондроитин-61. D-глюкуроновая D-глюкуроновая кислота (β1–>3) Nацетилгалактозамин-6-сульфат (β1–>4) сульфат (хондкислота роитин-сульфат С) 2. N-ацетил-D-галакD-глюкуроновая кислота (β1–>3) Nацетилгалактозамин-6-сульфат тозамин-6-сульфат (β1–>4)... 1 Дерматансульфат 1. L-идуроновая кис- L-идуроновая кислота (β1–>3) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат (β1–>4) Lлота идуроновая кислота (β1–>3) N-ацетил2. N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат галактозамин-4-сульфат (β1–>4) ... D-галактоза (β1–>4) N-ацетилглюкозаКератансульфат 1. D-галактоза 2. N-ацетил-D-глюко- мин-6-сульфат (β1–>3) D-галактоза (β1–>4) N-ацетилглюкозамин-6-сульзамин-6-сульфат фат (β1–>3)... D-глюкуронат-2-сульфат (α1–>4) N1. D-глюкуронат-2Гепаринсульфат 2 ацетилглюкозамин-6-сульфат (α1–>4) сульфат и гепарин 2. N-ацетил-D-глюко- D-глюкуронат-2-сульфат (β1–>4) Nацетилглюкозамин-6-сульфат (α1–>4) замин-6-сульфат 1... [стр. 667 ⇒]

Рис. 10.8. Восстановление кетозы Альдегидная группа альдоз может легко окисляться даже слабыми окислителями. Кетозы в таких условиях реагируют значительно хуже, поэтому их можно отличить от альдоз в таких качественных реакциях, как «серебряное зеркало» и восстановление меди. Поскольку серебро и медь при этом восстанавливаются (из Ag20 и Си(ОН)2), то альдозы называют редуцирующими сахарами (от лат. reduciio —восстановление). В результате из моносахаридов образуются монокарбоновые полиоксикислоты, называемые альдоновыми. Если у моносахарида и первый, и последний углеродные атомы окислены до карбоксильных групп, то такие производные называются сахарными кислотами. Их можно классифицировать как дикарбоновые полиоксикислоты. Подобно другим у- и 6-оксикислотам сахарные кислоты склонны образовывать внутренние эфиры с пяти- и шестичленным циклом, называемые лактонами. Один из самых биологически важных — лактон гексоновой кислоты, известен как аскорбиновая кислота или витамин С. Помимо представленных в табл. 10.1 моносахаридов в живой природе большое значение имеют дезоксисахара (рис. 10.9). В этих производных углеводов одна или несколько ОН-групп замещены атомами водорода. Конечно, приоритет принадлежит дезоксирибозс, входящей в состав ДНК. В ее молекуле отсутствует ОН-группа у 2-го атома углерода. Два других дезоксимоносахарида — рамноза (6-дезокси-1-манноза) и фукоза (б-дезоксиХ-галактоза) обнаружены и у животных, и в растениях. Во-первых, их гидроксильные группы у 6-х углеродных атомов замещены на водород. Во-вторых, эти дезоксисахара имеют редкую для природных углеводов L-конфигурацию. И в животных, и в растительных организмах широко распространены аминопроизводные моносахаридов (рис. 10.10), у которых один из гидроксилов цикла замещен NH.r rpynnori. Чаще всего они представлены глюкозамином и галактозамином. В виде N-ацетильных производных они входят... [стр. 234 ⇒]

Вторичная структура 74, 78 - коллагена 334 - инсулина 78 - образование 176, 224, 226 - полипептида 74 Вторичные желчные кислоты 306 Вторичный активный транспорт 220, 320 Вторичный м ессенджер 358, 372, 374, 376 - - метаболизм 374 - - в м еханизме зрительного восприятия 346 Выведение (экскреция) 298 - ам миака 318 - мочи 316 - протонов 318 - электролитов 320 Высаливание 84 Высокоэффективная жидкостная хром атография (ВЭЖ Х) 68 Вязкость 202 ГАМК {англ. GABA) см. Аминобутират ГЛУТ (переносчики глюкозы) 222 ГФ И-якорь (гликозилфосфатидилинозит) 230 Газовая постоянная 24 Газовый ацидоз см. Респираторный ацидоз Галактоза 44, 50, 266, 284, 304 - всасывание 260, 264 - метаболизм 304 - транспорт 264 Галактозамин, N -ацетил- 42 Галактоземия 4 6 ,3 1 6 Галактозидаза {3.2.1.23) 201 Галактозилтрансф ераза 284 Галактозилцерамид 56, 397 Га л а кто зо -1-ф осф ат 302 Галактокиназа {2.7.1.6) 302 Галактуроновая кислота 44, 46 Галогены 10 Ганглиозиды 56, 397 Гаптоглобин 270 Гаструла 392 Гексозомонофосфатный путь 154,204,300,405 - - реакционная цепь 154 Гексозо-1-ф осф ат - уридилтрансф ераза {2.7.7.12) 302 Гексозы 40 Гексокиназа (глю кокиназа, 2.7.1.1) 148, 152, 160 Гельзолин 206 Гель-фильтрация 84 Гематокрит 268 Гемицеллюлоза 46 Гемоглобин 70, 158, 194, 274, 278, 280, 2 9 8 ,3 5 0 - аллостерический эффект 278... [стр. 433 ⇒]

Групповые системы крови Система АВО: гены и антигены. Известно четыре основных аллельных гена 1 2 этой системы: А , А , В и 0. Генный локус для этих аллелей находится на длинном плече хромосомы 9. Основными продуктами первых трех генов являются гликозилтрансферазы, которые выбирают специфические сахара, г4-ацетил-О-галактозамин 1 А - и А -трансферазами и D-галактозу В-трансферазой, присоединяя их к альфасвязующему звену короткой (олиго) сахаридной цепочки. Эти цепочки включают в себя углеродные частицы гликолипидных и гликопротеиновых молекул эритро1 цитов или других тканей и жидкостей организма. Несмотря на то что А - и А^-трансферазы выполняют одинаковую функцию, они различаются по кинетиче1 ской активности, в связи с чем у лиц, унаследовавших ген А , определяется больше А-реактивных участков по сравнению с лицами, унаследовавшими ген А". Продукт гена 0 протеин перекрестно реагирует с молекулами А- и В-трансфераз, но не обладает определяемой ферментативной активностью и вследствие этого функционально «немой». Почти у каждого человека вырабатываются «естественно встречающиеся» антитела к А- и В-антигенам таким образом, чтобы они по своей специфичности не могли взаимодействовать с групповыми антигенами АВО собственных эритроцитов (табл. 282-1). Это обстоятельство используется в качестве основы для подтверждения типа эритроцитов. Большинство из основных фенотипов генотипически неоднородно. Без изучения семейного анамнеза можно определить генотип только в трех фенотипах: А|В, А^В и 0. Обычно типа АВО определяют путем тестирования испытуемых эритроцитов с антисыворотками анти-А и анти-В и тестирования сыворотки испытуемой крови стандартными эритроцитами А, В и 0. В особых Т а б л и ц а 282-1. Группы крови системы АВО (включая Hh) Генотип*... [стр. 558 ⇒]

В детерминанте Le выявляют два фукозных остатка, местоположение которых определяется Н- и Le-трансферазами. Антитела к Le" и Le — это широкораспространенные естественные антитела, вырабатываемые в основном у лиц с фенотипом 0 Le(a—b—). Почти все эти антитела относятся к иммуноглобулинам класса М, поэтому они исключительно редко могут преодолеть плацентарный барьер. Если же это происходит, то совершенно невероятно, что будут разрушаться эритроциты плода, поскольку гликосфинголипиды системы Льюис у плода вырабатываются крайне медленно. Антитела системы Льюис (особенно анти-Le ) относятся к комплементсвязывающим; анти-Le очень редко провоцируют реакцию на гемотрансфузию с внутрисосудистым гемолизом эритроцитов. Однако в плазме донорской крови с фенотипом Le(a + ) обычно содержится достаточное количество растворимых антигенов Le", чтобы нейтрализовать анти-Ье" реципиента до того, как они смогут «атаковать» уязвимые эритроциты. Эти плазменные антигены во избежание посттрансфузионного гемолиза эритроцитов должны быть нейтрализованы. Как бы то ни было, но больным, в плазме которых содержатся анти-Le и которая сильно гемолизирует или агглютинирует эритроциты группы Le(a-|-) при температуре более 30 °С, необходимо переливать кровь группы либо Le(a—b+), либо Le(a—b—). Антитела Le практически никогда не бывают причиной посттрансфузионных осложнений. Система Р. Некоторые структурно связанные антигены рассматриваются при обсуждении так называемой системы Р. Как и в системах АВО и Льюис, в системе Р генными продуктами служат гликозилтрансферазы, прикрепляющиеся при участии либо D-галактозы, N-ацетил-О-галактозамина, либо М-ацетил-О-глюкозамина к гликосфинголипидам мембраны эритроцитов. Ранее считали, что две основные антигенные детерминанты системы (Pi и Р) представляют собой экспрессию двух аллельных генов в одном и том же л оку се (аналогично А1 и А2 в системе АВО). Однако эти два антигена имеют различную последовательность расположения Сахаров, поэтому их генетическая интерпретация значительно затруднена. Антитела Pi, встречающиеся чаще всего, почти никогда не бывают причиной разрушения эритроцитов, за исключением тех редких случаев, когда они взаимодействуют при температуре 37 "С in vitro с Pi -эритроцитами. У больных с холодовой пароксизмальной гемоглобинурией так называемые Доната — Ландштейнера аутоантитела часто реагируют с глобозидом, наиболее распространенным гликосфинголипидом эритроцитов, имеющим антигенную специфичность Р. Система I. Структурно различные антигенные детерминанты I и i биохимически относятся к антигенам Н, А, В, Le и Р. Большинство лиц наследуют ген, связанный с продукцией I-антигена, однако эритроциты новорожденных очень слабо реагируют с антителами I и тесно взаимодействуют с антителами i. Постепенное изменение этой реакции происходит в течение 1—2 лет жизни ребенка, что соответствует представлению о формировании антигена I в ассоциации с разветвлением углеводных цепей на мембранах эритроцитов. У больных с выраженными признаками «костномозгового стресса», особенно талассемии и гипопластической анемии, повышена активность фактора I в эритроцитах. Антитела анти-I относятся к обычным антителам, часто играющим роль слабых Холодовых агглютининов, не имеющих клинического значения. У больных с Холодовым типом аутоиммунной гемолитической анемии обычно находят аутоантитела с анти-I или анти-1 -+- анти-i специфичностью, которые в большинстве случаев относятся к иммуноглобулинам класса М (см. гл. 287). Выработка антител i обычно связана с различными заболеваниями лимфоидных клеток, главным образом с инфекционным мононуклеозом и лимфосаркомой. У больных с «костномозговым стрессом», например талассемией, может развиться тяжелая форма аутоиммунной гемолитической анемии, что обусловлено i-антителами. Если больному при этом потребуется переливание крови, то подбор доноров не представляет затруднений, поскольку эритроциты большинства взрослых лиц i-негативны. Не опасно также переливать кровь больным, у которых определяются сильно реагирующие анти-I антитела, но при условии, что трансфузируемая кровь будет подогрета. Однако, поскольку анти-I часто фиксируют комплемент, для трансфузии более предпочтительны отмытые эритроциты, поскольку при этом избегают возможного воздействия компонентов комплемента. 560... [стр. 560 ⇒]

Мукополисахоридозы ти­ ПРФД — см. примечание пов III, IV, VI, VII. Синдром: • Марото—Лами (легкий) (тяжелый) • Моркио (-подобный) (классический) • Санфилиппо (тип В) (тип С) (тип D) Примечание. info/58620'>Мукополисахаридоз III типа (синдром Санфилиппо) проявляется на 2-5 году жизни, задержкой развития, изменением черт лица. Изменения со стороны костно-суставной системы и внутренних органов выражены незначительно. При лабораторном исследовании в лейкоцитах, фибробластах кожи выявляется низкая активность лизосомных гидролаз: Ы-ацетил-К,альфа-0-глюкозаминидазы (тип В); ацетил-КоА-альфа-глюкозаминид-Ы-ацетилтрансферазы (тип С), N-ацетилглюкозамин-б-сульфатсульфатазы (тип D), в моче — высокие показатели почечной экскреции гепаран-сульфата. Мукополисахаридоз IV типа (синдром Моркио) связан с недостаточностью N-ацетил-галактозамин-б-сульфатазы (тип А) или бета-галактозидазы (тип В) и характеризуется развитием низкорослости и гипоплазией зубовидного отростка с формированием нестабильности в атлантоаксиальном сочленении. Мукополисахаридоз V типа (синдром Марото—Лами) характеризуется задержкой роста, специфическим изменением черт лица, тугоподвижностыо в суставах, нарушением формирования головки бедренной кости, развитием сердечной недостаточности. Мукополисахоридоз VII типа обусловлен дефицитом фермента бета-глюкуронидазы, проявляется на первом году жизни задержкой психомоторного развития, изменением черт лица, помутнением роговицы Е75.3... [стр. 198 ⇒]

Этиология, патогенез. Болезнь обусловлена дефицитом лизосомальных гидролаз: галактозамин-6-сульфат-сульфатазы (тип А) или b-галактозидазы (тип В) с отложением в соединительной ткани кератансульфата. Известно 2 типа заболевания: подтип А — тяжелая форма (ген GALNS локализован в сегменте 16q24.3) и подтип B — легкая форма (ген в сегменте 3q21.33). Важно отметить, что мутация гена b-галактозидазы вызывает также ганглиозидоз типа I. Клинические проявления В отличие от других типов мукополисахаридозов IV тип характеризуется отсутствием снижения интеллекта, помутнения роговицы, гепатоспленомегалии и гротескных черт лица. Внешний вид. Значительные деформации скелета, особенно грудной клетки. Дети рождаются без признаков болезни. Первые симптомы появляются в возрасте 1–3 лет, и к 7–8 годам клиническая картина уже полностью выражена. 184... [стр. 185 ⇒]

Этот гликопротеид имеет молекулярную массу от ЗхЮ4 до 4х104 Д и состоит на 2/3 из белка и на V3 - - из углеводов. Белок в этой субстанции представлен 18 аминокислотами, основными из которых являются аспарагиновая и глютаминовая. В состав углеводов этого вещества входят глюкоза, галактоза, манноза, метилпентоза, фруктоза, гексуроновая кислота, глюкозамин и галактозамин. Субстанция А является продуктом полимеризации нескольких антигенных образований, которые встречаются в моче больных мочекаменной болезнью. Данный гликопротеид обладает способностью связываться с другими белковыми молекулами и образовывать с ними устойчивые комплексы с молекулярной массой до 9х104 Д. Гликопротеид Тамма—Хорсфелла впервые выделен этими авторами из мочи здоровых людей в 1952 г. и состоит из нескольких белков. Его молекулярная масса — от 7х104 до 2х106 Д. Белковая часть этого соединения состоит из 17 аминокислот, основными из которых являются аспарагиновая, глютаминовая, глицин и лейцин. Углеводы представлены маннозой, галактозой, глюкозой, N-ацетил-глюкозамином и N-ацетилгалактозамином. Эта субстанция обладает способностью связывать двухвалентные катионы, в частности кальций, оказывает влияние на обмен электролитов и кислотно-основное состояние клеток канальцев. Помимо выше рассмотренных в матрице мочевых камней, определяются также гликопротеиды с молекулярной массой от 15х103 до ЗхЮ4 дальтон (Thome J. M., Resnick M. J.,1984). Их содержание составляет 20-40 % от всей массы матричных белков. В своем составе они содержат до 90 % Сахаров, до 30 % сиаловой кислоты. Вопросы происхождения белковых соединений матрицы остаются до сих пор открытыми. По мнению большинства исследователей, сероидентичные белки попадают в матрицу вследствие нарушения проницаемости почечной мембраны, которое возникает чаще всего при пиелонефрите (Билобров В. M., et al. 1986; Nisho S. et al. 1985, и др.) Гликопротеид Тамма-Хорсфелла образуется в тубулярных клетках почек и в эпителии дистального отдела нефрона. Субстанция А и низкомолекулярные гликопротеиды образуются в результате ферментативного расщепления в почке гликопротеидов плазмы крови, после чего происходит их полимеризация. Таким образом, мочевые камни в основном состоят из кристаллов (главный компонент), затем — из белков (матрица) — высокомолекулярных веществ с молекулярной массой более IxlO4 Д, в небольшом количестве — из органических веществ с молекулярной массой менее IxlO4 Д (побочные компоненты). Более подробно изучен аминокислотный состав высокомолекулярных фракций белков матрицы мочевых камней (несероидентичные белки), а... [стр. 65 ⇒]

Олигосахаридные цепи гликокаликса ковалентно присоединены к мембранным белкам (гликопротеины) и в меньшей мере – к липидам (гликолипиды). Гликолипиды и протеогликаны могут секретироваться клетками и адсорбироваться на их поверхности. Протеогликаны состоят из большого числа гликозаминогликановых полимерных цепей, присоединенных к белковой основе/кору. Высокая концентрация углеводов на клеточной поверхности служит сетевым барьером для потока растворенных веществ [1] и защищает клетки от поражения [2]. Так, эндотелиальная поверхность капилляров миокарда крыс покрыта слоем углеводов толщиной 0,2–0,5 мкм [2]. Весовое содержание углеводов в плазматических мембранах составляет от 2 до 10%. Из множества природных моносахаридов в мембранных гликопротеинах и гликолипидах встречаются лишь девять, основные из которых глюкоза и глюкозамин, галактоза и галактозамин, манноза и фукоза, а также обычная для терминального положения в углеводной цепи сиаловая кислота. Околоклеточная оболочка – гликокаликс и экстрацеллюлярный матрикс на люминальной сосудистой поверхности... [стр. 64 ⇒]

Дуоденальные (Бруннеровы) железы. В филогенезе дуоденальные железы появляются у млекопитающих животных, что обусловлено интенсификацией процессов пищеварения в связи с увеличением энергозатрат организма. В эмбриогенезе у млекопитающих и человека дуоденальные железы закладываются и дифференцируются позже других желез — после поджелудочной железы, печени, желез желудка. Различия в строении и функции желез связаны с характером питания животных (растительноядные, плотоядные, всеядные). У человека дуоденальные железы закладываются на 20—22-й неделе эмбриогенеза. Они расположены в подслизистой основе по всей длине двенадцатиперстной кишки. Почти половину железистого поля (~43%) занимает зона компактного расположения долек (компактно-диффузная зона), далее идет столбчатая зона (в складках слизистой оболочки) и в каудальной части — зона единичных долек. По классификации - это альвеолярно-трубчатые, разветвленные железы. Их выводные протоки открываются в крипты, либо у основания ворсинок непосредственно в полость кишки. Гландулоциты концевых отделов — типичные слизистые (мукозные) клетки с характерными гранулами секрета. Камбиальные элементы расположены в устье протоков, поэтому обновление клеток желез идет от протоков в направлении концевых отделов. В дуоденальных железах имеются эндокриноциты различных видов — EC, G, S, D. Секрет гландулоцитов богат нейтральными гликопротеидами с присутствующими в них терминальными дисахаридами, в которых галактоза связана с остатками галактозамина или гликозамина. В гландулоцитах постоянно отмечаются одновременно синтез, накопление гранул и выделение секрета. В фазе покоя (вне приема пищи) в гландулоцитах дуоденальных желез имеют место незначительно выраженные процессы синтеза и экзоцитоза секреторных гранул. При приеме пищи отмечаются усиление секреции путем экзоцитоза гранул, апокринии и даже выделение секрета путем диффузии. Асинхронность работы отдельных гландулоцитов и различных концевых отделов обеспечивает непрерывность функционирования дуоденальных желез. Секрет дуоденальных желез, соединяясь с пристеночным слоем слизи, придает ему большую вязкость и устойчивость к разрушению. Смешиваясь с дуоденальным кишечным соком, секрет этих желез способствует образованию частиц геля — флокулл, формирующихся при снижении рН в двенадцатиперстной кишке в связи с поступлением закисленного химуса из желудка. Эти флокулы значительно увеличивают адсорбционные свойства кишечного сока для ферментов, что повышает активность последних. Например, адсорбция и активность фермента трипсина в структурах плотной фазы кишечного сока (после добавления к нему секрета дуоденальных желез) увеличиваются более чем в 2 раза. Таким образом, секрет дуоденальных желез обладает максимальной способностью к флокулообразованию (при определенных значениях рН), стимулирует структурирование дуоденального сока и повышает его сорбционные свойства. Отсутствие секрета 123 Золина Анна, ТГМА, леч.фак. [стр. 123 ⇒]

Молекулярный вес – 105–107 Д, это самый большой из гликозаминогликанов, что важно для синтеза протеогликанов. Хондроитинсульфаты – самые распространённые гликозаминогликаны у человека. Их содержат кожа, хрящи, сухожилия, связки, артерии, роговица глаза. Хондроитинсульфаты входят в состав агрекана (вид протеогликана). Дисахаридная единица хондроитинсульфатов состоит из остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-галактозаминсульфата. Существуют два вида хондроитинсульфатов: хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат, они отличаются положением сульфогруппы. Между дисахаридными единицами 1,4-связь, а внутри дисахаридной единицы – 1,3-связь. Молекулярный вес – 104–106 Д. Кератансульфаты – наиболее гетерогенная группа гликозаминогликанов. Вместо гексуроновой кислоты кератансульфаты имеют галактозу (то есть неокисленный сахар). Кроме дисахаридных единиц кератансульфаты содержат: 1) Кератансульфат I – L-фукоза, D-манноза, сиаловая кислота; 2) Кератансульфат II – L-фукоза, D-манноза, N-ацетилгалактозамин. Кератансульфат I находится в роговице глаза. Кератансульфат II находится в хрящах, костях, межпозвоночных дисках, также входит в состав агрекана и некоторых малых протеогликанов. Дисахаридная единица кератансульфатов состоит из остатков D-галактозы и N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфата. Между дисахаридными единицами 1,3-связь, а внутри дисахаридной единицы – 1,4-связь (в отличие от предыдущих, там наоборот). Молекулярный вес – (4–20)·103 Д. 3... [стр. 3 ⇒]

Ингибирует факторы свёртывания IIа, IXа, Xа, XIа, XIIа1. Синтезируется тучными клетками и находится внутри их гранул. Гепарин в больших количествах обнаруживается в коже, лёгких и печени. Между дисахаридными единицами и внутри них – 1,4-связь. Молекулярный вес – (6–25)·103 Д. Гепарансульфат входит в состав плазмалеммы и протеогликанов базальных мембран. Как и у гепарина, между дисахаридными единицами и внутри них – 1,4-связь. Молекулярный вес – (5–12)·103 Д. Гепарин и гепарансульфат – нерегулярные полимеры. Самая распространённая их дисахаридная единица состоит из остатков D-глюкуронат-2-сульфата и N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфата. В гепарине больше N-сульфатных групп и, как следствие, больше идуроновой кислоты. В гепарансульфате – больше N-ацетильных групп, а значит, больше глюкуроновой кислоты. Эти различия обусловлены биосинтезом гепарина и гепарансульфата. Биосинтез гепарина: 1. Полимеризация моносахаридов (в т.ч. глюкуроновой кислоты). 2. Полное N-ацетилирование. 3. Частичное деацетилирование (~50%). 4. Сульфирование освободившихся аминогрупп. 5. Частичное... [стр. 4 ⇒]

Видимо, связь между наличием биотина и образованием глутаминовой кислоти свойственна всей группе микроорганизмов, близких к артробактеру, как, например, роду Brevibacterium. В почве до настоящего времени обнаружено более 10 свободньїх аминокислот, в том числе аспарагиновая кислота — 4,2 мкг в 1 г сухой почви, треонин — 1,5, серин — 1,4, глутаминовая кислота — 2,7, пролин — 1,1, глицин — 2,1, а л ан и н — 1,7, в а л и н — 1,4, метионин — 0,2, изолейц и н — 0,9, тирозин—0,3, ф енилаланин—0,9, л и зи н — 1,1, гистидин — 0,5, аргинин— 1,0, а также аминосахара: глюкозамин — 2,5 и галактозамин — 1,3 мкг. Разложение различньїх аминокислот в почве происходит неодинаково бистро. В опитах с аминокислотами, меченними С 14, бистрее всего распадался метионин, затем глицин и далее фенилаланин, валин и аланин. Процесе разложения шел тем медленнее, чем вьіше бил а концентр ация аминокислот в почве. В почве много видов микроорганизмов, способних использовать аминокислоти как питательние и знергетические субстрати. Разложение аминокислот, заканчивающееся освобождением двуокиси углерода или аммиака, связано именно с зтой способностью почвенньїх микроорганизмов. Д л я микроорганизмов характерна большая избирательность в отношении использования аминокислот в ка честве источников углерода. У некоторнх микроорганизмов аминокислоти играют лишь вспомогательную роль в азотном питании. Описани штамми Arthrobacter, использующие азот аммония только в присутствии метионина. Многие из зтих штаммов потребляют азот глутаминовой кислоти, в том числе A rthrobacter terregene, причем глутаминовую кислоту можно заменить соответствующей смесью других аминокислот. Значение аминокислот в почве не ограничивается только их функцией как источника углерода и азота. У некоторнх бактерий, и в частности видов артробактера, при замене минерального азота аминокислотой изменяется метаболизм. Теперь известно, что аминокислоти — предшественники составннх веществ клетки — обусловливают нормальний цитогенез. При их недостатке наблюдаются аномалии в развитии микроорганизмов; более того — в 130... [стр. 131 ⇒]

Код МКБ10 E 76.2 – Другие мукополисахаридозы ОПРЕДЕЛЕНИЕ Наследственная болезнь накопления, обусловленная дефицитом лизосомальных гидролаз: галактозамин-6-сульфат-сульфатазы (МПС IVА) или b-галактозидазы (МПС IVВ), обусловлена отложением в соединительной ткани кератансульфата и характеризуется значительной деформацией скелета и отставанием в росте. ЭПИДЕМИОЛОГИЯ Распространенность МПС IVА 1:250 000 новорожденных, МПС IVВ встречается еще реже. ЭТИОПАТОГЕНЕЗ Болезнь Моркио наследуется по аутосомно-рецессивному типу. МПС IVА тяжѐлая форма, ген GALNS локализован в хромосомной области 16q24.3. МПС IVВ - лѐгкая форма, ген GBS локализован в хромосомной области 3q21.33. Важно отметить, что мутация гена, кодирующего b-галактозидазу, вызывает также ганглиозидоз типа I. КЛИНИЧЕСКИЕ ПРОЯВЛЕНИЯ В отличие от других типов мукополисахаридозов IV тип характеризуется отсутствием снижения интеллекта, помутнения роговицы, гепатоспленомегалии. Основные клинические проявления: значительные деформации скелета, особенно конечностей и грудной клетки (табл. 2). Таблица 2. Выраженность клинических проявлений в зависимости от возраста дебюта МПС IV. Система Сердечнососудистая ЦНС Пищеварительная система Уши Глаза Скелетномышечная... [стр. 5 ⇒]

Сердечно-сосудистая система: поражение сердца наблюдается довольно часто. Типична недостаточность аортального клапанов, реже митрального. Кардиомегалия обычно носит вторичный характер. На позднем сроке болезни проявления более выраженные. Желудочно-кишечная система: отсутствует гепатоспленомегалия! Часто выявляются пупочные и паховые грыжи, расхождение прямых мышц живота. ДИАГНОСТИКА Основными диагностическими критериями являются: 1. Характерные внешние признаки. 2. Повышенная экскреция кератансульфата с мочой. (Примечание: описана клинически сходная форма синдрома Моркио В без отклонений в активности ферментов и без кератансульфатурии). 3. Снижение активности галактозамин-6-сульфат-сульфатазы (в случае МПС IVA), bгалактозидазы (в случае МПС IVB) в культуре фибробластов, изолированных лейкоцитов, либо в пятнах крови, высушенных на фильтровальной бумаге. 4. Молекулярно-генетическое исследование: выявление мутаций в генах GALNS (для МПС IVA) и GBS (для МПС IVB). 5. Пренатальная диагностика рекомендована для любой последующей беременности в семьях, отягощенных хотя бы одним случаем МПС IV. Диагноз МПС IV ставится на основании совокупности клинических данных, результатов лабораторного исследования и молекулярно-генетического анализа. ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНАЯ ДИАГНОСТИКА Проводят с различными вариантами нанизма, при котором отсутствуют специфические изменения скелета, неинфекционными полиартритами. ВЕДЕНИЕ БОЛЬНЫХ С МПС IV ТИПА Заболевание имеет мультисистемную природу и необратимые, прогрессирующие клинические проявления, что обусловливает необходимость наблюдения не только узкими специалистами (оториноларингологами, хирургами-ортопедами, офтальмологами, кардиологами, пульмонологами, невропатологами, стоматологами), но и физиотерапевтами, логопедами, психологами и работниками паллиативных служб. Пациенты с данной нозологией должны постоянно находиться под наблюдением; 1 раз в 6-12 мес. (в соответствии с тяжестью состояния) показано комплексное обследование в многопрофильных стационарах. Длительность нахождения в стационаре / дневном стационаре 21-28 дней. Наблюдение больных по месту жительства (в амбулаторно-поликлинических условиях) должно осуществляться постоянно. Лабораторные и инструментальные обследования и рекомендуемая частота их проведения представлена в табл. 2. Таблица 3 Частота проведения обследования детей с МПС IV типа Исследования Подтверждение диагноза... [стр. 7 ⇒]

П е р в а я группа гликопротеинов содержит от 5 до 40% углеводов и их производных. Белковая часть этих гликопротеинов сходна с альбуминами и глобулинами. Между пептидными и углеводными компонентами осуществляются не только ковалентные, но и водородные, гидрофобные и вандерваальсовы связи. В т о р а я группа гликопротеинов содержит большее количество углеводов — от 40 до 85% ; в их состав иногда входят липидные компоненты. В последнем случае образуются более сложные комплексы — гликолипопротеины . В состав одного из гликолипопротеинов, выделенных из серого вещества головного мозга человека (180 кДа), входят 208 остатков галактозы, 26 остатков глюкозы, 36 — галактозамина, 150 — нейраминовой кислоты, 100 — лигноцериновой кислоты, 100 — сфингозина. Пептидная часть состоит из 61 аминокислотного остатка: 13 — глутамата, 10 — глицина, 10 — пролина, 8 — серина, 6 — аланина; остальные аминокислоты содержатся в незначительных количествах. Как видно, пептидная часть молекулы довольно монотонна по составу. Углеводный компонент гликопротеинов включает в первую очередь N -ацетилнейраминовую кислоту и Ы-ацетилгалактозамин; эти соединения играют специфическую роль, определяя, по-видимому, своеобразие внешних участков пространственной структуры гликопротеинов. Пептидная часть представляет собой стабильную основу (каркас) молекулы, которая фиксирована непосредственно в мембране, в то время как углеводный компонент расположен на ее поверхности. Прослеживается аналогия с молекулярной структурой ганглиозидов, у которых каркасом служит церамидная часть (жирнокислотный эфир сфингозина), а углеводные компоненты и их производные (галактозамин, Ы-ацетилнейраминовая кислота и др.) составляют наиболее вариабельную и специфичную часть молекулы. Первыми нейроспецифическими гликопротеинами, выделенными из ткани мозга, были цитозольные (растворимые) гликопротеины, однако в дальнейшем оказалось, что многие из них существуют и в мембраносвязанной форме. Особый интерес представляют поверхностные гликопротеины, участвующие в клеточной адгезии. Довольно хорошо исследовано шесть таких белков: (139 кДа), ЫСАМ, К4, В5Р-2 (семейство белков 120— 180 кДа), Ы@-САМ и / .- / . Первые четыре белка обеспечивают гомотипическую адгезию между нейронами. Характерной осоделят... [стр. 107 ⇒]

Эта связь обеспечивается особым белком – фибронектином. Размножение фибробластов начинается по периферии зоны воспаления, обеспечивая формирование фибробластического барьера. Интенсивно размножающиеся фибробласты продуцируют кислые мукополисахариды – основной компонент межклеточного вещества соединительной ткани (гиалуроновую кислоту, хондроитинсерную кислоту, глюкозамин, галактозамин). При этом зона воспаления не только инкапсулируется, но и начинаются постепенная миграция клеточных и бесклеточных компонентов соединительной ткани от периферии к центру, формирование соединительнотканного остова на месте первичной и вторичной альтерации. Наряду с фибробластами размножаются и другие тканевые и гематогенные клетки. При разрушении базальных мембран сосудов в зоне альтерации происходит миграция клеток эндотелия по градиенту ангиогенных факторов. Просвет новообразующегося капилляра формируется путем слияния внеклеточных пространств соседних эндотелиоцитов. Вокруг новообразующихся капилляров концентрируются тучные клетки, макрофаги, нейтрофилы, которые освобождают биологически активные вещества, способствующие пролиферации капилляров. Важнейшими факторами, стимулирующими ангиогенез, являются: 1). факторы роста фибробластов (основной и кислый); 2). сосудистый эндотелиальный фактор роста; 3). трансформирующие факторы роста ; 4). эпидермальный фактор роста. Фибробласты вместе с вновь образованными сосудами создают грануляционную ткань. Это, по существу, молодая соединительная ткань, богатая клетками и тонкостенными капиллярами, петли которых выступают над поверхностью ткани в виде гранул. Основными функциями грануляционной ткани являются: а) защитная – предотвращение влияния факторов окружающей среды на очаг воспаления и б) репаративная – заполнение дефекта и восстановление анатомической и функциональной полноценности поврежденных тканей. Формирование грануляционной ткани не строго обязательно. Это зависит от величины и глубины повреждения. Параллельно с созреванием грануляций происходит эпителизация раны. Она начинается в первые часы после повреждения, и уже в течение первых суток образуются 2-4 слоя клеток базального эпителия. В процессе пролиферации участвуют и органспецифические клеточные элементы органов и тканей. С точки зрения возможностей пролиферации органспецифических клеточных элементов все органы и ткани могут быть расклассифицированы на три группы. К первой группе могут быть отнесены органы и ткани, клеточные элементы которых обладают активной или практически неограниченной пролиферацией, достаточной для полного восполнения дефекта структуры в зоне воспаления (эпителий кожи, слизистых оболочек дыхательных путей, слизистой желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы; гемопоэтическая ткань и др.). Ко второй группе относятся ткани с ограниченными регенерационными способностями (сухожилия, хрящи, связки, костная ткань, периферические нервные волокна). К третьей группе относятся те органы и ткани, где органоспецифические клеточные элементы не способны к пролиферации (сердечная мышца, клетки ЦНС). Основными факторами, регулирующими процессы пролиферации и дифференцировки клеток в очаге воспаления, являются: 1. Факторы роста, продуцируемые макрофагами, лимфоцитами, тромбоцитами,... [стр. 50 ⇒]

Укажите, как изменяется поверхностное натяжение водного раствора хлорида натрия при увеличении его концентрации - увеличивается Укажите раствор с наименьшим поверхностным натяжением:3процент раствор масляной кислоты Единицей измерения величины гиббсовской адсорбции на поверхности жидкости является моль/м2 Какой из указанных ионов будет преимущественно адсорбироваться на кристалле бромида серебра:BrМолекула поверхностного слоя по сравнению с молекулами в обьеме фазы обладают большей энергией Самопроизвольным явлением, сопровождающимся уменьшением поверхностного натяжения, является образование адсорбционных слоев из молекул ПАВ на поверхности раздела водный раствор-воздух Какое из данных вещест является поверхностно-неактивным по отношению к воде-глюкоза Поверхностное натяжение на границе жидкость-воздух тем выше, чем больше межмолекулярные взаимодействия внутри жидкости Укажите ПАВ с наименьшей поверхностной активностью-пропанол-1 Укажиье, раствор с наибольшим поверхностным натяжением-растовр этановой кислоты Укажите, как распределяется глицерин в водном растворе равномерно распределяется между поверхностным слоем раствора и фазой раствора Укажите фактор, сдвигающий адсорбционное равновесие в системе аммиакактивированный уголь в сторону десорбции-повышение температуры Среди приведенных соединений укажите вещество, для водного раствора которого величина гиббсовской адсорбции положительна - CH3(CH2)4OH Укажите признак, характерный для физической адсорбцииэкзотермичность, теплота адсорбции невелика Хроматография Какую из предложенных смесей можно разделить методом ионообменной хроматографии: -гептаналь, гексаналь, бутаналь -гексанол-1, пентанол-2, 2-метилгексанол-2 -гексанон-3, пентанон-2, бутанон- 2 -D-галактозамин, D-глюконовая кислота, Dгалактаровая кислота С помощью какого метода хроматографии можно выделить определенный белок-фермент из смеси белков: бумажная газо-жидкостная... [стр. 21 ⇒]

Какую из предложенных смесей можно разделить методом ионообменной хроматографии: гептаналь, гексаналь, бутаналь гексанол-1, пентанол-2, 2-метилгексанол-2 гексанон-3, пентанон-2, бутанон- 2 D-галактозамин, D-глюконовая кислота, D-галактаровая кислота Укажите, на каком доминирующем механизме разделения веществ основана распределительная хроматография: -различная проницаемость молекул разделяемых веществ в неподвижную фазу -высокая специфичность связывания выделяемого вещества с неподвижной фазой -различная способность разделяемых веществ к ионообменной адсорбции -различия в коэффициентах распределения разделяемых веществ Определите класс дисперсной системы, если размеры частиц дисперсной фазы в ней 10 –5 – 10 –4 см: ультрамикрогетерогенная грубодисперсная лиофобная микрогетерогенная К дисперсным системам с твердой дисперсной фазой и жидкой дисперсионной средой относятся: -аэрозоли -золи -бактерии -суспензии Образование ДЭС на межфазной границе возможно в результате: -коалесценции -разбавлении дисперсной системы -коагуляции -поверхностной диссоциации При добавлении в золи неиндифферентных электролитов: -изменяются и адсорбционный и диффузный слои ДЭС -не изменяется структура ДЭС -происходит перезарядка ДЭС -изменяется только адсорбционный слой потенциалопределяющих ионов Как изменится абсолютная величина z-потенциала мицелл отрицательного золя BaSO 4 при постепенном добавлении к золю раствора NaNO 3 : не изменится сначала увеличится, затем уменьшится уменьшится увеличится В образовании электрокинетического потенциала ДЭС участвуют: -только потенциалопределяющие ионы -потенциалопределяющие ионы и противоионы... [стр. 26 ⇒]

4 Гликозаминогликаны и протеогликаны Гликозаминогликаны (ГАГ) — линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. ГАГ могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер. Протеогликаны — высокомолекулярные соединения, состоящие из гликозаминогликанов (90—95%) и белка (5—10%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани. ГАГ и протеогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса. Функции протеогликанов и ГАГ: 1.являются структурными компонентами межклеточного матрикса; 2.участвуют в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей. 3.являясь полианионами, могут связывать, кроме воды, большие количества катионов (Na+, K+, Са2+) и формировать тургор различных тканей; 4.играют роль молекулярного сита, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов; 5.гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах; 6.гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках; 7.кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы; 8.гепарин — антикоагулянт крови; 9.гепарансульфаты — компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков. Строение и классы ГАГ ГАГ представляют собой длинные неразветвлѐнные цепи гетерополисахаридов, которые построены из повторяющихся дисахаридных единиц. 1 мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), 2 мономером — производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH2-группа аминосахаров обычно ацетилирована. Кроме гиалуроновой кислоты, все ГАГ содержат сульфатные группы (О-эфиры или N-сульфаты). Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановов, в стекловидном теле глаза, пупочном канатике, суставной жидкости встречается и в свободном виде. В суставной жидкости гиалуроновая кислота уменьшает трение между суставными поверхностями. Гиалуроновая кислота содержит несколько тысяч дисахаридных единиц, молекулярная масса еѐ достигает 105—107 Да. Хондроитинсульфаты — самые распространѐнные ГАГ; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются составным компонентом агрекана — основного протеогликана хрящевого матрикса. Одна цепь содержит около 40 дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 104-106 Да. Кератансульфаты — наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях. [стр. 38 ⇒]

При удалении ацетильной группы с А-иммунодоминантного сахара N-ацетилгалактозамина образуется галактозамин, очень похожий на В-иммунодоминантный сахар — галактозу. Галактозамин слабо реагирует со многими реагентами анти-В. С аутологичными анти-В «приобретенный» антиген В не реагирует. Для дифференциальной диагностики проводят типирование в кислой среде с рН 6,0 (к 1 мл анти-В добавляют 1-2 капли 1 н соляной кислоты), при этом галактозамин не реагирует с анти-В. Пациентов с «приобретенным» В нельзя рассматривать как истинных носителей В-антигена. Поскольку анти-В присутствуют в плазме пациента, трансфузия В-позитивных эритроцитов недопустима. Следует переливать А,совместимые эритроциты и плазму группы АВ (IV). [стр. 244 ⇒]

Моносахариды делят по числу углеродных атомов на: 1. триозы (3С); 2. тетрозы (4С); 3. пентозы (5С); 4. гексозы (6С); 5. гептозы (7С) и т.д. Нумерация углеродных атомов в молекулах моносахаридов начинается со стороны карбонильной группы. Все моносахариды содержат ассиметричные атомы углерода (кроме кетотриозы диоксиацетона) и могут существовать в виде различных стереоизомеров. Изомеры моносахаридов подразделяют на D- и L-формы. Расположение -Н и -ОН заместителей относительно асимметричного углеродного атома, наиболее удаленного от карбонильной группы определяет принадлежность к D- или Lряду. Если этот атом имеет ту же конфигурацию, что и у D-глицеринового альдегида, то моносахарид относится к D-ряду, если противоположную – то к L-ряду. Природные углеводы глюкоза, фруктоза, манноза, галактоза, рибоза и др. относятся к соединениям D-ряда. В организме человека и животных встречаются производные моносахаридов, спиртовая группа которых -ОН замещена аминогруппой -NH2. Такие сахара относятся к классу аминосахаров. Наиболее важными аминосахарами являются D-глюкозамин и D-галактозамин. Аминосахара входят в состав хитина, а также гликозаминогликанов животного, растительного и бактериального происхождения. На схеме выше строение простейших альдоз и кетоз представлено в виде прямолинейных цепочек. Такая форма характерна только для триоз и тетроз. Моносахариды, скелет 6... [стр. 7 ⇒]

Сорбит часто встречается в различных фруктах, ягодах: в рябине, сливах, абрикосах, вишнях и др. Дульцит содержится во многих растениях, выделяется на поверхности коры деревьев. Манит содержится в бурых водорослях; плодах (ананас), овощах (морковке, луке). 2.2Аминосахара Аминосахара – это производные моносахаридов, гидроксильная группа (–ОН) которых замещена аминогруппой (–NH2). Аминосахара обладают всеми свойствами аминов, обычных моносахаридов, а также специфическими свойствами, обусловленными пространственной близостью гидроксильных и аминных групп. В организме человека и животных наиболее важными аминосахарами являются Д-глюкозамин и Д-галактозамин. Аминогруппа может быть ацилирована:... [стр. 12 ⇒]

Зиксорин, разработанный в Венгрии, представляет собой трифторметилэтилбензгидрол. Зиксорин индуцирует оксидазную ферментную систему печени. Введение зиксорина животным вызывает пролиферацию эндоплазматического ретикулума, увеличение синтеза микросомного белка, увеличение концентрации цитохрома P450 в печени, а также повышение активности ряда ферментов. Максимальное увеличение активности цитохрома P450 наблюдается спустя 24–72 ч после применения зиксорина в дозе 40 мг/кг. Препарат стимулирует образование глюкуронидов, тем самым ускоряет выведение из организма эндогенных метаболитов и биологическую инактивацию ряда ксенобиотиков. Индуктивный эффект зиксорина подтвержден уменьшением Т1/2 антипирина, толбутамида, бромсульфалеина, а также увеличением выделения D-глютаровой кислоты, ментолглюкуронида, однако степень изменения их клиренса различна и зависит от дозы препарата. Ф а р м а к о к и н е т и к а. Зиксорин быстро всасывается, причем его элиминация оказывается замедленной. Связывание с белками составляет 96 %. П о к а з а н и я. Клиническое изучение зиксорина показало его эффективность в отношении уровня гипербилирубинемии при лечении желтухи новорожденных, при болезни Жильбера. Возможно применение препарата с целью индуктивной холеграфии для стимуляции наполнения желчных путей контрастным веществом. Р е ж и м д о з и р о в а н и я. Назначается по 1–2 капсулы (100–200 мг) 3 раза в день в течение 7–10 дней. При эффективности курсы лечения могут повторяться 4–6 раз в год. Цианиданол-3 (катерген) представляет собой тетрагидрокси-5,7,3–4-флаванол-3. Является полусинтетическим флавоноидным производным растительного происхождения, гепатопротективное действие которого доказано его эффективностью по предупреждению и уменьшению токсического влияния на печень таких ядов, как галактозамин, четыреххлористый углерод, фаллоидин. Гепатопротективный эффект катергена обусловлен тем, что он может связывать свободные радикалы, высвобождаемые многи... [стр. 665 ⇒]

В предпочтительном варианте осуществления ангидромонозные единицы неперевариемых олигосахаридов имеют большинство ангидропиранозных единиц. Эти ангидропиранозные единицы имеют шестичленную кольцевую структуру и включают ангидро-формы альдоз, таких как галактоза, манноза, ксилоза, так же как и их дезокси-формы (такие как фукоза и рамноза), их кислотные формы, такие как галактуронаты и глюкуронаты, и их амино-формы и N-ациламино-формы (такие как галактозамин), так же как и их высшие гомологи (такие как нейраминовая кислота и другие сиаловые кислоты). Они могут также включать ангидроглюкозные единицы и их производные, пока олигосахариды остаются в основном трудно перевариваемыми. Поэтому олигосахариды не содержат больше чем 2 или предпочтительно меньше чем две α-1,4-связанные ангидроглюкозные единицы. Также меньшая часть других ангидромонозных единиц, например ангидроарабинозные единицы (либо в пиранозидной, либо в фуранозидной форме), может присутствовать в олигосахаридах. Ангидромонозные единицы могут быть связаны друг с другом α- или β-связями между первым (аномерным) атомом углерода одной ангидромонозы с 2-м, 3-м, 4-м (или 6-м в случае гексоз) атомом углерода соседней половиной ангидромонозы посредством атома кислорода, как было описано в области техники для многих трудно перевариваемых углеводов. [стр. 1 ⇒]

Экспериментальным путем было установлено, что для получения максимального содержания в конечном продукте галактозаминов - 3,5-4,0 и глюкозаминов - 3,0-4,0, соотношение компонентов должно составлять - фарш : раствор фермента - 1:0,25-1:0,75, предпочтительно 1:0,5. При этом раствор фермента готовят следующим образом: фермент ЦеллоЛюкс-F или Целловиридин В Г20х в количестве 630 Ае/кг фарша растворяют в воде, добавляют 0,1% бензойнокислого натрия и 2,5% хлорида натрия, перемешивают до полного растворения фермента. [стр. 1 ⇒]

Получаем 1,2 кг конечного продукта, который представляет собой порошок коричневого цвета, обладающий характерным запахом кальмара, солоноватого вкуса. Содержание в конечном продукте галактозаминов - 4,0, глюкозаминов - 3,5. Продукт фасуют во влагонепроницаемую упаковку из полимерных материалов массой нетто 50-500 г. Срок хранения 24 месяца. [стр. 1 ⇒]

Смотреть страницы где упоминается термин "2 галактозамин": [1] [1] [1]